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万見
- PDB-2j6f: N-TERMINAL SH3 DOMAIN OF CMS (CD2AP HUMAN HOMOLOG) BOUND TO CBL-B... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j6f
タイトルN-TERMINAL SH3 DOMAIN OF CMS (CD2AP HUMAN HOMOLOG) BOUND TO CBL-B PEPTIDE
要素
  • CD2-ASSOCIATED PROTEIN
  • E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE CBL-B
キーワードPROTEIN BINDING / METAL-BINDING / IMMUNE RESPONSE / SH3 / LIGASE / SH2 DOMAIN / SH3 DOMAIN / ZINC-FINGER / SH3- BINDING / UBL CONJUGATION PATHWAY / CYTOSKELETAL REARRANGEMENTS / PHOSPHORYLATION / ADAPTOR PROTEIN / EGFR DOWNREGULATION / CD2 ASSOCIATED PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


response to glial cell derived neurotrophic factor / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / transforming growth factor beta1 production / localization of cell / Rab protein signal transduction / regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / slit diaphragm / response to transforming growth factor beta / T cell anergy ...response to glial cell derived neurotrophic factor / negative regulation of small GTPase mediated signal transduction / transforming growth factor beta1 production / localization of cell / Rab protein signal transduction / regulation of platelet-derived growth factor receptor-alpha signaling pathway / negative regulation of transforming growth factor beta1 production / slit diaphragm / response to transforming growth factor beta / T cell anergy / positive regulation of T cell anergy / podocyte differentiation / immunological synapse formation / endothelium development / CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / nerve growth factor signaling pathway / cell-cell adhesion mediated by cadherin / collateral sprouting / protein heterooligomerization / renal albumin absorption / substrate-dependent cell migration, cell extension / membrane organization / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / negative regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell proliferation / cell-cell junction organization / filopodium assembly / podosome / Nephrin family interactions / negative regulation of T cell receptor signaling pathway / clathrin binding / NLS-bearing protein import into nucleus / maintenance of blood-brain barrier / nuclear envelope lumen / cell leading edge / glucose import / filamentous actin / neurotrophin TRK receptor signaling pathway / centriolar satellite / protein secretion / lymph node development / adipose tissue development / stress-activated MAPK cascade / ruffle / ERK1 and ERK2 cascade / actin filament polymerization / phosphotyrosine residue binding / phosphatidylinositol 3-kinase/protein kinase B signal transduction / trans-Golgi network membrane / liver development / positive regulation of protein ubiquitination / positive regulation of protein secretion / regulation of actin cytoskeleton organization / actin filament organization / synapse organization / protein catabolic process / RING-type E3 ubiquitin transferase / response to virus / response to insulin / regulation of synaptic plasticity / neuromuscular junction / lipid metabolic process / structural constituent of cytoskeleton / receptor tyrosine kinase binding / fibrillar center / response to wounding / SH3 domain binding / positive regulation of protein localization to nucleus / positive regulation of protein catabolic process / male gonad development / ubiquitin protein ligase activity / actin filament binding / Antigen processing: Ubiquitination & Proteasome degradation / cell migration / actin cytoskeleton / late endosome / T cell receptor signaling pathway / growth cone / protein-containing complex assembly / vesicle / response to oxidative stress / negative regulation of neuron apoptotic process / cell population proliferation / protein ubiquitination / intracellular signal transduction / inflammatory response / cadherin binding / immune response / membrane raft / cell cycle / cell division / axon / apoptotic process / calcium ion binding / dendrite / signal transduction / zinc ion binding / extracellular exosome / nucleoplasm / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
CD2-associated protein, first SH3 domain / CD2-associated protein, second SH3 domain / CD2-associated protein, third SH3 domain / E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B, RING finger, HC subclass / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 ...CD2-associated protein, first SH3 domain / CD2-associated protein, second SH3 domain / CD2-associated protein, third SH3 domain / E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B, RING finger, HC subclass / Adaptor protein Cbl, N-terminal helical / Adaptor protein Cbl, EF hand-like / Adaptor protein Cbl, SH2-like domain / Adaptor protein Cbl, PTB domain / Adaptor protein Cbl / CBL proto-oncogene N-terminal domain 1 / CBL proto-oncogene N-terminus, EF hand-like domain / CBL proto-oncogene N-terminus, SH2-like domain / Cbl-type phosphotyrosine-binding (Cbl-PTB) domain profile. / Adaptor protein Cbl, N-terminal domain superfamily / Variant SH3 domain / Ubiquitin associated domain / Zinc finger, C3HC4 RING-type / Zinc finger, C3HC4 type (RING finger) / Ubiquitin-associated domain / Ubiquitin-associated domain (UBA) profile. / SH3 Domains / Zinc finger, RING-type, conserved site / Zinc finger RING-type signature. / Ring finger / SH3 domain / Zinc finger RING-type profile. / Zinc finger, RING-type / SH3 type barrels. / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / EF-hand domain pair / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
E3 ubiquitin-protein ligase CBL-B / CD2-associated protein
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Moncalian, G. / Cardenes, N. / Deribe, Y.L. / Spinola-Amilibia, M. / Dikic, I. / Bravo, J.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Atypical Polyproline Recognition by the Cms N- Terminal SH3 Domain.
著者: Moncalian, G. / Cardenes, N. / Deribe, Y.L. / Spinola-Amilibia, M. / Dikic, I. / Bravo, J.
履歴
登録2006年9月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 2.02017年7月5日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations
カテゴリ: atom_site / diffrn_source ...atom_site / diffrn_source / pdbx_distant_solvent_atoms / pdbx_struct_sheet_hbond / struct_conf / struct_conn / struct_sheet / struct_sheet_order / struct_sheet_range
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.occupancy / _diffrn_source.type / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_comp_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_1_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_auth_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_atom_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.range_2_label_seq_id / _pdbx_struct_sheet_hbond.sheet_id / _struct_sheet.id / _struct_sheet_order.sheet_id / _struct_sheet_range.sheet_id
改定 2.12018年10月24日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: struct_conn
改定 2.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: CD2-ASSOCIATED PROTEIN
C: E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE CBL-B


