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- PDB-2jbp: Protein kinase MK2 in complex with an inhibitor (crystal form-2, ... -

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登録情報
データベース: PDB / ID: 2jbp
タイトルProtein kinase MK2 in complex with an inhibitor (crystal form-2, co- crystallization)
要素MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
キーワードTRANSFERASE / SER-THR KINASE / MAPKAP KINASE 2 / PHOSPHORYLATION / SMALL MOLECULE INHIBITOR / MK2 / KINASE / ATP SITE / ATP- BINDING / SERINE/THREONINE-PROTEIN KINASE / CO-CRYSTALLIZATION / NUCLEOTIDE-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / macropinocytosis / CREB phosphorylation / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / leukotriene metabolic process / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / regulation of tumor necrosis factor production / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity ...calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / macropinocytosis / CREB phosphorylation / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / leukotriene metabolic process / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / regulation of tumor necrosis factor production / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / regulation of interleukin-6 production / mitogen-activated protein kinase binding / positive regulation of macrophage cytokine production / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / toll-like receptor signaling pathway / p38MAPK cascade / inner ear development / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of cellular response to heat / p38MAPK events / regulation of mRNA stability / response to cytokine / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of TNFR1 signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of tumor necrosis factor production / MAPK cascade / peptidyl-serine phosphorylation / Oxidative Stress Induced Senescence / response to lipopolysaccharide / ciliary basal body / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / calmodulin binding / intracellular signal transduction / protein phosphorylation / inflammatory response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / DNA damage response / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MAP kinase activated protein kinase, C-terminal / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...MAP kinase activated protein kinase, C-terminal / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-P4O / MAP kinase-activated protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.31 Å
データ登録者Hillig, R.C. / Eberspaecher, U. / Monteclaro, F. / Huber, M. / Nguyen, D. / Mengel, A. / Muller-Tiemann, B. / Egner, U.
引用
ジャーナル: J. Mol. Biol. / 年: 2007
タイトル: Structural basis for a high affinity inhibitor bound to protein kinase MK2.
著者: Hillig, R.C. / Eberspaecher, U. / Monteclaro, F. / Huber, M. / Nguyen, D. / Mengel, A. / Muller-Tiemann, B. / Egner, U.
#1: ジャーナル: Protein Sci. / 年: 2006
タイトル: Identifying Protein Construct Variants with Increased Crystallization Propensity-A Case Study.
著者: Malawski, G.A. / Hillig, R.C. / Monteclaro, F. / Eberspaecher, U. / Schmitz, A.A. / Crusius, K. / Huber, M. / Egner, U. / Donner, P. / Muller-Tiemann, B.
履歴
登録2006年12月9日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32019年1月16日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: citation / pdbx_struct_assembly
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _pdbx_struct_assembly.details / _pdbx_struct_assembly.method_details
改定 1.42023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

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集合体

登録構造単位
A: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
B: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
C: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
D: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
E: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
F: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
G: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
H: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
I: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
J: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
K: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
L: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)455,73023
ポリマ－451,98612
非ポリマー3,74411
水32418
1
A: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0062
ポリマ－37,6651
非ポリマー3401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0062
ポリマ－37,6651
非ポリマー3401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
3
C: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0062
ポリマ－37,6651
非ポリマー3401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
4
D: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0062
ポリマ－37,6651
非ポリマー3401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
5
E: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0062
ポリマ－37,6651
非ポリマー3401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
6
F: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0062
ポリマ－37,6651
非ポリマー3401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
7
G: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0062
ポリマ－37,6651
非ポリマー3401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
8
H: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0062
ポリマ－37,6651
非ポリマー3401
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
9
I: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0062
ポリマ－37,6651
非ポリマー3401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
10
J: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)37,6651
ポリマ－37,6651
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
11
K: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0062
ポリマ－37,6651
非ポリマー3401
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
12
L: MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)38,0062
ポリマ－37,6651
非ポリマー3401
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)139.983, 215.564, 179.900
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(1, -0.00115, 0.0006), (0.00079, 0.17309, -0.98491), (0.00103, 0.98491, 0.17309)-34.32618, 114.38394, 5.41508
2given(-0.28969, 0.68298, 0.67054), (0.48575, 0.49874, -0.71785), (0.8247, -0.53367, 0.18728)-96.82758, 81.23378, 251.45364
3given(-0.28593, 0.68395, 0.67116), (-0.90129, -0.42983, 0.05405), (0.32545, -0.58946, 0.73934)-62.80188, 236.4353, 76.47049
4given(-0.30881, -0.86636, 0.39251), (0.65031, -0.49347, -0.57756), (0.69407, 0.0769, 0.71579)160.71569, 199.05609, -30.26304
5given(0.83266, -0.43253, 0.34582), (-0.4166, -0.0778, 0.90576), (-0.36486, -0.89826, -0.24497)12.84003, 61.06001, 299.58054
6given(-0.29922, -0.49918, 0.8132), (0.67525, 0.49137, 0.55008), (-0.67417, 0.71371, 0.19004)53.6608, -51.66178, 75.7632
7given(0.29421, 0.51778, 0.80334), (0.48381, -0.80557, 0.34203), (0.82424, 0.28803, -0.48751)-113.30266, 144.70901, 92.36734
8given(-0.28531, -0.509, 0.81211), (-0.52875, 0.79031, 0.30957), (-0.79939, -0.34108, -0.49462)89.16364, 38.25184, 172.51189
9given(-0.81106, 0.44616, -0.37832), (0.44081, 0.89131, 0.10611), (0.38454, -0.08071, -0.91957)21.79391, -67.84104, 190.14537
10given(0.28722, 0.5145, 0.80796), (-0.89824, -0.14828, 0.41373), (0.33267, -0.84457, 0.41956)-147.51453, 16.39386, 195.57885
11given(-0.27864, -0.88779, 0.36632), (-0.54247, -0.16927, -0.82285), (0.79252, -0.428, -0.43443)129.64796, 179.58492, 187.43855

