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万見
- PDB-1ny3: Crystal structure of ADP bound to MAP KAP kinase 2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 1ny3
タイトルCrystal structure of ADP bound to MAP KAP kinase 2
要素MAP kinase-activated protein kinase 2
キーワードTRANSFERASE / MAP KAP kinase 2 / MK2 / ADP / kinase / ser/thr kinase
機能・相同性
機能・相同性情報


calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / macropinocytosis / CREB phosphorylation / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / leukotriene metabolic process / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / regulation of tumor necrosis factor production / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity ...calcium-dependent protein serine/threonine kinase activity / macropinocytosis / CREB phosphorylation / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / leukotriene metabolic process / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Synthesis of Leukotrienes (LT) and Eoxins (EX) / regulation of tumor necrosis factor production / regulation of tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / calcium/calmodulin-dependent protein kinase activity / regulation of interleukin-6 production / mitogen-activated protein kinase binding / positive regulation of macrophage cytokine production / 3'-UTR-mediated mRNA stabilization / toll-like receptor signaling pathway / p38MAPK cascade / inner ear development / cellular response to vascular endothelial growth factor stimulus / Regulation of HSF1-mediated heat shock response / vascular endothelial growth factor receptor signaling pathway / regulation of cellular response to heat / p38MAPK events / regulation of mRNA stability / response to cytokine / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / Regulation of TNFR1 signaling / VEGFA-VEGFR2 Pathway / positive regulation of tumor necrosis factor production / MAPK cascade / peptidyl-serine phosphorylation / Oxidative Stress Induced Senescence / response to lipopolysaccharide / eukaryotic translation initiation factor 2alpha kinase activity / 3-phosphoinositide-dependent protein kinase activity / DNA-dependent protein kinase activity / ribosomal protein S6 kinase activity / histone H3S10 kinase activity / histone H2AXS139 kinase activity / histone H3S28 kinase activity / histone H4S1 kinase activity / histone H2BS14 kinase activity / histone H3T3 kinase activity / histone H2AS121 kinase activity / Rho-dependent protein serine/threonine kinase activity / histone H2BS36 kinase activity / histone H3S57 kinase activity / histone H2AT120 kinase activity / AMP-activated protein kinase activity / histone H2AS1 kinase activity / histone H3T6 kinase activity / histone H3T11 kinase activity / histone H3T45 kinase activity / non-specific serine/threonine protein kinase / protein kinase activity / calmodulin binding / intracellular signal transduction / ciliary basal body / protein phosphorylation / inflammatory response / protein serine kinase activity / protein serine/threonine kinase activity / centrosome / DNA damage response / extracellular exosome / nucleoplasm / ATP binding / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
MAP kinase activated protein kinase, C-terminal / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site ...MAP kinase activated protein kinase, C-terminal / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Phosphorylase Kinase; domain 1 / Transferase(Phosphotransferase) domain 1 / Transferase(Phosphotransferase); domain 1 / Serine/threonine-protein kinase, active site / Serine/Threonine protein kinases active-site signature. / Protein kinase domain / Serine/Threonine protein kinases, catalytic domain / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / MAP kinase-activated protein kinase 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3 Å
データ登録者Underwood, K.W. / Parris, K.D. / Federico, E. / Mosyak, L. / Shane, T. / Taylor, M. / Svenson, K. / Liu, Y. / Hsiao, C.L. / Wolfrom, S. ...Underwood, K.W. / Parris, K.D. / Federico, E. / Mosyak, L. / Shane, T. / Taylor, M. / Svenson, K. / Liu, Y. / Hsiao, C.L. / Wolfrom, S. / Maguire, M. / Malakian, K. / Telliez, J.B. / Lin, L.L. / Kriz, R.W. / Seehra, J. / Somers, W.S. / Stahl, M.L.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2003
タイトル: Catalytically active MAP KAP kinase 2 structures in complex with staurosporine and ADP reveal differences with the autoinhibited enzyme
著者: Underwood, K.W. / Parris, K.D. / Federico, E. / Mosyak, L. / Czerwinski, R.M. / Shane, T. / Taylor, M. / Svenson, K. / Liu, Y. / Hsiao, C.L. / Wolfrom, S. / Maguire, M. / Malakian, K. / ...著者: Underwood, K.W. / Parris, K.D. / Federico, E. / Mosyak, L. / Czerwinski, R.M. / Shane, T. / Taylor, M. / Svenson, K. / Liu, Y. / Hsiao, C.L. / Wolfrom, S. / Maguire, M. / Malakian, K. / Telliez, J.B. / Lin, L.L. / Kriz, R.W. / Seehra, J. / Somers, W.S. / Stahl, M.L.
履歴
登録2003年2月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02003年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年4月29日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32023年8月16日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MAP kinase-activated protein kinase 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0572
ポリマ－45,6301
非ポリマー4271
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
A: MAP kinase-activated protein kinase 2
ヘテロ分子
x 12


