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- PDB-2jd4: Mouse laminin alpha1 chain, domains LG4-5 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jd4
タイトルMouse laminin alpha1 chain, domains LG4-5
要素LAMININ SUBUNIT ALPHA-1
キーワードMETAL BINDING PROTEIN / LAMININ-111 / BASEMENT MEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


laminin-3 complex / laminin complex / laminin-1 complex / regulation of basement membrane organization / retinal blood vessel morphogenesis / morphogenesis of an epithelial sheet / glycosphingolipid binding / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / tissue development / protein complex involved in cell-matrix adhesion ...laminin-3 complex / laminin complex / laminin-1 complex / regulation of basement membrane organization / retinal blood vessel morphogenesis / morphogenesis of an epithelial sheet / glycosphingolipid binding / positive regulation of integrin-mediated signaling pathway / tissue development / protein complex involved in cell-matrix adhesion / branching involved in salivary gland morphogenesis / establishment of epithelial cell apical/basal polarity / extracellular matrix structural constituent / positive regulation of muscle cell differentiation / epithelial tube branching involved in lung morphogenesis / regulation of embryonic development / basement membrane / extracellular matrix / positive regulation of cell adhesion / regulation of cell migration / neuron projection development / cell-cell junction / retina development in camera-type eye / : / cell surface receptor signaling pathway / cell adhesion / protein phosphorylation / signaling receptor binding / extracellular space / extracellular region / membrane
類似検索 - 分子機能
Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / Laminin, N-terminal / : ...Laminin alpha, domain I / Laminin domain II / Laminin Domain I / Laminin Domain II / Laminin IV / Laminin B (Domain IV) / Laminin IV type A domain profile. / Laminin B domain / Laminin, N-terminal / : / Laminin N-terminal (Domain VI) / Laminin N-terminal domain profile. / Laminin N-terminal domain (domain VI) / Laminin G domain / Laminin-type EGF-like (LE) domain profile. / Laminin-type EGF-like (LE) domain signature. / Laminin-type epidermal growth factor-like domai / Laminin EGF domain / Laminin-type EGF domain / Laminin G domain / Laminin G domain profile. / Laminin G domain / Laminin G domain / Epidermal growth factor-like domain. / Jelly Rolls - #200 / EGF-like domain signature 1. / EGF-like domain signature 2. / EGF-like domain / Concanavalin A-like lectin/glucanase domain superfamily / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Laminin subunit alpha-1
類似検索 - 構成要素
生物種MUS MUSCULUS (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.9 Å
データ登録者Harrison, D. / Hussain, S.A. / Combs, A.C. / Ervasti, J.M. / Yurchenco, P.D. / Hohenester, E.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure and Cell Surface Anchorage Sites of Laminin {Alpha}1Lg4-5.
著者: Harrison, D. / Hussain, S.A. / Combs, A.C. / Ervasti, J.M. / Yurchenco, P.D. / Hohenester, E.
#1: ジャーナル: Embo J. / 年: 2000
タイトル: Structure of the C-Terminal Laminin G-Like Domain Pair of the Laminin Alpha2 Chain Harbouring Binding Sites for Alpha-Dystroglycan and Heparin
著者: Tisi, D. / Talts, J.F. / Timpl, R. / Hohenester, E.
#2: ジャーナル: Annu.Rev.Cell Dev.Biol. / 年: 2004
タイトル: Laminin Functions in Tissue Morphogenesis
著者: Miner, J.H. / Yurchenco, P.D.
履歴
登録2007年1月4日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
改定 1.42024年10月16日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: LAMININ SUBUNIT ALPHA-1
B: LAMININ SUBUNIT ALPHA-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)84,0079
ポリマ－83,8032
非ポリマー2047
水5,891327
1
A: LAMININ SUBUNIT ALPHA-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)41,9864
ポリマ－41,9021
非ポリマー843
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: LAMININ SUBUNIT ALPHA-1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)42,0215
ポリマ－41,9021
非ポリマー1204
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)70.530, 55.812, 100.986
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 98.48, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 LAMININ SUBUNIT ALPHA-1 / LAMININ ALPHA1 CHAIN / LAMININ A CHAIN


分子量: 41901.543 Da / 分子数: 2 / 断片: DOMAINS LG4-5, RESIDUES 2706-3084 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) MUS MUSCULUS (ハツカネズミ) / 細胞株 (発現宿主): 293-EBNA / 発現宿主: HOMO SAPIENS (ヒト) / 参照: UniProt: P19137
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 327 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 2738 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 2835 TO LYS ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 2738 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 2835 TO LYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, ASN 2924 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, CYS 3038 TO SER ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 2738 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 2835 TO LYS ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, ASN 2924 TO GLN ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, CYS 3038 TO SER
Has protein modificationY
配列の詳細VECTOR-DERIVED APLA SEQUENCE AT N-TERMINUS, GLYCOSYLATION SITES AND LONE CYSTEINE MUTATED ...VECTOR-DERIVED APLA SEQUENCE AT N-TERMINUS, GLYCOSYLATION SITES AND LONE CYSTEINE MUTATED (N2714Q,N2811K,N2900Q, C3014S)

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.3 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.02 %
結晶化pH: 8.5 / 詳細: pH 8.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX9.6 / 波長: 0.87
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年5月5日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.87 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→20 Å / Num. obs: 156499 / % possible obs: 97.3 % / Observed criterion σ(I): 4 / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 10.2
反射 シェル解像度: 1.9→2 Å / 冗長度: 2.1 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.2 / % possible all: 91.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DYK

1dyk


解像度: 1.9→20 Å / Data cutoff high absF: 10000 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2624 3015 4.9 %RANDOM
Rwork0.2295 ---
obs0.2295 59670 97 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 46.1583 Å2 / ksol: 0.334241 e/Å3
原子変位パラメータ
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--1.788 Å20 Å21.561 Å2
2--2.828 Å20 Å2
3----1.04 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.9→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5781 0 7 327 6115
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.005521
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.35369
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.962
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it3.463
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.73
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it4.764
LS精密化 シェル解像度: 1.9→1.91 Å / Total num. of bins used: 50
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3434 51 5 %
Rwork0.3135 1001 -

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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