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万見
- PDB-2jmj: NMR solution structure of the PHD domain from the yeast YNG1 prot... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jmj
タイトルNMR solution structure of the PHD domain from the yeast YNG1 protein in complex with H3(1-9)K4me3 peptide
要素
  • Histone H3
  • Protein YNG1
キーワードPROTEIN BINDING / Histone / PHD / H3K4me3 / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


PI5P Regulates TP53 Acetylation / NuA3a histone acetyltransferase complex / NuA3 histone acetyltransferase complex / RNA polymerase I upstream activating factor complex / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / global genome nucleotide-excision repair / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / SUMOylation of transcription cofactors ...PI5P Regulates TP53 Acetylation / NuA3a histone acetyltransferase complex / NuA3 histone acetyltransferase complex / RNA polymerase I upstream activating factor complex / sexual sporulation resulting in formation of a cellular spore / cupric reductase (NADH) activity / global genome nucleotide-excision repair / Condensation of Prophase Chromosomes / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / SUMOylation of transcription cofactors / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / replication fork protection complex / Oxidative Stress Induced Senescence / positive regulation of transcription by RNA polymerase I / RNA Polymerase I Promoter Escape / nucleolar large rRNA transcription by RNA polymerase I / Estrogen-dependent gene expression / rRNA transcription / histone acetyltransferase complex / intracellular copper ion homeostasis / CENP-A containing nucleosome / methylated histone binding / aerobic respiration / positive regulation of transcription elongation by RNA polymerase II / structural constituent of chromatin / nucleosome / chromatin organization / chromatin remodeling / protein heterodimerization activity / DNA-templated transcription / regulation of DNA-templated transcription / DNA binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
ING family / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Zinc finger, FYVE/PHD-type ...ING family / Zinc/RING finger domain, C3HC4 (zinc finger) / Herpes Virus-1 / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone H3 / Protein YNG1
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法溶液NMR / torsion angle dynamics
データ登録者Ilin, S. / Taverna, S.D. / Rogers, R.S. / Tanny, J.C. / Lavender, H. / Li, H. / Baker, L. / Boyle, J. / Blair, L.P. / Chait, B.T. ...Ilin, S. / Taverna, S.D. / Rogers, R.S. / Tanny, J.C. / Lavender, H. / Li, H. / Baker, L. / Boyle, J. / Blair, L.P. / Chait, B.T. / Patel, D.J. / Aitchison, J.D. / Tackett, A.J. / Allis, C.D.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2006
タイトル: Yng1 PHD finger binding to H3 trimethylated at K4 promotes NuA3 HAT activity at K14 of H3 and transcription at a subset of targeted ORFs
著者: Taverna, S.D. / Ilin, S. / Rogers, R.S. / Tanny, J.C. / Lavender, H. / Li, H. / Baker, L. / Boyle, J. / Blair, L.P. / Chait, B.T. / Patel, D.J. / Aitchison, J.D. / Tackett, A.J. / Allis, C.D.
履歴
登録2006年11月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_conn / struct_conn_type / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn_type.id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42023年12月20日Group: Data collection / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_database_status
Item: _pdbx_database_status.deposit_site

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protein YNG1
P: Histone H3
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)11,5064
ポリマ－11,3752
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 100structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Protein YNG1 / ING1 homolog 1


分子量: 10269.640 Da / 分子数: 1 / 断片: PHD finger / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
遺伝子: YNG1 / プラスミド: pGex-4T / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: Q08465
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3


分子量: 1105.334 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
詳細: The peptide H3(1-9)K4me3 is naturally found in Saccharomyces cerevisiae (LOCUS AAS64341 to AAS64341).
参照: UniProt: P61830
#3: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1112D 1H-15N HSQC
1222D 1H-13C HSQC
1322D 1H-1H TOCSY filter
1422D 1H-1H NOESY filter
1523D HNCA
1623D HN(CA)CB
1723D HBHA(CO)NH
1823D (H)CCH-TOCSY
1913D 1H-15N NOESY
11023D 1H-13C NOESY
11123D 1H-15N NOESY filter
11223D 1H-13C NOESY filter

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.52 mM [U-15N] YNG1_PHD, 2.5 mM H3(1-9)K4me3, 2 mM DTT, 50 mM potassium chloride, 20 mM sodium phosphate, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
20.48 mM [U-13C; U-15N] YNG1_PHD, 2.5 mM H3(1-9)K4me3, 2 mM DTT, 50 mM potassium chloride, 20 mM sodium phosphate, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
試料
濃度 (mg/ml)構成要素Isotopic labelingSolution-ID
0.52 mMYNG1_PHD[U-15N]1
2.5 mMH3(1-9)K4me31
2 mMDTT1
50 mMpotassium chloride1
20 mMsodium phosphate1
0.48 mMYNG1_PHD[U-13C; U-15N]2
2.5 mMH3(1-9)K4me32
2 mMDTT2
50 mMpotassium chloride2
20 mMsodium phosphate2
試料状態イオン強度: 50 / pH: 7.5 / 圧: ambient / 温度: 20 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AvanceBrukerAVANCE6001
Bruker AvanceBrukerAVANCE8002

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解析

NMR software
名称開発者分類
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore構造決定
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Cloreデータ解析
TALOSCornilescu, Delaglio and Baxデータ解析
TopSpinBruker Biospincollection
TopSpinBruker Biospin解析
CARAKeller and Wuthrichchemical shift assignment
CARAKeller and Wuthrichデータ解析
CARAKeller and Wuthrichsolution structure
X-PLOR NIHSchwieters, Kuszewski, Tjandra and Clore精密化
精密化手法: torsion angle dynamics / ソフトェア番号: 1
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 100 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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