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万見
- PDB-2jel: JEL42 FAB/HPR COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jel
タイトルJEL42 FAB/HPR COMPLEX
要素
  • (JEL42 FAB FRAGMENT) x 2
  • HISTIDINE-CONTAINING PROTEIN
キーワードCOMPLEX (ANTIBODY/ANTIGEN) / ANTIBODY-PROTEIN COMPLEX / HISTIDINE-CONTAINING PROTEIN / MOLECULAR RECOGNITION / COMPLEX (ANTIBODY-ANTIGEN) / COMPLEX (ANTIBODY-ANTIGEN) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphotransferase activity, nitrogenous group as acceptor / antisigma factor binding / positive regulation of glycogen catabolic process / regulation of carbon utilization / phosphoenolpyruvate-dependent sugar phosphotransferase system / enzyme inhibitor activity / enzyme regulator activity / enzyme activator activity / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphotransferase system, HPr histidine phosphorylation site / PTS HPR domain histidine phosphorylation site signature. / Phosphotransferase system, HPr serine phosphorylation site / HPr-like / Phosphocarrier protein HPr-like / HPr-like superfamily / : / PTS HPr component phosphorylation site / PTS HPR domain profile. / Histidine-containing Protein; Chain: A; ...Phosphotransferase system, HPr histidine phosphorylation site / PTS HPR domain histidine phosphorylation site signature. / Phosphotransferase system, HPr serine phosphorylation site / HPr-like / Phosphocarrier protein HPr-like / HPr-like superfamily / : / PTS HPr component phosphorylation site / PTS HPR domain profile. / Histidine-containing Protein; Chain: A; / PTS HPR domain serine phosphorylation site signature. / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Phosphocarrier protein HPr
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.5 Å
データ登録者Prasad, L. / Waygood, E.B. / Lee, J.S. / Delbaere, L.T.J.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: The 2.5 A resolution structure of the jel42 Fab fragment/HPr complex
著者: Prasad, L. / Waygood, E.B. / Lee, J.S. / Delbaere, L.T.J.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1993
タイトル: Evaluation of Mutagenesis for Epitope Mapping. Structure of an Antibody-Protein Antigen Complex
著者: Prasad, L. / Sharma, S. / Vandonselaar, M. / Quail, J.W. / Lee, J.S. / Waygood, E.B. / Wilson, K.S. / Dauter, Z. / Delbaere, L.T.
#2: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1991
タイトル: Epitope Mapping by Mutagenesis Distinguishes between the Two Tertiary Structures of the Histidine-Containing Protein Hpr
著者: Sharma, S. / Georges, F. / Delbaere, L.T. / Lee, J.S. / Klevit, R.E. / Waygood, E.B.
#3: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Crystallization of the Complex of a Monoclonal Fab Fragment with the Histidine-Containing Protein of the Phosphoenolpyruvate: Sugar Phosphotransferase System of Escherichia Coli
著者: Delbaere, L.T. / Vandonselaar, M. / Quail, J.W. / Waygood, E.B. / Lee, J.S.
#4: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1988
タイトル: Structure Determination of a Monoclonal Fab Fragment Specific for Histidine-Containing Protein of the Phosphoenolpyruvate: Sugar Phosphotransferase System of Escherichia Coli
著者: Prasad, L. / Vandonselaar, M. / Lee, J.S. / Delbaere, L.T.
履歴
登録1998年2月24日処理サイト: BNL
置き換え1998年5月27日ID: 1JEL
改定 1.01998年5月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年4月18日Group: Data collection / Other / Refinement description
カテゴリ: diffrn_detector / pdbx_database_status / software
Item: _diffrn_detector.detector / _pdbx_database_status.process_site / _software.name
改定 1.42024年4月3日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: JEL42 FAB FRAGMENT
H: JEL42 FAB FRAGMENT
P: HISTIDINE-CONTAINING PROTEIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,2765
ポリマ－56,0843
非ポリマー1922
水1,20767
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area5270 Å2
ΔGint-53 kcal/mol
Surface area22880 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)128.850, 67.380, 77.090
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 97.34, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121

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要素

#1: 抗体 JEL42 FAB FRAGMENT


分子量: 23860.471 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB/C
#2: 抗体 JEL42 FAB FRAGMENT


分子量: 23094.049 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB/C
#3: タンパク質 HISTIDINE-CONTAINING PROTEIN / HPR


分子量: 9129.332 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P0AA04
#4: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 67 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細RESIDUES OF THE FAB FRAGMENT ARE NUMBERED ACCORDING TO KABAT.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.96 Å3/Da / 溶媒含有率: 57 %
結晶化pH: 5.8 / 詳細: pH 5.8
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法
詳細: the molar ratio of Fab fragment to HPr was approximately 1:2
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
110 mg/mlFab fragment1drop
24 mg/mlHPr1drop
325 %satammonium sulfate1drop
425 mMphosphate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 289 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR571 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: ENRAF-NONIUS FAST / 検出器: DIFFRACTOMETER / 日付: 1992年4月1日 / 詳細: COLLIMATOR
放射モノクロメーター: GRAPHITE(002) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→35 Å / Num. obs: 22067 / % possible obs: 96.6 % / Observed criterion σ(I): 5 / 冗長度: 2.7 % / Rsym value: 0.046 / Net I/σ(I): 11
反射 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / 冗長度: 2.5 % / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / Rsym value: 0.19 / % possible all: 93
反射
*PLUS
Num. measured all: 47817 / Rmerge(I) obs: 0.046
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 93 % / Num. unique obs: 1043 / Num. measured obs: 2784 / Rmerge(I) obs: 0.19

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MADNESデータ収集
Agrovata(CCP4)データ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
MADNESデータ削減
Agrovataデータスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: GLOOP2 FAB

解像度: 2.5→6 Å / Rfactor Rfree error: 0.01 / Data cutoff high absF: 10000000 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: INDIVIDUAL ISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.28 1014 5 %RANDOM
Rwork0.21 ---
obs0.21 20427 96 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.38 Å0.25 Å
Luzzati d res low-6 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.5→6 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3937 0 10 67 4014
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.006
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.6
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.2
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it3.322.85
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it4.644.5
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it5.244.91
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it6.847
LS精密化 シェル解像度: 2.5→2.56 Å / Rfactor Rfree error: 0.036 / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.39 114 4.9 %
Rwork0.34 1043 -
obs--93 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.2
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.34

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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