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- PDB-2j7q: Crystal structure of the ubiquitin-specific protease encoded by m... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j7q
タイトルCrystal structure of the ubiquitin-specific protease encoded by murine cytomegalovirus tegument protein M48 in complex with a ubquitin-based suicide substrate
要素
  • (MCMV TEGUMENT PROTEIN M48 ENCODED UBIQUITIN- SPECIFIC PROTEASE, ...) x 2
  • UBIQUITIN
キーワードHYDROLASE / HERPESVIRIDAE / NUCLEAR PROTEIN / COVALENT ENZYME-LIGAND COMPLEX / DEUBIQUITINATING ENZYME / PAPAIN-LIKE FOLD / CYSTEINE PROTEASE
機能・相同性
機能・相同性情報


: / : / protein modification process => GO:0036211 / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation ...: / : / protein modification process => GO:0036211 / Peptide chain elongation / Selenocysteine synthesis / Formation of a pool of free 40S subunits / Eukaryotic Translation Termination / Response of EIF2AK4 (GCN2) to amino acid deficiency / SRP-dependent cotranslational protein targeting to membrane / Viral mRNA Translation / Nonsense Mediated Decay (NMD) independent of the Exon Junction Complex (EJC) / GTP hydrolysis and joining of the 60S ribosomal subunit / L13a-mediated translational silencing of Ceruloplasmin expression / Major pathway of rRNA processing in the nucleolus and cytosol / Nonsense Mediated Decay (NMD) enhanced by the Exon Junction Complex (EJC) / Maturation of protein E / Maturation of protein E / ER Quality Control Compartment (ERQC) / Myoclonic epilepsy of Lafora / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex / Alpha-protein kinase 1 signaling pathway / FLT3 signaling by CBL mutants / Prevention of phagosomal-lysosomal fusion / IRAK1 recruits IKK complex / IRAK1 recruits IKK complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / Glycogen synthesis / IRAK2 mediated activation of TAK1 complex upon TLR7/8 or 9 stimulation / TICAM1,TRAF6-dependent induction of TAK1 complex / Regulation of TBK1, IKKε (IKBKE)-mediated activation of IRF3, IRF7 / Regulation of TBK1, IKKε-mediated activation of IRF3, IRF7 upon TLR3 ligation / Membrane binding and targetting of GAG proteins / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / Negative regulation of FLT3 / Constitutive Signaling by NOTCH1 HD Domain Mutants / PTK6 Regulates RTKs and Their Effectors AKT1 and DOK1 / TICAM1-dependent activation of IRF3/IRF7 / NOTCH2 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / cytosolic ribosome / Regulation of FZD by ubiquitination / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Cyclin B / p75NTR recruits signalling complexes / VLDLR internalisation and degradation / Downregulation of ERBB4 signaling / TRAF6-mediated induction of TAK1 complex within TLR4 complex / TRAF6 mediated IRF7 activation in TLR7/8 or 9 signaling / APC-Cdc20 mediated degradation of Nek2A / Regulation of innate immune responses to cytosolic DNA / InlA-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cells / NF-kB is activated and signals survival / Regulation of pyruvate metabolism / Downregulation of ERBB2:ERBB3 signaling / NRIF signals cell death from the nucleus / Pexophagy / Regulation of PTEN localization / Regulation of BACH1 activity / Activated NOTCH1 Transmits Signal to the Nucleus / Synthesis of active ubiquitin: roles of E1 and E2 enzymes / Translesion synthesis by REV1 / TICAM1, RIP1-mediated IKK complex recruitment / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / Translesion synthesis by POLK / Downregulation of TGF-beta receptor signaling / Activation of IRF3, IRF7 mediated by TBK1, IKKε (IKBKE) / Translesion synthesis by POLI / JNK (c-Jun kinases) phosphorylation and activation mediated by activated human TAK1 / Gap-filling DNA repair synthesis and ligation in GG-NER / IKK complex recruitment mediated by RIP1 / InlB-mediated entry of Listeria monocytogenes into host cell / Regulation of activated PAK-2p34 by proteasome mediated degradation / Josephin domain DUBs / PINK1-PRKN Mediated Mitophagy / TGF-beta receptor signaling in EMT (epithelial to mesenchymal transition) / N-glycan trimming in the ER and Calnexin/Calreticulin cycle / TNFR1-induced NF-kappa-B signaling pathway / Autodegradation of Cdh1 by Cdh1:APC/C / APC/C:Cdc20 mediated degradation of Securin / TCF dependent signaling in response to WNT / SCF-beta-TrCP mediated degradation of Emi1 / Asymmetric localization of PCP proteins / NIK-->noncanonical NF-kB signaling / Regulation of NF-kappa B signaling / Ubiquitin-dependent degradation of Cyclin D / activated TAK1 mediates p38 MAPK activation / AUF1 (hnRNP D0) binds and destabilizes mRNA / TNFR2 non-canonical NF-kB pathway / Regulation of signaling by CBL / Vpu mediated degradation of CD4 / Negative regulators of DDX58/IFIH1 signaling / NOTCH3 Activation and Transmission of Signal to the Nucleus / Assembly of the pre-replicative complex / Degradation of DVL / Deactivation of the beta-catenin transactivating complex / Ubiquitin Mediated Degradation of Phosphorylated Cdc25A / Dectin-1 mediated noncanonical NF-kB signaling / Cdc20:Phospho-APC/C mediated degradation of Cyclin A / Fanconi Anemia Pathway / Iron uptake and transport / Negative regulation of FGFR2 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Hh mutants are degraded by ERAD
類似検索 - 分子機能
Cathepsin B; Chain A - #120 / Cathepsin B; Chain A / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site ...Cathepsin B; Chain A - #120 / Cathepsin B; Chain A / Ribosomal L40e family / Ribosomal_L40e / Ribosomal protein L40e / Ribosomal protein L40e superfamily / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / : / Ubiquitin domain signature. / Ubiquitin conserved site / Ubiquitin domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin family / Ubiquitin homologues / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
METHYL 4-AMINOBUTANOATE / Polyubiquitin-C / Ubiquitin-60S ribosomal protein L40
類似検索 - 構成要素
生物種MURINE CYTOMEGALOVIRUS (ヘルペスウイルス)
HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 単波長異常分散 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Schlieker, C. / Weihofen, W.A. / Frijns, E. / Kattenhorn, L.M. / Gaudet, R. / Ploegh, H.L.
引用ジャーナル: Mol.Cell / 年: 2007
タイトル: Structure of a Herpesvirus-Encoded Cysteine Protease Reveals a Unique Class of Deubiquitinating Enzymes
著者: Schlieker, C. / Weihofen, W.A. / Frijns, E. / Kattenhorn, L.M. / Gaudet, R. / Ploegh, H.L.
履歴
登録2006年10月16日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年3月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection ...Atomic model / Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom ...atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_struct_conn_angle / software / struct_conn
Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id ..._atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_symmetry / _pdbx_struct_conn_angle.value / _software.name / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr1_symmetry / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: MCMV TEGUMENT PROTEIN M48 ENCODED UBIQUITIN- SPECIFIC PROTEASE, M48USP
B: UBIQUITIN
C: MCMV TEGUMENT PROTEIN M48 ENCODED UBIQUITIN- SPECIFIC PROTEASE, M48USP
D: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)68,99711
ポリマ－68,4034
非ポリマー5947
水12,737707
1
A: MCMV TEGUMENT PROTEIN M48 ENCODED UBIQUITIN- SPECIFIC PROTEASE, M48USP
B: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,5576
ポリマ－34,1972
非ポリマー3604
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
C: MCMV TEGUMENT PROTEIN M48 ENCODED UBIQUITIN- SPECIFIC PROTEASE, M48USP
D: UBIQUITIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)34,4405
ポリマ－34,2062
非ポリマー2343
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)40.907, 57.298, 67.279
Angle α, β, γ (deg.)73.37, 85.37, 88.54
Int Tables number1
Space group name H-MP1
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.9983, -0.05553, -0.0176), (-0.05542, -0.99844, 0.00712), (-0.01797, -0.00614, -0.99982)-0.22632, 0.2038, -0.5368
2given(0.99891, -0.04369, 0.0165), (-0.04364, -0.99904, -0.00344), (0.01663, 0.00272, -0.99986)-0.01119, -0.05838, -0.73378

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要素

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MCMV TEGUMENT PROTEIN M48 ENCODED UBIQUITIN- SPECIFIC PROTEASE, ... , 2種, 2分子 AC

