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- PDB-2jky: SACCHAROMYCES CEREVISIAE HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANS... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jky
タイトルSACCHAROMYCES CEREVISIAE HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE IN COMPLEX WITH GMP (GUANOSINE 5'- MONOPHOSPHATE) (TETRAGONAL CRYSTAL FORM)
要素HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
キーワードTRANSFERASE / NUCLEUS / MAGNESIUM / GMP COMPLEX / FLIP PEPTIDE-PLANE / GLYCOSYLTRANSFERASE / METAL-BINDING / PURINE SALVAGE
機能・相同性
機能・相同性情報


XMP salvage / hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine phosphoribosyltransferase activity / hypoxanthine metabolic process / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / GMP salvage / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / nucleotide binding / metal ion binding ...XMP salvage / hypoxanthine phosphoribosyltransferase / guanine phosphoribosyltransferase activity / hypoxanthine metabolic process / hypoxanthine phosphoribosyltransferase activity / GMP salvage / IMP salvage / purine ribonucleoside salvage / nucleotide binding / metal ion binding / nucleus / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Rossmann fold - #2020 / Phosphoribosyl transferase domain / Phosphoribosyltransferase-like / Phosphoribosyltransferase domain / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE / Hypoxanthine-guanine phosphoribosyltransferase
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Moynie, L. / Giraud, M.F. / Breton, A. / Boissier, F. / Daignan-Fornier, B. / Dautant, A.
引用
ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2012
タイトル: Functional Significance of Four Successive Glycine Residues in the Pyrophosphate Binding Loop of Fungal 6-Oxopurine Phosphoribosyltransferases.
著者: Moynie, L. / Giraud, M.F. / Breton, A. / Boissier, F. / Daignan-Fornier, B. / Dautant, A.
#1: ジャーナル: Genetics / 年: 2008
タイトル: Lethal Accumulation of Guanylic Nucleotides in Saccharomyces Cerevisiae Hpt1-Deregulated Mutants.
著者: Breton, A. / Pinson, B. / Coulpier, F. / Giraud, M. / Dautant, A. / Daignan-Fornier, B.
#2: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Structures of Free and Complexed Forms of Escherichia Coli Xanthine-Guanine Phosphoribosyltransferase.
著者: Vos, S. / Parry, R.J. / Burns, M.R. / De Jersey, J. / Martin, J.L.
#3: ジャーナル: Biochemistry / 年: 1997
タイトル: Crystal Structure of Escherichia Coli Xanthine Phosphoribosyltransferase.
著者: Vos, S. / De Jersey, J. / Martin, J.L.
履歴
登録2008年9月2日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02009年11月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年9月19日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
改定 1.32019年3月6日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / struct_biol / Item: _exptl_crystal_grow.method
改定 1.52024年10月23日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
B: HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)49,3707
ポリマ－48,4272
非ポリマー9435
水1,71195
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5330 Å2
ΔGint-75.2 kcal/mol
Surface area18770 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.443, 128.443, 56.126
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number79
Space group name H-MI4

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要素

#1: タンパク質 HYPOXANTHINE-GUANINE PHOSPHORIBOSYLTRANSFERASE / HGPRTASE / HGPRT / BYPASS OF REPRESSION BY ADENINE PROTEIN 6


分子量: 24213.590 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 2-214 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
株: Y1846 / プラスミド: PET-21 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q04178, hypoxanthine phosphoribosyltransferase
#2: 化合物 ChemComp-5GP / GUANOSINE-5'-MONOPHOSPHATE


分子量: 363.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O8P
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 95 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 47 % / 解説: NONE
結晶化温度: 293 K / 手法: マイクロバッチ法 / pH: 5.6
詳細: 0.2 M AMMONIUM ACETATE, 30% PEG 4000, 0.1 M TRI-SODIUM CITRATE PH 5.6, IN MICROBATCH UNDER OIL, TEMPERATURE 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 1.1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年6月26日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI(111) SINGLE CRYSTAL / プロトコル: MAD / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→40 Å / Num. obs: 20429 / % possible obs: 98.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 57.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.06 / Net I/σ(I): 14.94
反射 シェル解像度: 2.3→2.38 Å / 冗長度: 7.2 % / Rmerge(I) obs: 0.34 / Mean I/σ(I) obs: 2.92 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SOLVE位相決定
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散
開始モデル: NONE

解像度: 2.3→30.27 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.951 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.936 / SU B: 15.449 / SU ML: 0.182 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.375 / ESU R Free: 0.233 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. ATOM RECORD CONTAINS RESIDUAL B FACTORS ONLY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.235 1048 5.1 %RANDOM
Rwork0.203 ---
obs0.204 19355 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 63.51 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.99 Å20 Å20 Å2
2---0.99 Å20 Å2
3---1.98 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→30.27 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3292 0 59 95 3446
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0223429
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0541.9834649
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.025405
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg34.00824.81158
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.50115615
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.7471517
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0690.2516
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.022543
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1770.21514
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2990.22287
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1240.2169
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1520.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1030.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.2981.52107
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.47723314
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.65631535
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.0294.51335
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.305 76
Rwork0.263 1405
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.0326-0.868-0.51863.8870.33881.5630.082-0.4030.55210.2701-0.0637-0.52230.1784-0.0669-0.0183-0.2992-0.0245-0.0593-0.3145-0.1057-0.205815.77418.3250.143
25.6799-4.2471-0.125414.6116-1.41172.65240.49390.69371.7185-1.3041-0.7416-1.6855-0.1637-0.10780.2477-0.19240.13110.1856-0.21030.27460.311715.29735.936-17.787
318.1043.3525.84326.81562.8933.3245-0.39460.51322.34320.24820.1494-0.7338-0.33890.11950.2452-0.1647-0.0229-0.1236-0.263-0.15190.224618.29129.4574.459
412.6873-0.89161.274810.6031-2.78456.7453-0.20610.43831.85160.72120.87510.8918-0.4609-1.682-0.669-0.34430.19850.1361-0.04880.27770.41760.8140.773-10.823
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A2 - 65
2X-RAY DIFFRACTION1A110 - 214
3X-RAY DIFFRACTION2B5 - 65
4X-RAY DIFFRACTION2B110 - 214
5X-RAY DIFFRACTION3A66 - 109
6X-RAY DIFFRACTION4B66 - 109

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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