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- PDB-2jbz: Crystal structure of the Streptomyces coelicolor holo-[Acyl-carri... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2jbz
タイトルCrystal structure of the Streptomyces coelicolor holo-[Acyl-carrier-protein] Synthase (AcpS) in complex with coenzyme A at 1.6 A
要素HOLO-[ACYL-CARRIER-PROTEIN] SYNTHASE
キーワードTRANSFERASE / ACP / MAGNESIUM / COENZYME A / POLIKETIDES / METAL- BINDING / LIPID SYNTHESIS / PHOSPHOPANTETHEINE ARM / FATTY ACID BIOSYNTHESIS / ACYL CARRIER PROTEIN SYNTHASE
機能・相同性
機能・相同性情報


holo-[acyl-carrier-protein] synthase / holo-[acyl-carrier-protein] synthase activity / fatty acid biosynthetic process / magnesium ion binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
4'-phosphopantetheinyl transferase domain / Holo-[acyl carrier protein] synthase / Phosphopantetheine-protein transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain / 4'-phosphopantetheinyl transferase domain superfamily / 4'-phosphopantetheinyl transferase superfamily / Ribosomal Protein L22; Chain A / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
COENZYME A / : / Holo-[acyl-carrier-protein] synthase
類似検索 - 構成要素
生物種STREPTOMYCES COELICOLOR (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.62 Å
データ登録者Dall'Aglio, P. / Arthur, C. / Law, C.K.E. / Crump, M.P. / Crosby, J. / Hadfield, A.T.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: Analysis of Streptomyces Coelicolor Phosphopantetheinyl Transferase, Acps, Reveals the Basis for Relaxed Substrate Specificity.
著者: Dall'Aglio, P. / Arthur, C. / Williams, C. / Vasilakis, K. / Maple, H.J. / Crosby, J. / Crump, M.P. / Hadfield, A.T.
履歴
登録2006年12月15日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年11月16日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HOLO-[ACYL-CARRIER-PROTEIN] SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5834
ポリマ－14,7521
非ポリマー8313
水3,297183
1
A: HOLO-[ACYL-CARRIER-PROTEIN] SYNTHASE
ヘテロ分子

A: HOLO-[ACYL-CARRIER-PROTEIN] SYNTHASE
ヘテロ分子

A: HOLO-[ACYL-CARRIER-PROTEIN] SYNTHASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,74812
ポリマ－44,2553
非ポリマー2,4939
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation9_555y,z,x1
crystal symmetry operation5_555z,x,y1
Buried area8890 Å2
ΔGint-71.1 kcal/mol
Surface area15370 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)73.087, 73.087, 73.087
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number198
Space group name H-MP213
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-1125-

K

21A-2022-

HOH

31A-2074-

HOH

-
要素

#1: タンパク質 HOLO-[ACYL-CARRIER-PROTEIN] SYNTHASE / ACYL CARRIER PROTEIN SYNTHASE / HOLO-ACP SYNTHASE / 4'-PHOSPHOPANTETHEINYL TRANSFERASE ACPS


分子量: 14751.777 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 詳細: THE PROTEIN IS IN COMPLEX WITH THE COFACTOR COA
由来: (組換発現) STREPTOMYCES COELICOLOR (バクテリア)
プラスミド: PET15B / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O86785, holo-[acyl-carrier-protein] synthase
#2: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物 ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#4: 化合物 ChemComp-COA / COENZYME A / CoA


分子量: 767.534 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H36N7O16P3S
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 183 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.35 %
結晶化pH: 6.5
詳細: THE PROTEIN WAS DIALYSED IN 50 MM TRIS, 10 MM MGCL2, 10% GLYCEROL, PH 8. 2.5 MM COA WAS SOAKED INTO THE PROTEIN. THE PROTEIN WAS THEN CRYSTALLYZED IN 0.3M KSCN, 15% PEG 4K, 0.1M NACACODYLATE PH 6.5.

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SRS / ビームライン: PX10.1 / 波長: 1.488
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2006年11月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.488 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.62→50 Å / Num. obs: 16798 / % possible obs: 90.7 % / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 18.6 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 18.88
反射 シェル解像度: 1.62→1.68 Å / 冗長度: 1.8 % / Rmerge(I) obs: 0.33 / Mean I/σ(I) obs: 2.15 / % possible all: 69.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: S. COELICOLOR APO- ACPS

解像度: 1.62→51.71 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.943 / SU ML: 0.069 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.109 / ESU R Free: 0.103 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. THE OCCUPANCY OF RELATIVELY DISORDERED PARTS OF THE SIDE CHAIN OF ARG15, GLU98 AND ASP111 WAS SET TO 0.5 TO GET RID OF NEGATIVE DENSITY.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.215 771 5.1 %RANDOM
Rwork0.187 ---
obs0.189 14453 90.6 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.62→51.71 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数897 0 50 183 1130
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.021984
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4172.0241351
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.1855131
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg22.6221.47134
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.87915144
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg19.6961510
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.080.2155
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.02724
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2080.2437
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.2960.2690
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1370.2131
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2510.259
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1380.223
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.0612621
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.8663978
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.5786363
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.15610369
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.62→1.66 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.289 37
Rwork0.336 742

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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