PDB-2jlm: Structure of a Putative Acetyltransferase (ACIAD1637) from Acinet...

IDまたはキーワード:

登録情報

データベース: PDB / ID: 2jlm

タイトル

Structure of a Putative Acetyltransferase (ACIAD1637) from Acinetobacter baylyi ADP1

要素

PUTATIVE PHOSPHINOTHRICIN N-ACETYLTRANSFERASE

キーワード

TRANSFERASE / PHOSPHINOTHRICIN / ACETYLTRANSFERASE / METHIONINE SULFOXIMINE

機能・相同性

機能・相同性情報

acyltransferase activity, transferring groups other than amino-acyl groups
類似検索 - 分子機能

生物種

ACINETOBACTER BAYLYI (バクテリア)

手法

X線回折 /

シンクロトロン /

分子置換 / 解像度: 2.35 Å

データ登録者

Davies, A.M. / Tata, R. / Snape, A. / Sutton, B.J. / Brown, P.R.

引用

ジャーナル: Biochimie / 年: 2009
タイトル: Structure and Substrate Specificity of Acetyltransferase Aciad1637 from Acinetobacter Baylyi Adp1.
著者: Davies, A.M. / Tata, R. / Snape, A. / Sutton, B.J. / Brown, P.R.

履歴

登録	2008年9月10日	登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.0	2009年1月20日	Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.1	2011年5月7日	Group: Version format compliance
改定 1.2	2011年7月13日	Group: Version format compliance
改定 1.3	2019年5月8日	Group: Data collection / Experimental preparation / Other カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.4	2019年6月12日	Group: Data collection / Database references / カテゴリ: citation_author / Item: _citation_author.name
改定 1.5	2023年12月13日	Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / struct_site Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

構造ビューア	分子: MolmilJmol/JSmol

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ダウンロード

PDBx/mmCIF形式	2jlm.cif.gz	230.5 KB	表示	PDBx/mmCIF形式
PDB形式	pdb2jlm.ent.gz	187.2 KB	表示	PDB形式
PDBx/mmJSON形式	2jlm.json.gz		ツリー表示	PDBx/mmJSON形式
その他	その他のダウンロード

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検証レポート

文書・要旨	2jlm_validation.pdf.gz	497.9 KB	表示	wwPDB検証レポート
文書・詳細版	2jlm_full_validation.pdf.gz	512.1 KB	表示
XML形式データ	2jlm_validation.xml.gz	44.4 KB	表示
CIF形式データ	2jlm_validation.cif.gz	60.7 KB	表示
アーカイブディレクトリ	https://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jl/2jlm ftp://data.pdbj.org/pub/pdb/validation_reports/jl/2jlm	HTTPS FTP

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関連構造データ

関連構造データ	2j8mS S: 精密化の開始モデル
類似構造データ	1lyw-d 5cqr-1 5vmr-d 3s2i-2 6ww2-d 3be1-d Omokage検索で類似形状データを探す (詳細) 類似検索 - 機能・相同性F&H 検索類似検索 - 機能F&H 検索類似検索 - 相同性F&H 検索

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リンク

PDBのページ	PDBj / wwPDB / NCBI
「今月の分子」の関連する項目	#146 - 2012年2月アミノグリコシド系抗生物質 (Aminoglycoside Antibiotics) 類似性 (4) #97 - 2008年1月概日体内時計タンパク質 (Circadian Clock Proteins) 類似性 (4)

登録構造単位

A: PUTATIVE PHOSPHINOTHRICIN N-ACETYLTRANSFERASE

B: PUTATIVE PHOSPHINOTHRICIN N-ACETYLTRANSFERASE

C: PUTATIVE PHOSPHINOTHRICIN N-ACETYLTRANSFERASE

D: PUTATIVE PHOSPHINOTHRICIN N-ACETYLTRANSFERASE

E: PUTATIVE PHOSPHINOTHRICIN N-ACETYLTRANSFERASE

F: PUTATIVE PHOSPHINOTHRICIN N-ACETYLTRANSFERASE

ヘテロ分子

126 kDa, 6 ポリマー
Omokage検索でこの集合体の類似形状データを探す (詳細)

