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万見
- PDB-2jo9: Mouse Itch 3rd WW domain complex with the Epstein-Barr virus late... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jo9
タイトルMouse Itch 3rd WW domain complex with the Epstein-Barr virus latent membrane protein 2A derived peptide EEPPPPYED
要素
  • Itchy E3 ubiquitin protein ligase
  • Latent membrane protein 2
キーワードLIGASE / Itch / WW / complex / Epstein-Barr virus / LMP2A
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of protein deubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / host cell endomembrane system / viral latency / negative regulation of defense response to virus / Degradation of GLI1 by the proteasome / Regulation of necroptotic cell death / Hedgehog 'on' state ...regulation of protein deubiquitination / Downregulation of ERBB4 signaling / negative regulation of cytoplasmic pattern recognition receptor signaling pathway / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / host cell endomembrane system / viral latency / negative regulation of defense response to virus / Degradation of GLI1 by the proteasome / Regulation of necroptotic cell death / Hedgehog 'on' state / protein K29-linked ubiquitination / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / T cell anergy / CXCR chemokine receptor binding / positive regulation of T cell anergy / protein branched polyubiquitination / NOD1/2 Signaling Pathway / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / HECT-type E3 ubiquitin transferase / negative regulation of JNK cascade / arrestin family protein binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / ubiquitin-ubiquitin ligase activity / positive regulation of receptor catabolic process / ligase activity / negative regulation of NF-kappaB transcription factor activity / ubiquitin-like protein ligase binding / protein K63-linked ubiquitination / protein monoubiquitination / ubiquitin ligase complex / ribonucleoprotein complex binding / protein K48-linked ubiquitination / protein autoubiquitination / protein catabolic process / receptor internalization / protein polyubiquitination / positive regulation of protein catabolic process / ubiquitin protein ligase activity / cell cortex / ubiquitin-dependent protein catabolic process / early endosome membrane / cytoplasmic vesicle / symbiont-mediated perturbation of host ubiquitin-like protein modification / defense response to virus / proteasome-mediated ubiquitin-dependent protein catabolic process / host cell perinuclear region of cytoplasm / protein ubiquitination / innate immune response / apoptotic process / negative regulation of apoptotic process / host cell plasma membrane / nucleoplasm / nucleus / membrane / plasma membrane / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Gammaherpesvirus latent membrane protein 2 / Gammaherpesvirus latent membrane protein (LMP2) protein / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) ...Gammaherpesvirus latent membrane protein 2 / Gammaherpesvirus latent membrane protein (LMP2) protein / E3 ubiquitin-protein ligase, SMURF1 type / : / HECT domain / HECT, E3 ligase catalytic domain / HECT-domain (ubiquitin-transferase) / HECT domain profile. / Domain Homologous to E6-AP Carboxyl Terminus with / Protein kinase C conserved region 2 (CalB) / C2 domain / WW domain / WW/rsp5/WWP domain signature. / C2 domain / C2 domain profile. / WW domain superfamily / WW/rsp5/WWP domain profile. / Domain with 2 conserved Trp (W) residues / WW domain / C2 domain superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Latent membrane protein 2 / E3 ubiquitin-protein ligase Itchy
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Macias, M.J. / Shaw, A.Z. / Martin-Malpartida, P. / Morales, B. / Ruiz, L. / Ramirez-Espain, X. / Yraola, F. / Royo, M.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: NMR Structural Studies of the ItchWW3 Domain Reveal that Phosphorylation at T30 Inhibits the Interaction with PPxY-Containing Ligands
著者: Morales, B. / Ramirez-Espain, X. / Shaw, A.Z. / Martin-Malpartida, P. / Yraola, F. / Sanchez-Tillo, E. / Farrera, C. / Celada, A. / Royo, M. / Macias, M.J.
履歴
登録2007年3月1日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Itchy E3 ubiquitin protein ligase
B: Latent membrane protein 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)5,3492
ポリマ－5,3492
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)10 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質・ペプチド Itchy E3 ubiquitin protein ligase


分子量: 4276.708 Da / 分子数: 1 / 断片: WW 3 DOMAIN, SEQUENCE DATABASE RESIDUES 399-432 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Itch / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: Q8C863, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#2: タンパク質・ペプチド Latent membrane protein 2 / Terminal protein


分子量: 1072.078 Da / 分子数: 1 / 断片: SEQUENCE DATABASE RESIDUES 54-62 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide was chemically syntheized. The sequence of the peptide is naturally found in Epstein-Barr virus.
参照: UniProt: P13285

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D CBCA(CO)NH
1223D CBCANH
1312D 1H-15N HSQC
1413D 1H-15N NOESY
1513D 1H-15N TOCSY
1623D 1H-13C NOESY
1723D 1H-13C TOCSY
1832D 1H-1H NOESY
1932D 1H-1H TOCSY

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
11.0 mM [U-100% 15N] WW3, 3.0 mM Ligand, 20 mM Sodium Phosphate, 100 mM NaCl, 0.02% v/v Sodium Azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
21.0 mM [U-100% 13C; U-100% 15N] WW3, 3.0 mM Ligand, 20 mM Sodium Phosphate, 100 mM NaCl, 0.02% v/v Sodium Azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
31.0 mM WW3, 3.0 mM Ligand, 20 mM Sodium Phosphate, 100 mM NaCl, 0.02% v/v Sodium Azide, 90% H2O/10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
1.0 mMWW3[U-100% 15N]1
3.0 mMLigand1
20 mMSodium Phosphate1
100 mMNaCl1
0.02 v/vSodium Azide1
1.0 mMWW3[U-100% 13C; U-100% 15N]2
3.0 mMLigand2
20 mMSodium Phosphate2
100 mMNaCl2
0.02 v/vSodium Azide2
1.0 mMWW33
3.0 mMLigand3
20 mMSodium Phosphate3
100 mMNaCl3
0.02 v/vSodium Azide3
試料状態イオン強度: 0.4 / pH: 6.2 / 圧: ambient / 温度: 285 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
TopSpinBruker Biospincollection
NMRPipeDelaglio, Grzesiek, Vuister, Zhu, Pfeifer and Bax解析
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges構造決定
ARIALinge, O'Donoghue and Nilges精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1 / 詳細: Aria 1.2 software used, all NOEs manually assigned
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 10

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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