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要素

#1: タンパク質
MAP KINASE-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2 / MAPKAP KINASE 2 / MAPK-ACTIVATED PROTEIN KINASE 2 / MAPKAPK-2 / MK2


分子量: 37665.461 Da / 分子数: 12 / 断片: KINASE DOMAIN, RESIDUES 41-364 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P49137, non-specific serine/threonine protein kinase
#2: 化合物
ChemComp-P4O / 2-(2-QUINOLIN-3-YLPYRIDIN-4-YL)-1,5,6,7-TETRAHYDRO-4H-PYRROLO[3,2-C]PYRIDIN-4-ONE / 2-[2-(3-キノリル)ピリジン-4-イル]-1,5,6,7-テトラヒドロ-4H-ピロロ[3,2-c]ピリジン-4-(以下略)


分子量: 340.378 Da / 分子数: 11 / 由来タイプ: 合成 / 式: C21H16N4O
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
非ポリマーの詳細2-(QUINOLIN-3-YLPYRIDIN-4-YL)-1,5,6, 7-TETRAHYDRO-4H-PYRROLO[3,2-C]PYRIDIN-4-ONE (P4O): PROTEIN ...2-(QUINOLIN-3-YLPYRIDIN-4-YL)-1,5,6, 7-TETRAHYDRO-4H-PYRROLO[3,2-C]PYRIDIN-4-ONE (P4O): PROTEIN CHAIN J HAS NO LIGAND BOUND IN THE ACTIVE SITE, THEREFORE THERE IS NO LIGAND J, AND IN TOTAL THERE ARE ONLY 11 LIGAND MOLECULES.
配列の詳細N-TERMINAL RESIDUES GLY-SER ARE CLONING ARTEFACTS FROM A THROMBIN CLEAVAGE SITE, AFTER GST TAG CLEAVAGE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3 Å3/Da / 溶媒含有率: 59.1 %
解説: MOLREP IDENTIFIED 11 MOLECULES. AFTER SOME REBUILDING AND REFINEMENT, BEAST IDENTIFIED THE TWELTH MOLECULE.
結晶化pH: 7.5
詳細: 1.8-2.0M SODIUM POTTASIUM PHOSPHATE PH 7.5, 0.0003M INHIBITOR

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.979
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.3→49.1 Å / Num. obs: 78680 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.4 % / Biso Wilson estimate: 96.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 12.8
反射 シェル解像度: 3.3→3.38 Å / 冗長度: 2.6 % / Rmerge(I) obs: 0.6 / Mean I/σ(I) obs: 2 / % possible all: 95.1

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
BEAST位相決定
CNX2005精密化
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 2JBO

2jbo


解像度: 3.31→49.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.004 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: IN THE CRYSTAL LATTICE, THE TWELVE MK2 MOLECULES FORM FOUR TRIMERS OF TYPE-1, VIA N-TERMINI, AND THREE TRIMERS OF TYPE-2, VIA ACTIVATION SEGMENTS. THE ACTIVATION SEGMENTS INCLUDE RESIDUES 207 ...詳細: IN THE CRYSTAL LATTICE, THE TWELVE MK2 MOLECULES FORM FOUR TRIMERS OF TYPE-1, VIA N-TERMINI, AND THREE TRIMERS OF TYPE-2, VIA ACTIVATION SEGMENTS. THE ACTIVATION SEGMENTS INCLUDE RESIDUES 207 - 233 AND ARE PARTIALLY DISORDERED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.279 3911 5 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs-78629 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 58.2952 Å2 / ksol: 0.311991 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 82.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.04 Å20 Å20 Å2
2--8.32 Å20 Å2
3----11.37 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.42 Å0.28 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.57 Å0.44 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.31→49.08 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数27063 0 286 18 27367
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.017
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.9
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.08
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it8.772
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it13.183
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it18.134.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it22.156
Refine LS restraints NCSNCS model details: RESTRAINTS
LS精密化 シェル解像度: 3.3→3.42 Å / Rfactor Rfree error: 0.024 / Total num. of bins used: 10 /
Rfactor%反射
Rfree0.429 5.1 %
Rwork0.361 -
obs-79.4 %
Xplor fileSerial no: 1 / Param file: PROTEIN_REP.PARAM / Topol file: DRGCNS.TOP

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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