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万見
- PDB-2joa: HtrA1 bound to an optimized peptide: NMR assignment of PDZ domain... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2joa
タイトルHtrA1 bound to an optimized peptide: NMR assignment of PDZ domain and ligand resonances
要素
  • Peptide H1-C1
  • Serine protease HTRA1
キーワードPROTEIN BINDING / PDZ / beta-sandwich / cyclically-permuted
機能・相同性
機能・相同性情報


chorionic trophoblast cell differentiation / programmed cell death / growth factor binding / negative regulation of BMP signaling pathway / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / molecular function activator activity / placenta development / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway ...chorionic trophoblast cell differentiation / programmed cell death / growth factor binding / negative regulation of BMP signaling pathway / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ / Degradation of the extracellular matrix / serine-type peptidase activity / molecular function activator activity / placenta development / negative regulation of transforming growth factor beta receptor signaling pathway / : / positive regulation of apoptotic process / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / identical protein binding / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Kazal-type serine protease inhibitor domain / PDZ domain 6 / Kazal type serine protease inhibitors / PDZ domain / Peptidase S1C / Kazal domain superfamily ...Insulin-like growth factor binding protein / Insulin-like growth factor-binding protein, IGFBP / Insulin-like growth factor-binding protein (IGFBP) N-terminal domain profile. / Insulin growth factor-binding protein homologues / Kazal-type serine protease inhibitor domain / PDZ domain 6 / Kazal type serine protease inhibitors / PDZ domain / Peptidase S1C / Kazal domain superfamily / Trypsin-like peptidase domain / Kazal domain / Kazal domain profile. / PDZ domain / Pdz3 Domain / Growth factor receptor cysteine-rich domain superfamily / PDZ domain profile. / Domain present in PSD-95, Dlg, and ZO-1/2. / PDZ domain / PDZ superfamily / Roll / Peptidase S1, PA clan / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Serine protease HTRA1
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
synthetic construct (人工物)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Runyon, S.T. / Zhang, Y. / Appleton, B.A. / Sazinksy, S.L. / Wu, P. / Pan, B. / Wiesmann, C. / Skelton, N.J. / Sidhu, S.S.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2007
タイトル: Structural and functional analysis of the PDZ domains of human HtrA1 and HtrA3
著者: Runyon, S.T. / Zhang, Y. / Appleton, B.A. / Sazinsky, S.L. / Wu, P. / Pan, B. / Wiesmann, C. / Skelton, N.J. / Sidhu, S.S.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: HtrA1 bound to an optimized peptide: NMR assignment of PDZ domain and ligand resonances
著者: Runyon, S.T. / Pan, B. / Skelton, N.J.
履歴
登録2007年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年11月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.22020年2月5日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status ...database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entity_src_syn / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_prop / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id ..._pdbx_database_status.status_code_cs / _pdbx_entity_src_syn.ncbi_taxonomy_id / _pdbx_entity_src_syn.organism_scientific / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.32023年6月14日Group: Database references / Other / カテゴリ: database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_nmr_data
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site
改定 1.52024年5月8日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / Item: _database_2.pdbx_DOI

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Serine protease HTRA1
B: Peptide H1-C1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,5442
ポリマ－12,5442
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_5551
Buried area1090 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area7330 Å2
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the least restraint violations
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 Serine protease HTRA1 / L56 / Serine protease 11


分子量: 11582.238 Da / 分子数: 1 / 断片: PDZ domain, residues 379-480 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: HTRA1, HTRA, PRSS11 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q92743, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: タンパク質・ペプチド Peptide H1-C1


分子量: 962.083 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically synthesized. The peptide was derived from a phage-displayed library as an optimal ligand for binding to the PDZ domain of human HtrA1.
由来: (合成) synthetic construct (人工物)

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1223D HNCA
1323D HNCO
1423D HN(CA)CB
1523D CBCA(CO)NH
1623D HN(CO)CA
1742D 1H-13C HSQC
1813D 1H-15N NOESY
1933D 1H-13C NOESY
11033D (H)CCH-TOCSY
11152D 1H-1H NOESY 13C,15N-filtered in F1
11252D 1H-1H TOCSY,13C,15N-filtered in F1
11363D 1H-13C NOESY, 13C-filtered in F1

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12 mM [U-15N] HtrA1-PDZ, 4 mM synthetic peptide H1-C1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
22 mM [U-13C; U-15N] HtrA1-PDZ, 4 mM synthetic peptide H1-C1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
32 mM [U-13C; U-15N] HtrA1-PDZ, 4 mM synthetic peptide H1-C1, 100% D2O100% D2O
42 mM [U-10% 13C; U-99% 15N] HtrA1-PDZ, 4 mM synthetic peptide H1-C1, 100% D2O100% D2O
52 mM [U-13C; U-15N] HtrA1-PDZ, 1.8 mM synthetic peptide H1-C1, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
62 mM [U-13C; U-15N] HtrA1-PDZ, 1.8 mM synthetic peptide H1-C1, 100% D2O100% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
2 mMHtrA1-PDZ[U-15N]1
4 mMsynthetic peptide H1-C11
2 mMHtrA1-PDZ[U-13C; U-15N]2
4 mMsynthetic peptide H1-C12
2 mMHtrA1-PDZ[U-13C; U-15N]3
4 mMsynthetic peptide H1-C13
2 mMHtrA1-PDZ[U-10% 13C; U-99% 15N]4
4 mMsynthetic peptide H1-C14
2 mMHtrA1-PDZ[U-13C; U-15N]5
1.8 mMsynthetic peptide H1-C15
2 mMHtrA1-PDZ[U-13C; U-15N]6
1.8 mMsynthetic peptide H1-C16
試料状態イオン強度: 0.025 / pH: 6 / 圧: ambient / 温度: 298 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
NMRPipe2005 for LINUXDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
Sparky3.11Goddardデータ解析
Monte2.02Hitchens, T.K., Lukin, J.A., Zhan, Y. and Rule, G.S.chemical shift assignment
CYANA2Guntert, Mumenthaler and Wuthrichautomated noe assignment
TopSpin1.3Bruker Biospincollection
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxdihedral angle restraints
CNX2002Accelrys Software Inc.構造決定
CNX2002Accelrys Software Inc.精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1 / 詳細: followed by cartesian dynamics and minimization
NMR constraintsNOE constraints total: 1352 / NOE intraresidue total count: 179 / NOE long range total count: 504 / NOE medium range total count: 252 / NOE sequential total count: 340 / Hydrogen bond constraints total count: 42 / Protein chi angle constraints total count: 21 / Protein other angle constraints total count: 0 / Protein phi angle constraints total count: 77 / Protein psi angle constraints total count: 76
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the least restraint violations
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20 / Maximum lower distance constraint violation: 0 Å / Maximum torsion angle constraint violation: 0.9 ° / Maximum upper distance constraint violation: 0.08 Å / Torsion angle constraint violation method: CNX
NMR ensemble rmsDistance rms dev: 0.0049 Å / Distance rms dev error: 0.0008 Å

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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