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)552,68324
ポリマ－547,55712
非ポリマー5,12612
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_646-z+3/2,x-1/2,-y+11
crystal symmetry operation11_566y+1/2,-z+1,-x+3/21
crystal symmetry operation27_656-x+3/2,y,-z+3/21
crystal symmetry operation29_545z,x-1/2,y+1/21
crystal symmetry operation36_665-y+1,-z+1,x1
crystal symmetry operation50_655-x+3/2,-y+1/2,z1
crystal symmetry operation54_566z,-x+1,-y+11
crystal symmetry operation58_646-y+1,z-1/2,-x+3/21
crystal symmetry operation76_556x,-y+1/2,-z+3/21
crystal symmetry operation79_665-z+3/2,-x+1,y+1/21
crystal symmetry operation81_545y+1/2,z-1/2,x1
Buried area43990 Å2
ΔGint-265 kcal/mol
Surface area145430 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)253.049, 253.049, 253.049
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number210
Space group name H-MF4132

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要素

#1: タンパク質 MAP kinase-activated protein kinase 2 / MAPK-activated protein kinase 2 / MAPKAP kinase 2 / MAPKAPK-2


分子量: 45629.738 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: MAPKAPK2 / プラスミド: pET16b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P49137, 転移酵素; リンを含む基を移すもの; キナーゼ（アルコールにつなげるもの）
#2: 化合物 ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ADP


分子量: 427.201 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.7 Å3/Da / 溶媒含有率: 66.72 %
結晶化温度: 296 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 2.0M Ammonium Sulfate, pH unbuffered, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 296K
結晶化
*PLUS
pH: 7.5 / 手法: 蒸気拡散法
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
15 mg/mlprotein1drop
220 mMHEPES1reservoirpH7.5
3200 mM1reservoirNaCl
410 mMdithiothreitol1reservoir
55 mM1reservoirMgCl2

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ALS / ビームライン: 5.0.1 / 波長: 1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年6月15日 / 詳細: mirrors
放射モノクロメーター: Double Crystal Si(111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3→25 Å / Num. all: 14402 / Num. obs: 14313 / % possible obs: 99.4 % / 冗長度: 6.96 % / Rmerge(I) obs: 0.035 / Net I/σ(I): 32.1
反射 シェル解像度: 3→3.11 Å / 冗長度: 21 % / Rmerge(I) obs: 0.773 / Mean I/σ(I) obs: 2.29 / Num. unique all: 1385 / % possible all: 98.4
反射
*PLUS
最高解像度: 3.1 Å / Num. obs: 12997 / % possible obs: 99.3 % / Num. measured all: 90852 / Rmerge(I) obs: 0.055
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 100 % / Rmerge(I) obs: 0.631 / Mean I/σ(I) obs: 3.3

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.1.19精密化
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 1NZK

1nzk


解像度: 3→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.877 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.847 / SU B: 14.585 / SU ML: 0.279 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R: 0.624 / ESU R Free: 0.391 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.29237 674 5 %RANDOM
Rwork0.25913 ---
all0.26981 13470 --
obs0.25913 12796 93.91 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 86.442 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2180 0 27 0 2207
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0222257
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6491.9713062
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.9225273
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0980.2346
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0090.021661
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3190.21197
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1890.2105
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.3880.251
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.3520.25
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it10.6491.51383
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it14.0722233
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it22.0533874
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it28.6484.5829
LS精密化 シェル解像度: 3.002→3.078 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.39 54
Rwork0.284 784
精密化
*PLUS
最高解像度: 3.2 Å / % reflection Rfree: 5 % / Rfactor Rfree: 0.292 / Rfactor Rwork: 0.259
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_d0.022
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_deg1.65

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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