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- PDB-2jki: Complex of Hsp90 N-terminal and Sgt1 CS domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jki
タイトルComplex of Hsp90 N-terminal and Sgt1 CS domain
要素
  • CYTOSOLIC HEAT SHOCK PROTEIN 90
  • SGT1-LIKE PROTEIN
キーワードCHAPERONE / HSP90 SGT1 / STRESS RESPONSE
機能・相同性
機能・相同性情報


cellular response to auxin stimulus / regulation of defense response to fungus / embryo development ending in seed dormancy / SCF ubiquitin ligase complex / ATP-dependent protein folding chaperone / defense response / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to hypoxia ...cellular response to auxin stimulus / regulation of defense response to fungus / embryo development ending in seed dormancy / SCF ubiquitin ligase complex / ATP-dependent protein folding chaperone / defense response / unfolded protein binding / protein-folding chaperone binding / ubiquitin-dependent protein catabolic process / cellular response to hypoxia / innate immune response / ATP hydrolysis activity / ATP binding / metal ion binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
Protein Sgt1-like / SGS domain / SGS domain / SGS domain profile. / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Immunoglobulin-like - #790 / HSP20-like chaperone / Tetratricopeptide repeat ...Protein Sgt1-like / SGS domain / SGS domain / SGS domain profile. / CS domain / CS domain / CS domain profile. / Immunoglobulin-like - #790 / HSP20-like chaperone / Tetratricopeptide repeat / Heat shock protein Hsp90, conserved site / Heat shock hsp90 proteins family signature. / Histidine kinase-like ATPase, C-terminal domain / HSP90, C-terminal domain / Heat shock protein Hsp90, N-terminal / Heat shock protein Hsp90 family / Hsp90 protein / Heat Shock Protein 90 / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / TPR repeat region circular profile. / TPR repeat profile. / Tetratricopeptide repeats / Tetratricopeptide repeat / Histidine kinase-, DNA gyrase B-, and HSP90-like ATPase / Histidine kinase-like ATPases / Histidine kinase/HSP90-like ATPase superfamily / Tetratricopeptide-like helical domain superfamily / Ribosomal protein S5 domain 2-type fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / Cytosolic heat shock protein 90 / Protein SGT1 homolog A / Protein SGT1 homolog A
類似検索 - 構成要素
生物種HORDEUM VULGARE (オオムギ)
ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.3 Å
データ登録者Zhang, M. / Pearl, L.H.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2008
タイトル: Structural and Functional Coupling of Hsp90- and Sgt1-Centred Multi-Protein Complexes.
著者: Zhang, M. / Boter, M. / Li, K. / Kadota, Y. / Panaretou, B. / Prodromou, C. / Shirasu, K. / Pearl, L.H.
履歴
登録2008年8月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年10月7日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月7日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年4月3日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc ...exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / struct_biol
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CYTOSOLIC HEAT SHOCK PROTEIN 90
B: CYTOSOLIC HEAT SHOCK PROTEIN 90
C: CYTOSOLIC HEAT SHOCK PROTEIN 90
S: SGT1-LIKE PROTEIN
T: SGT1-LIKE PROTEIN
U: SGT1-LIKE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)108,0899
ポリマ－106,8076
非ポリマー1,2823
水00
1
A: CYTOSOLIC HEAT SHOCK PROTEIN 90
S: SGT1-LIKE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0303
ポリマ－35,6022
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1400 Å2
ΔGint2.4 kcal/mol
Surface area17930 Å2
手法PQS
2
B: CYTOSOLIC HEAT SHOCK PROTEIN 90
T: SGT1-LIKE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0303
ポリマ－35,6022
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1340 Å2
ΔGint1.4 kcal/mol
Surface area19070 Å2
手法PQS
3
C: CYTOSOLIC HEAT SHOCK PROTEIN 90
U: SGT1-LIKE PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)36,0303
ポリマ－35,6022
非ポリマー4271
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1310 Å2
ΔGint1.4 kcal/mol
Surface area17770 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)100.268, 129.654, 135.998
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
12
22
32

NCSドメイン領域:
Dom-IDComponent-IDEns-IDSelection details
111CHAIN A AND (RESSEQ 5:164 OR RESSEQ 166:212 OR RESSEQ 214:217 )
211CHAIN B AND (RESSEQ 5:164 OR RESSEQ 166:212 OR RESSEQ 214:217 )
311CHAIN C AND (RESSEQ 5:164 OR RESSEQ 166:212 OR RESSEQ 214:217 )
112CHAIN S AND (RESSEQ 151:239 )
212CHAIN T AND (RESSEQ 151:239 )
312CHAIN U AND (RESSEQ 151:239 )