1

登録構造と同一
登録者・ソフトウェアが定義した集合体

単位格子

Length a, b, c (Å)	78.410, 78.410, 197.760
Angle α, β, γ (deg.)	90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number	145
Space group name H-M	P3₂

非結晶学的対称性 (NCS)

NCS oper:

ID	Code	Matrix	ベクター
1	given	(0.45171, 0.89187, -0.02291), (0.89216, -0.45163, 0.00861), (-0.00267, -0.02433, -0.9997)	-11.46824, 18.87809, 29.34303
2	given	(-0.48312, -0.87278, -0.06969), (0.87544, -0.48282, -0.02221), (-0.01426, -0.07174, 0.99732)	41.29008, -24.49101, 0.28364
3	given	(0.56059, -0.82496, -0.07194), (-0.82809, -0.55825, -0.05121), (0.00209, 0.08828, -0.99609)	-14.46264, 67.05414, 29.1847
4	given	(0.99924, 0.02569, -0.02943), (-0.02558, 0.99966, 0.00412), (0.02952, -0.00336, 0.99956)	-34.35027, 24.91047, -67.67772
5	given	(0.4216, 0.90662, -0.01696), (0.90612, -0.42194, -0.03021), (-0.03455, -0.00263, -0.9994)	-4.30338, -22.96282, 96.56022

-
タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質	PUTATIVE PHOSPHINOTHRICIN N-ACETYLTRANSFERASE / PUTATIVE ACETYLTRANSFERASE ACIAD1637 分子量: 20640.459 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 組換発現由来: (組換発現) ACINETOBACTER BAYLYI (バクテリア) 株: ADP1 / プラスミド: PET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q6FBS8

-
非ポリマー , 5種, 393分子

#2: 化合物	ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン分子量: 59.044 Da / 分子数: 15 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₂H₃O₂
#3: 化合物	ChemComp-PEG / DI(HYDROXYETHYL)ETHER / ジエチレングリコ-ル分子量: 106.120 Da / 分子数: 6 / 由来タイプ: 合成 / 式: C₄H₁₀O₃
#4: 化合物	ChemComp-AZI / AZIDE ION / アザイド分子量: 42.020 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: N₃
#5: 化合物	ChemComp-NA / SODIUM ION / ナトリウムカチオン分子量: 22.990 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Na
#6: 水	ChemComp-HOH / water 分子量: 18.015 Da / 分子数: 365 / 由来タイプ: 天然 / 式: H₂O

-
実験

実験	手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶	マシュー密度: 2.86 Å³/Da / 溶媒含有率: 57 % / 解説: NONE
結晶化	手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5 詳細: CRYSTALS WERE GROWN USING HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. RESERVOIR CONTAINED 500 MICROLITRES OF 0.1M TRIS-HCL AT PH6.5, 1.2M SODIUM ACETATE AND 0.1% SODIUM AZIDE. DROPS CONTAINED 1 MICROLITRE ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN USING HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. RESERVOIR CONTAINED 500 MICROLITRES OF 0.1M TRIS-HCL AT PH6.5, 1.2M SODIUM ACETATE AND 0.1% SODIUM AZIDE. DROPS CONTAINED 1 MICROLITRE OF PROTEIN AT A CONCENTRATION OF 8MG/ML TO WHICH AN EQUAL VOLUME OF RESERVOIR WAS ADDED.

結晶

マシュー密度: 2.86 Å³/Da / 溶媒含有率: 57 % / 解説: NONE

結晶化

手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: CRYSTALS WERE GROWN USING HANGING DROP VAPOR DIFFUSION. RESERVOIR CONTAINED 500 MICROLITRES OF 0.1M TRIS-HCL AT PH6.5, 1.2M SODIUM ACETATE AND 0.1% SODIUM AZIDE. DROPS CONTAINED 1 MICROLITRE ...

