[日本語] English
万見
- PDB-2j9f: Human branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase-decarboxylase E1b -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j9f
タイトルHuman branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase-decarboxylase E1b
要素(2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ...) x 2
キーワードOXIDOREDUCTASE / FLAVOPROTEIN / MITOCHONDRION / THIAMINE PYROPHOSPHATE / MAPLE SYRUP URINE DISEASE / TRANSIT PEPTIDE / PHOSPHORYLATION / DISEASE MUTATION / METAL-BINDING / MULTI-ENZYME COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


Loss-of-function mutations in BCKDHA or BCKDHB cause MSUD / 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring) / branched-chain 2-oxo acid dehydrogenase activity / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex / BCKDH synthesizes BCAA-CoA from KIC, KMVA, KIV / Loss-of-function mutations in DBT cause MSUD2 / Loss-of-function mutations in DLD cause MSUD3/DLDD / H139Hfs13* PPM1K causes a mild variant of MSUD / Branched-chain ketoacid dehydrogenase kinase deficiency / branched-chain amino acid catabolic process ...Loss-of-function mutations in BCKDHA or BCKDHB cause MSUD / 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring) / branched-chain 2-oxo acid dehydrogenase activity / branched-chain alpha-ketoacid dehydrogenase complex / BCKDH synthesizes BCAA-CoA from KIC, KMVA, KIV / Loss-of-function mutations in DBT cause MSUD2 / Loss-of-function mutations in DLD cause MSUD3/DLDD / H139Hfs13* PPM1K causes a mild variant of MSUD / Branched-chain ketoacid dehydrogenase kinase deficiency / branched-chain amino acid catabolic process / Branched-chain amino acid catabolism / carboxy-lyase activity / response to glucocorticoid / response to cAMP / response to nutrient / lipid metabolic process / mitochondrial matrix / protein-containing complex binding / nucleolus / mitochondrion / nucleoplasm / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Transketolase, C-terminal domain / Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II ...: / Transketolase, C-terminal domain / Dehydrogenase, E1 component / Dehydrogenase E1 component / Transketolase, C-terminal domain / Rossmann fold - #920 / Transketolase-like, pyrimidine-binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase, pyrimidine binding domain / Transketolase C-terminal/Pyruvate-ferredoxin oxidoreductase domain II / Thiamin diphosphate (ThDP)-binding fold, Pyr/PP domains / Thiamin diphosphate-binding fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
: / : / C2-1-HYDROXY-3-METHYL-PROPYL-THIAMIN DIPHOSPHATE / 2-oxoisovalerate dehydrogenase subunit alpha, mitochondrial / 2-oxoisovalerate dehydrogenase subunit beta, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.88 Å
データ登録者Jun, L. / Machius, M. / Chuang, J.L. / Wynn, R.M. / Chuang, D.T.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: The Two Active Sites in Human Branched-Chain Alpha- Keto Acid Dehydrogenase Operate Independently without an Obligatory Alternating-Site Mechanism.
著者: Li, J. / Machius, M. / Chuang, J.L. / Wynn, R.M. / Chuang, D.T.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2004
タイトル: Cross-Talk between Thiamin Diphosphate Binding and Phosphorylation Loop Conformation in Human Branched-Chain Alpha-Keto Acid Decarboxylase/Dehydrogenase.
著者: Li, J. / Wynn, R.M. / Machius, M. / Chuang, J.L. / Karthikeyan, S. / Tomchick, D.R. / Chuang, D.T.
#2: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2001
タイトル: Roles of Active Site and Novel K+ Ion-Binding Site Residues in Human Mitochondrial Branched-Chain Alpha-Ketoacid Decarboxylase/Dehydrogenase.
著者: Wynn, R.M. / Ho, R. / Chuang, J.L. / Chuang, D.T.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: A Versatile Conformational Switch Regulates Reactivity in Human Branched-Chain Alpha-Ketoacid Dehydrogenase
著者: Machius, M. / Wynn, R.M. / Chuang, J.L. / Li, J. / Kluger, R. / Yu, D. / Tomchick, D.R. / Brautigam, C.A. / Chuang, D.T.
履歴
登録2006年11月7日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年2月27日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年6月2日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年10月24日Group: Data collection / Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_ncbi_taxonomy_id / _entity_src_gen.pdbx_host_org_scientific_name / _entity_src_gen.pdbx_host_org_strain
改定 1.42019年5月15日Group: Data collection / Experimental preparation / カテゴリ: exptl_crystal_grow / Item: _exptl_crystal_grow.temp
改定 1.52019年9月25日Group: Data collection / Experimental preparation / Other / カテゴリ: exptl_crystal_grow / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.62023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ALPHA SUBUNIT
B: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
C: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ALPHA SUBUNIT
D: 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)170,38815
ポリマ－168,8534
非ポリマー1,53511
水19,2581069
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area27920 Å2
ΔGint-165.5 kcal/mol
Surface area43240 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)145.342, 145.342, 138.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number154
Space group name H-MP3221