NCSアンサンブル:
ID
1
2

NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.999606, -0.021898, -0.017565), (-0.025951, -0.482292, -0.875626), (0.010703, 0.875737, -0.482671)32.574, -59.3915, 76.7391
2given(0.999917, -0.00801, 0.010116), (-0.012767, -0.500735, 0.865507), (0.001868, -0.865564, -0.500795)65.6207, -97.2999, -14.1596
3given(0.998254, -0.030942, -0.05031), (-0.059047, -0.542806, -0.83778), (-0.001385, 0.839288, -0.543685)32.824, -63.8992, 76.6156
4given(0.999601, -0.007637, 0.027195), (-0.027701, -0.45333, 0.890912), (0.005525, -0.89131, -0.453361)65.2495, -96.8559, -16.6103

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要素

#1: タンパク質 CYTOSOLIC HEAT SHOCK PROTEIN 90 / HSP90


分子量: 25261.396 Da / 分子数: 3 / 断片: ATPASE DOMAIN, RESIDUES 1-217 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HORDEUM VULGARE (オオムギ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q7XJ80
#2: タンパク質 SGT1-LIKE PROTEIN


分子量: 10340.937 Da / 分子数: 3 / 断片: CS DOMAIN, RESIDUES 74-163 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) ARABIDOPSIS THALIANA (シロイヌナズナ)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q84LL4, UniProt: Q9SUR9*PLUS
#3: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
配列の詳細N-TERMINAL 6XHIS TAG

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4 Å3/Da / 溶媒含有率: 69.26 % / 解説: NONE
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 8.5
詳細: INITIAL MULTIPLE CRYSTALS WERE GROWN BY VAPOR DIFFUSION AT 4 C AGAINST 26% W/V PEG4000, 100 MM TRIS (PH 8.5), AND 200 MM MAGNESIUM SULPHATE. SUBSEQUENT STREAK SEEDING INTO SOLUTIONS OF 16% ...詳細: INITIAL MULTIPLE CRYSTALS WERE GROWN BY VAPOR DIFFUSION AT 4 C AGAINST 26% W/V PEG4000, 100 MM TRIS (PH 8.5), AND 200 MM MAGNESIUM SULPHATE. SUBSEQUENT STREAK SEEDING INTO SOLUTIONS OF 16% W/V PEG4000, 100 MM TRIS (PH 8.5), AND 200 MM MAGNESIUM SULFATE PRODUCED SINGLE THIN PLATES.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9537
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2007年3月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9537 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→100 Å / Num. obs: 29660 / % possible obs: 99.3 % / 冗長度: 3.5 % / Biso Wilson estimate: 59.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.17 / Net I/σ(I): 7.9
反射 シェル解像度: 3.2→3.37 Å / 冗長度: 3.5 % / Rmerge(I) obs: 0.72 / Mean I/σ(I) obs: 1.7 / % possible all: 98

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
PHENIX(PHENIX.REFINE)精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRIES 1AMW, 1RL1

1amw

1rl1


解像度: 3.3→38.072 Å / SU ML: 0.39 / σ(F): 1.14 / 位相誤差: 21.66 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2383 2615 5.17 %
Rwork0.1988 --
obs0.2009 50605 98.25 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL / Bsol: 31.372 Å2 / ksol: 0.327 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 53.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-6.07 Å2-0 Å20 Å2
2---6.7518 Å2-0 Å2
3---0.6818 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.3→38.072 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7323 0 81 0 7404
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal数
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.017541
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.4810210
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d20.122741
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.081162
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr01283
Refine LS restraints NCS
Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数Refine-IDタイプRms dev position (Å)
11A1662X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
12B1662X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.047
13C1662X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.057
21S725X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL
22T725X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.055
23U725X-RAY DIFFRACTIONPOSITIONAL0.049
LS精密化 シェル
解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkRefine-ID% reflection obs (%)
3.3001-3.360.33531330.29772573X-RAY DIFFRACTION99
3.36-3.42460.34411330.31562533X-RAY DIFFRACTION99
3.4246-3.49450.32161520.29522563X-RAY DIFFRACTION99
3.4945-3.57040.29381570.26082530X-RAY DIFFRACTION99
3.5704-3.65340.27981270.24962533X-RAY DIFFRACTION99
3.6534-3.74470.27251430.2392544X-RAY DIFFRACTION99
3.7447-3.84580.24611360.22652562X-RAY DIFFRACTION99
3.8458-3.95890.28241260.21312530X-RAY DIFFRACTION99
3.9589-4.08650.21081260.18862559X-RAY DIFFRACTION99
4.0865-4.23240.2351380.18252539X-RAY DIFFRACTION99
4.2324-4.40160.18021380.15422518X-RAY DIFFRACTION98
4.4016-4.60160.1781340.14582533X-RAY DIFFRACTION98
4.6016-4.84380.16111820.13142499X-RAY DIFFRACTION98
4.8438-5.14660.18281360.13412505X-RAY DIFFRACTION98
5.1466-5.54280.191510.14692491X-RAY DIFFRACTION98
5.5428-6.09860.231380.1582526X-RAY DIFFRACTION98
6.0986-6.97640.24341320.18152516X-RAY DIFFRACTION98
6.9764-8.77170.21891160.16032501X-RAY DIFFRACTION97
8.7717-38.0750.20871170.19862435X-RAY DIFFRACTION94

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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