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万見
- PDB-2jgn: DDX3 helicase domain -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jgn
タイトルDDX3 helicase domain
要素ATP-DEPENDENT RNA HELICASE DDX3X
キーワードHYDROLASE / PHOSPHORYLATION / NUCLEOTIDE-BINDING / HELICASE / RNA-BINDING / ATP-BINDING / DNA-BINDING / NUCLEAR PROTEIN / HOST-VIRUS INTERACTION
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of protein acetylation / CTPase activity / positive regulation of toll-like receptor 8 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 7 signaling pathway / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein localization to cytoplasmic stress granule / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA strand annealing activity / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / gamete generation ...positive regulation of protein acetylation / CTPase activity / positive regulation of toll-like receptor 8 signaling pathway / positive regulation of toll-like receptor 7 signaling pathway / positive regulation of translation in response to endoplasmic reticulum stress / protein localization to cytoplasmic stress granule / eukaryotic initiation factor 4E binding / RNA strand annealing activity / positive regulation of chemokine (C-C motif) ligand 5 production / gamete generation / RNA secondary structure unwinding / positive regulation of protein K63-linked ubiquitination / NLRP3 inflammasome complex / cellular response to arsenic-containing substance / poly(A) binding / gamma-tubulin binding / cellular response to osmotic stress / P granule / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of NLRP3 inflammasome complex assembly / cell leading edge / lipid homeostasis / positive regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / transcription factor binding / ribosomal small subunit binding / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / positive regulation of type I interferon production / positive regulation of translational initiation / positive regulation of viral genome replication / positive regulation of G1/S transition of mitotic cell cycle / positive regulation of interferon-alpha production / negative regulation of protein-containing complex assembly / signaling adaptor activity / stress granule assembly / negative regulation of intrinsic apoptotic signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / DNA helicase activity / positive regulation of protein autophosphorylation / translation initiation factor binding / translational initiation / positive regulation of interferon-beta production / ribonucleoside triphosphate phosphatase activity / protein serine/threonine kinase activator activity / intrinsic apoptotic signaling pathway / cytosolic ribosome assembly / chromosome segregation / positive regulation of translation / response to virus / negative regulation of cysteine-type endopeptidase activity involved in apoptotic process / positive regulation of protein serine/threonine kinase activity / negative regulation of cell growth / cellular response to virus / Wnt signaling pathway / mRNA 5'-UTR binding / cytoplasmic stress granule / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / RNA stem-loop binding / positive regulation of canonical Wnt signaling pathway / lamellipodium / positive regulation of cell growth / secretory granule lumen / ficolin-1-rich granule lumen / RNA helicase activity / cell differentiation / negative regulation of translation / intracellular signal transduction / RNA helicase / cadherin binding / positive regulation of apoptotic process / negative regulation of gene expression / innate immune response / GTPase activity / centrosome / mRNA binding / Neutrophil degranulation / positive regulation of gene expression / negative regulation of apoptotic process / ATP hydrolysis activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / DNA binding / RNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / plasma membrane / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. ...DEAD-box subfamily ATP-dependent helicases signature. / ATP-dependent RNA helicase DEAD-box, conserved site / RNA helicase, DEAD-box type, Q motif / DEAD-box RNA helicase Q motif profile. / DEAD/DEAH box helicase / DEAD/DEAH box helicase domain / Helicase conserved C-terminal domain / helicase superfamily c-terminal domain / Superfamilies 1 and 2 helicase C-terminal domain profile. / Superfamilies 1 and 2 helicase ATP-binding type-1 domain profile. / DEAD-like helicases superfamily / Helicase, C-terminal / Helicase superfamily 1/2, ATP-binding domain / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ATP-dependent RNA helicase DDX3X
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.91 Å
データ登録者Rodamilans, B. / Montoya, G.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2007
タイトル: Expression, Purification, Crystallization and Preliminary X-Ray Diffraction Analysis of the Ddx3 RNA Helicase Domain.
著者: Rodamilans, B. / Montoya, G.
履歴
登録2007年2月13日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02008年5月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22012年5月30日Group: Other
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ATP-DEPENDENT RNA HELICASE DDX3X
B: ATP-DEPENDENT RNA HELICASE DDX3X
C: ATP-DEPENDENT RNA HELICASE DDX3X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)63,5183
ポリマ－63,5183
非ポリマー00
水3,477193
1
A: ATP-DEPENDENT RNA HELICASE DDX3X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1731
ポリマ－21,1731
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: ATP-DEPENDENT RNA HELICASE DDX3X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1731
ポリマ－21,1731
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
3
C: ATP-DEPENDENT RNA HELICASE DDX3X


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,1731
ポリマ－21,1731
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)44.438, 61.032, 89.111
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.67, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 ATP-DEPENDENT RNA HELICASE DDX3X / DBX / DDX3


分子量: 21172.598 Da / 分子数: 3 / 断片: HELICASE DOMAIN, RESIDUES 408-579 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PCOLD III / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O00571, 加水分解酵素; 酸無水物に作用; リン含有酸無水物に作用
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 193 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.04 Å3/Da / 溶媒含有率: 34 % / 解説: NONE
結晶化詳細: RESERVOIR: 2M (NH4)2SO4, 0.1M IMIDAZOLE PH 6.4 PLUS 5MM SPERMINE TETRA-HCL PROTEIN: 10MM HEPES, 500MM (NH4)2SO4, PH 8.0.

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.9
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SILICON (1 1 1) CHANNEL- CUT / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→87 Å / Num. obs: 105982 / % possible obs: 93.2 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 3.1 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 15.03
反射 シェル解像度: 1.9→1.97 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.53 / % possible all: 72.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2DB3

2db3


解像度: 1.91→34.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 8.522 / SU ML: 0.126 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.191 / ESU R Free: 0.176 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.255 1704 5 %RANDOM
Rwork0.198 ---
obs0.201 32363 93 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.07 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.16 Å20 Å2-0.16 Å2
2---0.28 Å20 Å2
3---0.06 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.91→34.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3727 0 0 193 3920
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0190.0223781
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6821.9515104
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.0375459
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg37.62524.541185
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.06915670
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.5171524
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1190.2592
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0080.022805
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2270.21687
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.22577
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1810.2203
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2220.262
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2510.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2091.52400
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.88923734
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.12231571
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it4.7914.51370
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.91→1.96 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.297 88 -
Rwork0.202 1757 -
obs--69.2 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
13.8156-0.04030.56382.06391.00255.15220.1718-0.1067-0.27110.10530.06040.00370.66750.234-0.2322-0.04830.02570.0101-0.0214-0.0246-0.01245.4212.36159.914
23.21750.29420.01232.4328-1.18662.9587-0.06650.32590.14960.1014-0.0914-0.1061-0.35630.1940.1579-0.0546-0.02040.03030.05620.0355-0.0535-9.2140.43455.036
32.26630.14140.23392.4233-0.24142.59520.0156-0.09360.05050.2756-0.0242-0.0147-0.1015-0.06280.0086-0.02130.0240.06240.0575-0.0421-0.006220.62930.2583.346
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A410 - 575
2X-RAY DIFFRACTION2B408 - 575
3X-RAY DIFFRACTION3C411 - 574

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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