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,7452
ポリマ－8,7452
非ポリマー00
水1,08160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)66.510, 66.510, 67.779
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-148-

HOH

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要素

#1: タンパク質 CD2-ASSOCIATED PROTEIN / CAS LIGAND WITH MULTIPLE SH3 DOMAINS / ADAPTER PROTEIN CMS


分子量: 7412.285 Da / 分子数: 1 / 断片: SH3, RESIDUES 1-62 / 由来タイプ: 組換発現
詳細: N-TERMINAL SH3 DOMAIN (SH3A) OF CD2- ASSOCIATED PROTEIN (CD2AP)OR CAS LIGAND WITH MULTIPLE SRC HOMOLOGY 3 DOMAINS (CMS)
由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET21A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): ROSETTA (DE3) PLYS / 参照: UniProt: Q9Y5K6
#2: タンパク質・ペプチド E3 UBIQUITIN-PROTEIN LIGASE CBL-B / CAS-BR-M MURINE ECTROPIC RETROVIRAL TRANSFORMING SEQUENCE B / CBL-B / SIGNAL TRANSDUCTION PROTEIN ...CAS-BR-M MURINE ECTROPIC RETROVIRAL TRANSFORMING SEQUENCE B / CBL-B / SIGNAL TRANSDUCTION PROTEIN CBL-B / SH3-BINDING PROTEIN CBL-B / CASITAS B-LINEAGE LYMPHOMA PROTO-ONCOGENE B / RING FINGER PROTEIN 56


分子量: 1332.622 Da / 分子数: 1 / 断片: PEPTIDE, RESIDUES 902-912 / 由来タイプ: 合成
詳細: A.A. 902 TO 912 FROM CAS-BR-M (MURINE) ECTROPIC RETROVIRAL TRANSFORMING SEQUENCE B (CBL-B)
由来: (合成) HOMO SAPIENS (ヒト)
参照: UniProt: Q13191, 合成酵素; C-N結合を形成; 酸-D-アミノ酸リガーゼ（ペプチド合成）
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 60 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 45.39 %
結晶化pH: 5.5 / 詳細: 20% PEG3000, 0.1M ACETATE PH 5.5

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: ENRAF-NONIUS FR591 / 波長: 1.54179
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2004年4月2日 / 詳細: MIRRORS
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.54179 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→20 Å / Num. obs: 8678 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 12.33 % / Biso Wilson estimate: 33 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.03 / Net I/σ(I): 20.9
反射 シェル解像度: 1.7→1.76 Å / Rmerge(I) obs: 0.27 / Mean I/σ(I) obs: 6.9 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.7→19.32 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.957 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.942 / SU B: 4.084 / SU ML: 0.07 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.112 / ESU R Free: 0.107 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.REFINENEMENT WAS INITIATED WITH CNS V1.1 AND PURSUED WITH REFMAC 5 DISORDERED ATOMS IN SIDE CHAIN S WHERE GIVEN AN OCCUPANCY CG LYS A 31, CD ...詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.REFINENEMENT WAS INITIATED WITH CNS V1.1 AND PURSUED WITH REFMAC 5 DISORDERED ATOMS IN SIDE CHAIN S WHERE GIVEN AN OCCUPANCY CG LYS A 31, CD LYS A 31, CE LYS A 31, NZ LYS A 31, CD GLU A 39, OE1 GLU A 39, OE2 GLU A 39, CE BMET A 48
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.218 465 5.44 %RANDOM
Rwork0.19 ---
obs0.192 8557 98.3 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 31.13 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.374 Å20 Å20 Å2
2---0.374 Å20 Å2
3---0.749 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→19.32 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数548 0 0 60 608
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.022598
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3791.989814
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.691574
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg24.5032435
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.21715116
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.562157
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1020.284
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0060.02473
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.210.2242
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3160.2380
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1280.241
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2370.237
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2330.215
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.6293355
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.3574566
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.5794275
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.7316242
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 7.09→19.32 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.248 11
Rwork0.309 126
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 49.98 Å / Origin y: 33.365 Å / Origin z: 21.799 Å
111213212223313233
T-0.122 Å20.0118 Å20.0026 Å2--0.0626 Å20.0149 Å2---0.051 Å2
L2.2475 °21.6542 °2-0.8367 °2-4.8468 °20.7249 °2--5.3382 °2
S-0.0551 Å °0.2886 Å °-0.114 Å °0.0125 Å °-0.011 Å °-0.3258 Å °-0.0053 Å °-0.2867 Å °0.066 Å °

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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