-
データ収集

回折	平均測定温度: 100 K
放射光源	由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX10.1 / 波長: 1.488
検出器	タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月24日
放射	プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長	波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射	解像度: 2.35→68 Å / Num. obs: 56442 / % possible obs: 99.6 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5.4 % / B_iso Wilson estimate: 31.23 Å² / R_merge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 17.5
反射シェル	解像度: 2.35→2.41 Å / 冗長度: 3.6 % / R_merge(I) obs: 0.25 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 94.7

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解析

ソフトウェア

名称	バージョン	分類
PHENIX	(PHENIX.REFINE)	精密化
MOSFLM		データ削減
SCALA		データスケーリング
MOLREP		位相決定

精密化

構造決定の手法:

分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2J8M

2j8m

解像度: 2.35→68 Å / 立体化学のターゲット値: ML

	R_factor	反射数	%反射
R_free	0.238	-	5 %
R_work	0.182	-	-
obs	-	56442	99.6 %

溶媒の処理

溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / B_sol: 56.83 Å² / k_sol: 0.37 e/Å³

原子変位パラメータ

B_iso mean: 34.44 Å²

	B_aniso -1	B_aniso -2	B_aniso -3
1-	1.032 Å²	0 Å²	-0 Å²
2-	-	1.032 Å²	0 Å²
3-	-	-	-2.065 Å²

精密化ステップ

サイクル: LAST / 解像度: 2.35→68 Å

	タンパク質	核酸	リガンド	溶媒	全体
原子数	8392	0	119	365	8876

拘束条件

Refine-ID	タイプ	Dev ideal	数
X-RAY DIFFRACTION	f_bond_d	0.006	667
X-RAY DIFFRACTION	f_angle_d	1.029	2645
X-RAY DIFFRACTION	f_dihedral_angle_d	18.952	4574
X-RAY DIFFRACTION	f_chiral_restr	0.066	141
X-RAY DIFFRACTION	f_plane_restr	0.005	247

