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万見
- PDB-2jf0: Mus musculus acetylcholinesterase in complex with tabun and Ortho-7 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jf0
タイトルMus musculus acetylcholinesterase in complex with tabun and Ortho-7
要素ACETYLCHOLINESTERASE
キーワードHYDROLASE / ACETYLCHOLINESTERASE / ALTERNATIVE SPLICING / NEUROTRANSMITTER DEGRADATION / MUS MUSCULUS / GLYCOPROTEIN / SERINE ESTERASE / OXIME / MOUSE / TABUN / SYNAPSE / ORTHO-7 / MEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / positive regulation of dendrite morphogenesis / acetylcholine receptor signaling pathway / choline metabolic process / osteoblast development ...acetylcholine metabolic process / serine hydrolase activity / choline binding / acetylcholine catabolic process / acetylcholine binding / acetylcholinesterase / positive regulation of dendrite morphogenesis / acetylcholine receptor signaling pathway / choline metabolic process / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / positive regulation of axonogenesis / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane / synaptic cleft / laminin binding / collagen binding / synapse assembly / response to insulin / neuromuscular junction / receptor internalization / nuclear envelope / retina development in camera-type eye / presynaptic membrane / positive regulation of cold-induced thermogenesis / postsynaptic membrane / cell adhesion / endoplasmic reticulum lumen / axon / neuronal cell body / synapse / dendrite / perinuclear region of cytoplasm / Golgi apparatus / cell surface / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family ...Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,7-HEPTYLENE-BIS-N,N'-SYN-2-PYRIDINIUMALDOXIME / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Ekstrom, F. / Astot, C. / Pang, Y.P.
引用ジャーナル: Clin.Pharmacol.Ther. / 年: 2007
タイトル: Novel Nerve-Agent Antidote Design Based on Crystallographic and Mass Spectrometric Analyses of Tabun-Conjugated Acetylcholinesterase in Complex with Antidotes.
著者: Ekstrom, F.J. / Astot, C. / Pang, Y.
履歴
登録2007年1月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月17日Group: Data collection / カテゴリ: diffrn_source / Item: _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site
改定 1.42021年5月12日Group: Derived calculations / Other
カテゴリ: pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly ...pdbx_database_status / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_assembly_prop / struct_conn
Item: _pdbx_database_status.status_code_sf / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.52023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ACETYLCHOLINESTERASE
B: ACETYLCHOLINESTERASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,7055
ポリマ－120,7382
非ポリマー9673
水4,270237
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area4490 Å2
ΔGint-2 kcal/mol
Surface area34700 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)76.730, 108.580, 220.580
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 ACETYLCHOLINESTERASE / ACHE


分子量: 60369.086 Da / 分子数: 2 / 断片: CATALYTIC DOMAIN, RESIDUES 32-574 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / プラスミド: PCDNA3.1 / 細胞株 (発現宿主): HEK293 / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト)
参照: UniProt: P21836, acetylcholinesterase, carboxylesterase
#2: 化合物 ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル


分子量: 282.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#3: 化合物 ChemComp-HBP / 1,7-HEPTYLENE-BIS-N,N'-SYN-2-PYRIDINIUMALDOXIME


分子量: 342.435 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H26N4O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 237 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 70 %
結晶化pH: 7 / 詳細: 27-30 % PEG750MME, 0.1 M HEPES PH 7.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: MAX II / ビームライン: I711 / 波長: 1.082
検出器タイプ: MARRESERACH / 検出器: CCD / 日付: 2005年10月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.082 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→29.15 Å / Num. obs: 64151 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 19.6
反射 シェル解像度: 2.5→2.64 Å / 冗長度: 7.5 % / Rmerge(I) obs: 0.51 / Mean I/σ(I) obs: 4.8 / % possible all: 99.1

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
SCALAデータスケーリング
REFMAC位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1J06

1j06


解像度: 2.5→28.95 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 7.551 / SU ML: 0.168 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.286 / ESU R Free: 0.235 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.251 1278 2 %RANDOM
Rwork0.205 ---
obs0.206 62833 99.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 43.23 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0.01 Å20 Å2
3----0.02 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→28.95 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8352 0 69 237 8658
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0228674
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4521.96611831
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.54751060
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.65522.861395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.904151253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.0611572
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0950.21264
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026826
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2380.26359
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3270.26156
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2741
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2410.254
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2320.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6771.55377
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.20828576
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.62233707
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.6534.53255
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.33 95 -
Rwork0.291 4564 -
obs--98.81 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlc1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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