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万見
- PDB-2jpn: Solution Structure of T4 Bacteriophage Helicase Uvsw.1 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jpn
タイトルSolution Structure of T4 Bacteriophage Helicase Uvsw.1
要素ATP-dependent DNA helicase uvsW
キーワードHYDROLASE / uvsw / bacteriophage helicase
機能・相同性
機能・相同性情報


helicase activity / DNA helicase / ATP hydrolysis activity / DNA binding / ATP binding
類似検索 - 分子機能
Uncharacterised protein UvsW.1 / UvsW.1 domain / DNA helicase UvsW superfamily / : / : / UvsW.1 domain / DNA helicase UvsW, N-terminal / : / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit ...Uncharacterised protein UvsW.1 / UvsW.1 domain / DNA helicase UvsW superfamily / : / : / UvsW.1 domain / DNA helicase UvsW, N-terminal / : / Helicase/UvrB, N-terminal / Type III restriction enzyme, res subunit / Monooxygenase / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent DNA helicase uvsW
類似検索 - 構成要素
生物種Enterobacteria phage T4 (ファージ)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics, molecular dynamics
データ登録者Sivakolundu, S.G. / Lee, T. / White, S.W. / Kriwacki, R.W.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Crystallographic and NMR Analyses of UvsW and UvsW.1 from Bacteriophage T4
著者: Kerr, I.D. / Sivakolundu, S. / Li, Z. / Buchsbaum, J.C. / Knox, L.A. / Kriwacki, R. / White, S.W.
履歴
登録2007年5月17日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12007年12月11日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-dependent DNA helicase uvsW


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)9,0961
ポリマ－9,0961
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 ATP-dependent DNA helicase uvsW / Dar protein


分子量: 9096.041 Da / 分子数: 1 / 断片: sequence database residues, 512-587 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Enterobacteria phage T4 (ファージ)
属: T4-like viruses / 生物種: Enterobacteria phage T4 sensu lato / 遺伝子: uvsW, dar / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P20703, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1212D 1H-13C HSQC
1313D HNCA
1413D HN(CO)CA
1513D CBCA(CO)NH
1613D HN(CA)CB
1713D C(CO)NH
1813D H(CCO)NH
1913D (H)CCH-COSY
11013D 1H-13C NOESY
11113D 1H-15N NOESY
11213D (H)CCH-TOCSY
11312D 1H-15N HSQC, Steady state {1H}-15N NOE

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試料調製

詳細内容: 1.66 mM [U-99% 13C; U-99% 15N] UvsW.1, 95% H2O/5% D2O
溶媒系: 95% H2O/5% D2O
試料濃度: 1.66 mM / 構成要素: UvsW.1 / Isotopic labeling: [U-99% 13C; U-99% 15N]
試料状態イオン強度: 0.02 / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Baxデータ解析
Felix2000Accelrys Software Inc.解析
Felix2000Accelrys Software Inc.peak picking
Felix2000Accelrys Software Inc.chemical shift assignment
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilgeschemical shift assignment
ARIA1.2Linge, O'Donoghue and Nilges構造決定
Amber9Case, Darden, Cheatham, III, Simmerling, Wang, Duke, Luo, and Koll精密化
ProcheckNMRLaskowski and MacArthurデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxrestraint generation
精密化手法: torsion angle dynamics, molecular dynamics / ソフトェア番号: 1
詳細: ARIA 1.2 was used to calculate 100 structures. AMBER 9 was used to refine 20 low energy structures using GBSA solvation method.
NMR constraintsNOE constraints total: 1967 / NOE intraresidue total count: 669 / NOE long range total count: 222 / NOE medium range total count: 578 / NOE sequential total count: 498 / Protein phi angle constraints total count: 49 / Protein psi angle constraints total count: 49
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum torsion angle constraint violation: 0.73 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.41 Å
Torsion angle constraint violation method: Amber Modeling Package

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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