#1: タンパク質 MCMV TEGUMENT PROTEIN M48 ENCODED UBIQUITIN- SPECIFIC PROTEASE, M48USP


分子量: 25677.289 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: DEUBIQUITINATING MODULE OF MURINE CYTOMEGALOVIRUS TEGUMENT PROTEIN M48. ACTIVE SITE CYSTEINE 23 IS COVALENTLY LINKED TO THE FORMER VINYLMETHYLESTER MOIETY OF THE SUICIDE SUBSTATE UBVME
由来: (組換発現) MURINE CYTOMEGALOVIRUS (ヘルペスウイルス)
株: MCMV STRAIN SMITH / プラスミド: PET28 (NOVAGEN) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
#3: タンパク質 MCMV TEGUMENT PROTEIN M48 ENCODED UBIQUITIN- SPECIFIC PROTEASE, M48USP


分子量: 25686.316 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: DEUBIQUITINATING MODULE OF MURINE CYTOMEGALOVIRUS TEGUMENT PROTEIN M48. ACTIVE SITE CYSTEINE 23 IS COVALENTLY LINKED TO THE FORMER VINYLMETHYLESTER MOIETY OF THE SUICIDE SUBSTATE UBVME
由来: (組換発現) MURINE CYTOMEGALOVIRUS (ヘルペスウイルス)
株: MCMV STRAIN SMITH / プラスミド: PET28 (NOVAGEN) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)

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タンパク質 , 1種, 2分子 BD

#2: タンパク質 UBIQUITIN


分子量: 8519.778 Da / 分子数: 2
Fragment: UBIQUITIN FUSED TO VINYLMETHYLESTER, UBVME, RESIDUES 1-75
由来タイプ: 組換発現
詳細: THE C-TERMINAL GLY 76 IS REPLACED BY THE VINYLMETHYLESTER MOIETY
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PTYB (NEW ENGLAND BIOLABS) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P62988, UniProt: P0CG48*PLUS

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非ポリマー , 5種, 714分子

#4: 化合物 ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#5: 化合物 ChemComp-GVE / METHYL 4-AMINOBUTANOATE / 4-アミノ酪酸メチル


タイプ: peptide-like / 分子量: 117.146 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H11NO2
#6: 化合物 ChemComp-PG4 / TETRAETHYLENE GLYCOL / テトラエチレングリコ-ル


分子量: 194.226 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H18O5 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 化合物 ChemComp-GOL / GLYCEROL / GLYCERIN / PROPANE-1,2,3-TRIOL / グリセロ-ル


分子量: 92.094 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C3H8O3
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 707 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.95 Å3/Da / 溶媒含有率: 36.49 %
結晶化pH: 7.5 / 詳細: 200 MM MAGNESIUM FORMATE, 14% PEG 3350, pH 7.50

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 24-ID-C / 波長: 0.9797
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2006年3月31日
放射モノクロメーター: SI 111 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9797 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→50 Å / Num. obs: 52323 / % possible obs: 97.4 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 4.2 % / Rmerge(I) obs: 0.09 / Net I/σ(I): 8.3
反射 シェル解像度: 1.8→1.86 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 3.5 / % possible all: 84.2