-
要素

-
2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ... , 2種, 4分子 ACBD

#1: タンパク質 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE ALPHA SUBUNIT / BRANCHED-CHAIN ALPHA-KETO ACID DEHYDROGENASE E1 COMPONENT ALPHA CHAIN / BCKDH E1-ALPHA / BCKDE1A


分子量: 45581.133 Da / 分子数: 2 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTRC-ALPHA-BETAHIS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI BL21 (大腸菌)
参照: UniProt: P12694, 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring)
#2: タンパク質 2-OXOISOVALERATE DEHYDROGENASE BETA SUBUNIT / BRANCHED-CHAIN ALPHA-KETO ACID DEHYDROGENASE E1 COMPONENT BETA CHAIN / BCKDH E1-BETA


分子量: 38845.242 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTRC-ALPHA-BETAHIS / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21
参照: UniProt: P21953, 3-methyl-2-oxobutanoate dehydrogenase (2-methylpropanoyl-transferring)

-
非ポリマー , 5種, 1080分子

#3: 化合物 ChemComp-MN / MANGANESE (II) ION


分子量: 54.938 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mn
#4: 化合物
ChemComp-K / POTASSIUM ION / カリウムカチオン


分子量: 39.098 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: K
#5: 化合物 ChemComp-THV / C2-1-HYDROXY-3-METHYL-PROPYL-THIAMIN DIPHOSPHATE


分子量: 496.412 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C16H26N4O8P2S
#6: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 1069 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
詳細

構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, SER 347 TO PRO ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, SER 347 TO PRO

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.5 Å3/Da / 溶媒含有率: 50.7 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法 / pH: 5.5
詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT 20C VIA THE VAPOR DIFFUSION METHOD BY MIXING EQUAL AMOUNTS OF PROTEIN (20-25 MG/ML IN 50 MM HEPES/NAOH, PH 7.5, 250 MM KCL, 0.5 MM PMSF, 1 MM BENZAMIDINE AND 5% (V/V) ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN AT 20C VIA THE VAPOR DIFFUSION METHOD BY MIXING EQUAL AMOUNTS OF PROTEIN (20-25 MG/ML IN 50 MM HEPES/NAOH, PH 7.5, 250 MM KCL, 0.5 MM PMSF, 1 MM BENZAMIDINE AND 5% (V/V) GLYCEROL) WITH WELL SOLUTION (1.4-1.6 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M NA-CITRATE PH 5.8, 20 MM B-MERCAPTOETHANOL). SERIALLY DILUTED CRUSHED CRYSTALS WERE USED FOR MICRO-SEEDING ONE DAY AFTER THE DROPS WERE SET UP. CRYSTALS APPEARED ONE DAY AFTER SEEDING AND GREW TO A MAXIMUM SIZE OF 120 X 800 UM WITHIN 10 DAYS. CRYSTALS WERE STABILIZED FOR 12 HOURS BY TRANSFER TO FRESH WELL SOLUTION. THEY WERE THEN CRYO-PROTECTED BY STEP-WISE TRANSFER INTO CRYO-BUFFER CONTAINING 1.6 M AMMONIUM SULFATE, 50 MM HEPES, PH 7.5, 100 MM NA-CITRATE, PH 5.8, 100 MM KCL, 50 MM DTT AND UP TO 20% (V/V) GLYCEROL. IT WAS FOUND THAT MANGANESE IONS COULD REPLACE THE MAGNESIUM REQUIRED FOR THE BINDING OF THDP TO THE ENZYME.

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 19-BM / 波長: 1.0062
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.0062 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.88→26.64 Å / Num. obs: 135282 / % possible obs: 99.3 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 6.1 % / Biso Wilson estimate: 15.63 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 15.4
反射 シェル解像度: 1.88→1.91 Å / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.66 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 100

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OLS

1ols


解像度: 1.88→26.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.958 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.938 / SU B: 2.634 / SU ML: 0.079 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.126 / ESU R Free: 0.117 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.2 1489 1.1 %RANDOM
Rwork0.17 ---
obs0.171 133464 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 16.82 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.6 Å20.3 Å20 Å2
2--0.6 Å20 Å2
3----0.9 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.88→26.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数11248 0 86 1069 12403
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0140.02211818
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6491.9616054
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg2.59251466
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.72123.583561
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.783151931
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.4091584
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1230.21692
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.0210619
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2030.26176
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.310.28202
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1550.21110
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2430.244
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1650.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7271.57238
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.342211696
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.35134660
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.8234.54358
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.88→1.93 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.265 112
Rwork0.232 9802

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る