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万見
- PDB-2ja9: Structure of the N-terminal deletion of yeast exosome component Rrp40 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ja9
タイトルStructure of the N-terminal deletion of yeast exosome component Rrp40
要素EXOSOME COMPLEX EXONUCLEASE RRP40
キーワードRNA BINDING PROTEIN / RNA-BINDING PROTEIN / RNA / EXOSOME / NUCLEASE / S1 DOMAIN / KH DOMAIN / HYDROLASE / RNA-BINDING / EXONUCLEASE / NUCLEAR PROTEIN / RRNA PROCESSING / NUCLEIC-ACID BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / exosome (RNase complex) / CUT catabolic process / U4 snRNA 3'-end processing / cytoplasmic exosome (RNase complex) / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / poly(A)-dependent snoRNA 3'-end processing ...mRNA decay by 3' to 5' exoribonuclease / Butyrate Response Factor 1 (BRF1) binds and destabilizes mRNA / Tristetraprolin (TTP, ZFP36) binds and destabilizes mRNA / TRAMP-dependent tRNA surveillance pathway / exosome (RNase complex) / CUT catabolic process / U4 snRNA 3'-end processing / cytoplasmic exosome (RNase complex) / nuclear polyadenylation-dependent rRNA catabolic process / poly(A)-dependent snoRNA 3'-end processing / nuclear exosome (RNase complex) / exonucleolytic trimming to generate mature 3'-end of 5.8S rRNA from tricistronic rRNA transcript (SSU-rRNA, 5.8S rRNA, LSU-rRNA) / RNA catabolic process / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / nuclear-transcribed mRNA catabolic process / RNA processing / manganese ion binding / nucleolus / RNA binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
Exosome complex exonuclease Rrp40, N-terminal / Exosome complex exonuclease Rrp40 N-terminal domain / Rrp40, S1 domain / : / Exosome complex component RRP40, S1 domain / KH domain / Exosome complex RNA-binding protein 1/RRP40/RRP4 / K Homology domain, type 1 / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 ...Exosome complex exonuclease Rrp40, N-terminal / Exosome complex exonuclease Rrp40 N-terminal domain / Rrp40, S1 domain / : / Exosome complex component RRP40, S1 domain / KH domain / Exosome complex RNA-binding protein 1/RRP40/RRP4 / K Homology domain, type 1 / K Homology domain, type 1 / Ribosomal Protein S8; Chain: A, domain 1 / K Homology domain, type 1 superfamily / Nucleic acid-binding proteins / OB fold (Dihydrolipoamide Acetyltransferase, E2P) / Nucleic acid-binding, OB-fold / Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Exosome complex component RRP40
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 2.2 Å
データ登録者Oddone, A. / Lorentzen, E. / Basquin, J. / Gasch, A. / Rybin, V. / Conti, E. / Sattler, M.
引用ジャーナル: Embo Rep. / 年: 2007
タイトル: Structural and Biochemical Characterization of the Yeast Exosome Component Rrp40
著者: Oddone, A. / Lorentzen, E. / Basquin, J. / Gasch, A. / Rybin, V. / Conti, E. / Sattler, M.
履歴
登録2006年11月24日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年12月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AA" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 7-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 8-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: EXOSOME COMPLEX EXONUCLEASE RRP40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,6081
ポリマ－19,6081
非ポリマー00
水1,72996
1
A: EXOSOME COMPLEX EXONUCLEASE RRP40

A: EXOSOME COMPLEX EXONUCLEASE RRP40


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)39,2152
ポリマ－39,2152
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation37_544y+1/4,x-1/4,-z-1/41
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)153.510, 153.510, 153.510
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number214
Space group name H-MI4132

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要素

#1: タンパク質 EXOSOME COMPLEX EXONUCLEASE RRP40 / RRP40 / RIBOSOMAL RNA-PROCESSING PROTEIN 40


分子量: 19607.514 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 62-236 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: Q08285, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素; 5'-リン酸モノエステル産生エキソリボヌクレアーゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 96 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THERE IS A DISCREPANCY IN RESIDUE 160 OF THE SEQUENCE (F IN THE UNIPROT SEQUENCE, L IN OUR SEQUENCE) ...THERE IS A DISCREPANCY IN RESIDUE 160 OF THE SEQUENCE (F IN THE UNIPROT SEQUENCE, L IN OUR SEQUENCE). WE BELIEVE THIS IS A MISTAKE IN THE DATABASE, AS WE HAVE CLONED THE PROTEIN FROM THREE DIFFERENT YEAST SOURCES, AND ALWAYS GOT LEU INSTEAD OF PHE AT POSITION 160.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.6 Å3/Da / 溶媒含有率: 65.6 %
結晶化詳細: 20% (W/V) PEG 3350,200 MM NA2SO4

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SLS / ビームライン: X06SA / 波長: 0.979
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.979 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.2→50 Å / Num. obs: 15115 / % possible obs: 99 % / 冗長度: 45 % / Rmerge(I) obs: 0.12 / Net I/σ(I): 34
反射 シェル最高解像度: 2.2 Å / 冗長度: 36 % / Rmerge(I) obs: 0.59 / Mean I/σ(I) obs: 8.9 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
SHELX位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 2.2→14.91 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.956 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.951 / SU B: 8.48 / SU ML: 0.11 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.167 / ESU R Free: 0.143 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.206 796 5 %RANDOM
Rwork0.189 ---
obs0.19 15115 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.2→14.91 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1338 0 0 96 1434
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0221390
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.021264
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg0.9971.9471889
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.7132939
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7325181
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.60924.84464
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.19115233
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.937157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.060.2219
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.021577
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02289
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1830.2262
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1570.21213
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1740.2700
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0760.2858
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1310.276
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1920.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2280.241
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1320.213
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.6541.51150
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0661.5361
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.71421417
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.0053594
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.4824.5468
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.2→2.26 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.275 57 -
Rwork0.223 1083 -
obs--100 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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