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
HKL2Map位相決定
精密化構造決定の手法: 単波長異常分散 / 解像度: 1.8→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.96 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.925 / SU B: 4.84 / SU ML: 0.079 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.123 / ESU R Free: 0.128 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.214 1076 2 %RANDOM
Rwork0.156 ---
obs0.157 51609 97.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 10.21 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.62 Å2-0.1 Å20.04 Å2
2---0.5 Å20.26 Å2
3----0.27 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4755 0 38 707 5500
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0224893
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023280
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4421.9816628
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.9393.0018003
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3555612
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.30723.805205
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.78115821
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg12.4451532
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.2779
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.025378
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02966
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2070.2949
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1990.23438
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1770.22395
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0850.22501
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1680.2514
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.160.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2450.297
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1890.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.2571.53763
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.37924981
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.48832026
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.4624.51647
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.8→1.85 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.28 81
Rwork0.194 3690
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.60890.11060.38951.1867-0.66591.6740.0052-0.00160.10880.17480.05930.1065-0.2354-0.0803-0.064500.02280.0269-0.02220.0023-0.0222-6.556416.3499-16.3688
22.54154.0853-1.581912.9931-5.87173.1041-0.01060.05880.03540.02660.27170.3502-0.108-0.3509-0.2611-0.03060.01330.03470.01420.0103-0.0292-14.4758.7138-13.591
30.98770.13810.07560.713-0.25830.69360.03780.0152-0.05280.0015-0.0372-0.04070.02770.034-0.0006-0.0405-0.0018-0.001-0.0287-0.01-0.04071.13571.8444-19.9135
40.6930.1339-0.08831.5166-0.19571.71670.00620.01060.13180.0468-0.0047-0.1381-0.14790.0733-0.0015-0.0123-0.02080.0004-0.0262-0.0029-0.01995.303416.0723-18.1917
55.423-15.54882.972451.41-10.33823.4062-0.0002-0.33850.72020.5234-0.2056-2.56240.00240.24330.2058-0.0283-0.0418-0.03870.0767-0.03940.116814.893911.2969-9.2347
60.83680.03850.32660.7148-0.07851.06120.02870.1499-0.0839-0.04950.03350.06720.0455-0.0431-0.0623-0.0331-0.0003-0.0005-0.0091-0.0143-0.0215-7.0331-0.872-27.8101
71.0621-0.114-0.46724.4957-1.26893.6978-0.0124-0.1613-0.0260.0158-0.0971-0.25340.30.19640.1095-0.00610.0085-0.0012-0.04070.0083-0.06287.6994-16.8115-4.1404
81.0369-0.7064-0.27386.5192-1.74432.57880.0278-0.0296-0.0531-0.7825-0.089-0.09610.44660.07450.06120.0763-0.00620.011-0.0550.0007-0.08275.7283-16.1304-12.6627
90.67560.1677-0.11551.0367-0.34751.22310.01990.0032-0.1068-0.08560.04490.05750.1648-0.0688-0.0648-0.0239-0.0111-0.0174-0.0221-0.0045-0.0205-7.9868-16.592416.1592
101.84580.2589-0.37323.2847-1.12251.22090.0210.10880.24640.00230.13610.24950.0126-0.2442-0.157-0.05270.0092-0.01890.02190.013-0.0034-14.3669-0.93868.8831
110.88680.0083-0.11740.8156-0.26410.54630.011-0.05390.06350.0267-0.0169-0.0549-0.01650.01740.0059-0.04470.005-0.0036-0.0309-0.0141-0.03662.1698-2.258920.8187
121.20640.0968-0.0060.75580.25251.4436-0.0093-0.0298-0.1331-0.04210.0206-0.10860.13040.0671-0.0112-0.01210.016-0.0023-0.04270.0019-0.01224.4878-16.428117.8167
130.9605-0.18470.17933.28720.10450.28940.05550.153-0.0156-0.2110.0263-0.36640.02620.1267-0.0818-0.03990.01550.01020.0079-0.02420.005410.5942-7.572910.8259
142.43861.28050.25691.73590.42791.48180.0976-0.29990.29280.1536-0.13710.1877-0.0199-0.11120.0394-0.03740.00470.01310.0008-0.03930.0081-9.29121.978630.4134
151.1129-0.3040.27464.5252-0.07121.47270.01860.10160.0598-0.26390.0081-0.2718-0.20210.0703-0.0268-0.007-0.01680.0227-0.0374-0.0101-0.04787.566615.84863.7185
160.26070.28920.11726.1082-0.86261.30410.0354-0.02290.05530.4771-0.1342-0.2773-0.27140.04920.09880.0155-0.019-0.0167-0.0422-0.0061-0.04046.838916.384512.4469
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 44
2X-RAY DIFFRACTION2A45 - 69
3X-RAY DIFFRACTION3A70 - 142
4X-RAY DIFFRACTION4A143 - 183
5X-RAY DIFFRACTION5A184 - 190
6X-RAY DIFFRACTION6A191 - 231
7X-RAY DIFFRACTION7B1 - 37
8X-RAY DIFFRACTION8B38 - 75
9X-RAY DIFFRACTION9C1 - 53
10X-RAY DIFFRACTION10C54 - 76
11X-RAY DIFFRACTION11C77 - 142
12X-RAY DIFFRACTION12C143 - 182
13X-RAY DIFFRACTION13C183 - 196
14X-RAY DIFFRACTION14C197 - 231
15X-RAY DIFFRACTION15D1 - 40
16X-RAY DIFFRACTION16D41 - 75

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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