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万見
- PDB-2j87: Structure of vaccinia virus thymidine kinase in complex with dTTP... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j87
タイトルStructure of vaccinia virus thymidine kinase in complex with dTTP: insights for drug design
要素THYMIDINE KINASE
キーワードTRANSFERASE / TYPE 2 THYMIDINE KINASE / DNA SYNTHESIS / NUCLEOTIDE-BINDING / DTTP / KINASE / ATP-BINDING / VACCINIA VIRUS THYMIDINE KINASE
機能・相同性
機能・相同性情報


thymidine kinase / thymidine kinase activity / DNA biosynthetic process / ATP binding / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
Thymidine kinase / Thymidine kinase, conserved site / Thymidine kinase / Thymidine kinase cellular-type signature. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #20 / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich ...Thymidine kinase / Thymidine kinase, conserved site / Thymidine kinase / Thymidine kinase cellular-type signature. / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 - #20 / Wheat Germ Agglutinin (Isolectin 2); domain 1 / P-loop containing nucleotide triphosphate hydrolases / Rossmann fold / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / Thymidine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種VACCINIA VIRUS (ワクチニアウイルス)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 3.1 Å
データ登録者El Omari, K. / Solaroli, N. / Karlsson, A. / Balzarini, J. / Stammers, D.K.
引用ジャーナル: Bmc Struct.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structure of Vaccinia Virus Thymidine Kinase in Complex with Dttp: Insights for Drug Design.
著者: El Omari, K. / Solaroli, N. / Karlsson, A. / Balzarini, J. / Stammers, D.K.
履歴
登録2006年10月23日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年11月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: THYMIDINE KINASE
B: THYMIDINE KINASE
C: THYMIDINE KINASE
D: THYMIDINE KINASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)82,55216
ポリマ－80,2654
非ポリマー2,28812
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)63.331, 63.331, 166.412
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number144
Space group name H-MP31
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D
12A
22B
32C
42D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Refine code: 1

Dom-IDEns-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLYGLYTYRTYRAA4 - 404 - 40
21GLYGLYTYRTYRBB4 - 404 - 40
31GLYGLYTYRTYRCC4 - 404 - 40
41GLYGLYTYRTYRDD4 - 404 - 40
12ALAALAVALVALAA60 - 17560 - 175
22ALAALAVALVALBB60 - 17560 - 175
32ALAALAVALVALCC60 - 17560 - 175
42ALAALAVALVALDD60 - 17560 - 175

NCSアンサンブル:
ID
1
2

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要素

#1: タンパク質
THYMIDINE KINASE / VACCINIA VIRUS THYMIDINE KINASE


分子量: 20066.211 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) VACCINIA VIRUS (ワクチニアウイルス)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: O57203, thymidine kinase
#2: 化合物
ChemComp-TTP / THYMIDINE-5'-TRIPHOSPHATE / dTTP


分子量: 482.168 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H17N2O14P3
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.37 %
結晶化pH: 6.5
詳細: 2-7% POLYETHYLENE GLYCOL 3350, 5MM MGSO4 AND 50MM MES PH6.5, pH 6.50

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
検出器タイプ: RIGAKU IMAGE PLATE / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年8月10日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.1→30 Å / Num. obs: 13636 / % possible obs: 94.8 % / Observed criterion σ(I): 2.3 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.15 / Net I/σ(I): 8.5
反射 シェル解像度: 3.1→3.21 Å / 冗長度: 2.8 % / Rmerge(I) obs: 0.49 / Mean I/σ(I) obs: 2.3 / % possible all: 87.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1W4R

1w4r


解像度: 3.1→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.873 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.836 / SU B: 72.92 / SU ML: 0.572 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.615 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.289 637 5 %RANDOM
Rwork0.257 ---
obs0.258 12144 94.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 42.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.69 Å21.84 Å20 Å2
2--3.69 Å20 Å2
3----5.53 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.1→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5206 0 124 0 5330
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0225398
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4261.9917271
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.015649
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg43.43624.527243
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.464151010
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg15.4371533
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0850.2818
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.023908
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.270.23032
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.320.23806
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1780.2242
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.4830.230
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1490.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.191.53314
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.32725247
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.48532306
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it0.8274.52024
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Ens-IDDom-IDAuth asym-ID数タイプRms dev position (Å)Weight position
11A306tight positional0.040.05
12B306tight positional0.040.05
13C306tight positional0.040.05
14D306tight positional0.040.05
21A905tight positional0.040.05
22B905tight positional0.040.05
23C905tight positional0.040.05
24D905tight positional0.040.05
11A306tight thermal0.060.5
12B306tight thermal0.050.5
13C306tight thermal0.060.5
14D306tight thermal0.060.5
21A905tight thermal0.050.5
22B905tight thermal0.050.5
23C905tight thermal0.050.5
24D905tight thermal0.050.5
LS精密化 シェル解像度: 3.1→3.18 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.393 58
Rwork0.386 882
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.44512.0157-0.67963.4805-0.82744.24350.00420.3017-0.4459-0.31640.0387-0.14790.7155-0.0512-0.0430.0780.09440.0453-0.1099-0.0322-0.185-3.125-7.752-12.042
24.76441.6077-0.73682.6311-0.191.93790.1359-0.37670.15390.4489-0.05560.2431-0.3442-0.2031-0.08030.05750.062-0.0114-0.0368-0.0424-0.1997-17.29216.30311.83
34.75862.13270.42652.8327-0.64253.5583-0.03250.39170.1117-0.38880.01320.1874-0.2924-0.53160.0193-0.04270.1184-0.01270.0613-0.0805-0.1672-21.06613.166-13.211
43.40231.08150.01482.2025-0.31384.53970.0568-0.2276-0.20430.1871-0.1288-0.2940.21540.17070.072-0.11410.0536-0.0258-0.12270.013-0.1431-2.794-6.10713.506
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A4 - 175
2X-RAY DIFFRACTION2B4 - 175
3X-RAY DIFFRACTION3C4 - 175
4X-RAY DIFFRACTION4D4 - 175

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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