LS精密化シェル

解像度 (Å)	R_factor R_work	Num. reflection R_work	Refine-ID	% reflection obs (%)
2.3501-2.3536	0.3306	360	X-RAY DIFFRACTION	93
2.3536-2.3571	0.2069	559	X-RAY DIFFRACTION	86
2.3571-2.3606	0.225	376	X-RAY DIFFRACTION	89
2.3606-2.3642	0.2145	484	X-RAY DIFFRACTION	86
2.3642-2.3678	0.1921	455	X-RAY DIFFRACTION	92
2.3678-2.3714	0.176	472	X-RAY DIFFRACTION	90
2.3714-2.375	0.1913	508	X-RAY DIFFRACTION	90
2.375-2.3787	0.2085	428	X-RAY DIFFRACTION	88
2.3787-2.3824	0.1861	492	X-RAY DIFFRACTION	91
2.3824-2.3861	0.1914	467	X-RAY DIFFRACTION	92
2.3861-2.3898	0.2014	346	X-RAY DIFFRACTION	91
2.3898-2.3936	0.1727	464	X-RAY DIFFRACTION	90
2.3936-2.3973	0.1961	469	X-RAY DIFFRACTION	94
2.3973-2.4011	0.1804	460	X-RAY DIFFRACTION	95
2.4011-2.405	0.1754	431	X-RAY DIFFRACTION	94
2.405-2.4088	0.1781	544	X-RAY DIFFRACTION	93
2.4088-2.4127	0.1833	481	X-RAY DIFFRACTION	94
2.4127-2.4166	0.1714	455	X-RAY DIFFRACTION	95
2.4166-2.4205	0.1872	494	X-RAY DIFFRACTION	97
2.4205-2.4244	0.1865	497	X-RAY DIFFRACTION	96
2.4244-2.4284	0.1786	482	X-RAY DIFFRACTION	96
2.4284-2.4324	0.1745	465	X-RAY DIFFRACTION	98
2.4324-2.4364	0.1784	552	X-RAY DIFFRACTION	98
2.4364-2.4405	0.1783	519	X-RAY DIFFRACTION	98
2.4405-2.4446	0.1787	504	X-RAY DIFFRACTION	99
2.4446-2.4487	0.1801	519	X-RAY DIFFRACTION	98
2.4487-2.4528	0.1788	474	X-RAY DIFFRACTION	99
2.4528-2.457	0.1798	465	X-RAY DIFFRACTION	99
2.457-2.4612	0.1761	475	X-RAY DIFFRACTION	100
2.4612-2.4654	0.1896	514	X-RAY DIFFRACTION	100
2.4654-2.4696	0.1874	599	X-RAY DIFFRACTION	100
2.4696-2.4739	0.1734	464	X-RAY DIFFRACTION	100
2.4739-2.4782	0.202	424	X-RAY DIFFRACTION	100
2.4782-2.4826	0.1975	488	X-RAY DIFFRACTION	100
2.4826-2.4869	0.1889	496	X-RAY DIFFRACTION	100
2.4869-2.4913	0.2106	468	X-RAY DIFFRACTION	100
2.4913-2.4958	0.2039	640	X-RAY DIFFRACTION	100
2.4958-2.5002	0.1905	480	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5002-2.5047	0.1923	512	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5047-2.5092	0.203	468	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5092-2.5138	0.2035	556	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5138-2.5184	0.2077	498	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5184-2.523	0.2104	531	X-RAY DIFFRACTION	100
2.523-2.5277	0.2084	520	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5277-2.5324	0.2083	512	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5324-2.5371	0.1885	518	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5371-2.5419	0.185	400	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5419-2.5467	0.1864	512	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5467-2.5515	0.1718	524	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5515-2.5564	0.1866	498	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5564-2.5613	0.1843	548	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5613-2.5663	0.1719	427	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5663-2.5712	0.1992	512	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5712-2.5763	0.1838	488	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5763-2.5813	0.1793	572	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5813-2.5865	0.189	440	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5865-2.5916	0.1891	572	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5916-2.5968	0.177	524	X-RAY DIFFRACTION	100
2.5968-2.602	0.1758	520	X-RAY DIFFRACTION	100
2.602-2.6073	0.1801	500	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6073-2.6126	0.1793	548	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6126-2.618	0.1951	452	X-RAY DIFFRACTION	100
2.618-2.6234	0.1823	504	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6234-2.6288	0.1834	524	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6288-2.6343	0.1704	440	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6343-2.6399	0.1756	458	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6399-2.6455	0.1614	528	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6455-2.6511	0.1597	516	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6511-2.6568	0.1616	504	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6568-2.6625	0.1722	588	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6625-2.6683	0.1775	424	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6683-2.6741	0.1699	527	X-RAY DIFFRACTION	100
2.6741-2.68	0.1718	496	X-RAY DIFFRACTION	100
2.68-2.686	0.182	520	X-RAY DIFFRACTION	100
2.686-2.692	0.1865	556	X-RAY DIFFRACTION	100
2.692-2.698	0.2086	500	X-RAY DIFFRACTION	100
2.698-2.7041	0.1836	528	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7041-2.7103	0.1902	432	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7103-2.7165	0.1839	538	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7165-2.7227	0.1914	504	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7227-2.7291	0.1942	516	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7291-2.7355	0.1918	412	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7355-2.7419	0.1952	568	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7419-2.7484	0.2077	442	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7484-2.755	0.1883	528	X-RAY DIFFRACTION	100
2.755-2.7616	0.1871	564	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7616-2.7683	0.192	492	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7683-2.7751	0.1852	488	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7751-2.7819	0.1986	516	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7819-2.7888	0.1785	524	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7888-2.7958	0.1947	516	X-RAY DIFFRACTION	100
2.7958-2.8028	0.1843	546	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8028-2.8099	0.1875	478	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8099-2.8171	0.1751	439	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8171-2.8244	0.1975	560	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8244-2.8317	0.2036	490	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8317-2.8391	0.1889	499	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8391-2.8466	0.1738	460	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8466-2.8542	0.1717	500	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8542-2.8618	0.1918	468	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8618-2.8695	0.1916	618	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8695-2.8773	0.1833	480	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8773-2.8852	0.2213	532	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8852-2.8932	0.2207	500	X-RAY DIFFRACTION	100
2.8932-2.9013	0.2023	540	X-RAY DIFFRACTION	100
2.9013-2.9095	0.1948	451	X-RAY DIFFRACTION	100
2.9095-2.9177	0.2171	527	X-RAY DIFFRACTION	100
2.9177-2.9261	0.2014	524	X-RAY DIFFRACTION	100
2.9261-2.9345	0.1897	392	X-RAY DIFFRACTION	100
2.9345-2.9431	0.1882	540	X-RAY DIFFRACTION	100
2.9431-2.9517	0.1777	568	X-RAY DIFFRACTION	100
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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
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関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

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万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
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