THE FIRST 30 RESIDUES CORRESPOND TO A SIGNAL PEPTIDE THAT IS PREDICTED TO HAVE CLEAVED DURING ...THE FIRST 30 RESIDUES CORRESPOND TO A SIGNAL PEPTIDE THAT IS PREDICTED TO HAVE CLEAVED DURING EXPRESSION OF THE PROTEIN.
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実験情報
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実験
実験
手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1
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試料調製
結晶
マシュー密度: 2.2 Å3/Da / 溶媒含有率: 43.2 %
結晶化
pH: 6.5 詳細: 15 MG/ML PROTEIN. 25% PEG3350 AND 0.1 M BIS-TRIS HCL, PH 6.5.
モノクロメーター: DOUBLE CRYSTAL, SI(111) OR SI(311) プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長
波長: 0.97931 Å / 相対比: 1
反射
解像度: 2.2→30 Å / Num. obs: 27378 / % possible obs: 99.9 % / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.11 / Net I/σ(I): 13.7
反射 シェル
解像度: 2.2→2.32 Å / 冗長度: 6.1 % / Rmerge(I) obs: 0.4 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / % possible all: 100
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解析
ソフトウェア
名称
バージョン
分類
REFMAC
5.2.0019
精密化
MOSFLM
データ削減
SCALA
データスケーリング
autoSHARP
位相決定
精密化
構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→28.57 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.92 / SU B: 4.672 / SU ML: 0.122 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.259 / ESU R Free: 0.196 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. NO ELECTRON DENSITY CAN BE OBSERVED FOR THE CHAIN BETWEEN 101 AND 113.
Rfactor
反射数
%反射
Selection details
Rfree
0.214
1384
5.1 %
RANDOM
Rwork
0.163
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-
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obs
0.166
25985
100 %
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溶媒の処理
イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK