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万見
- PDB-2j63: Crystal structure of AP endonuclease LMAP from Leishmania major -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j63
タイトルCrystal structure of AP endonuclease LMAP from Leishmania major
要素AP-ENDONUCLEASE
キーワードLYASE / LEISHMANIA / ENDONUCLEASE / BASE EXCISION REPAIR
機能・相同性
機能・相同性情報


double-stranded DNA 3'-5' DNA exonuclease activity / phosphoric diester hydrolase activity / DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease activity / base-excision repair / endonuclease activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / lyase activity / DNA repair / DNA binding / nucleus / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
AP endonuclease 1, conserved site / AP endonucleases family 1 signature 3. / AP endonuclease 1, binding site / AP endonucleases family 1 signature 1. / AP endonuclease 1 / AP endonucleases family 1 profile. / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family ...AP endonuclease 1, conserved site / AP endonucleases family 1 signature 3. / AP endonuclease 1, binding site / AP endonucleases family 1 signature 1. / AP endonuclease 1 / AP endonucleases family 1 profile. / Deoxyribonuclease I; Chain A / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/exonuclease/phosphatase / Endonuclease/Exonuclease/phosphatase family / Endonuclease/exonuclease/phosphatase superfamily / 4-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA-(apurinic or apyrimidinic site) endonuclease
類似検索 - 構成要素
生物種LEISHMANIA MAJOR (大形リーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.48 Å
データ登録者Vidal, A.E. / Harkiolaki, M. / Gallego, C. / Castillo-Acosta, V.M. / Ruiz-Perez, L.M. / Wilson, K.S. / Gonzalez-Pacanowska, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure and DNA Repair Activities of the Ap Endonuclease from Leishmania Major.
著者: Vidal, A.E. / Harkiolaki, M. / Gallego, C. / Castillo-Acosta, V.M. / Ruiz-Perez, L.M. / Wilson, K. / Gonzalez-Pacanowska, D.
履歴
登録2006年9月25日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年8月28日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22019年5月8日Group: Data collection / Experimental preparation / Other
カテゴリ: database_PDB_rev / database_PDB_rev_record ...database_PDB_rev / database_PDB_rev_record / exptl_crystal_grow / pdbx_database_proc / pdbx_database_status
Item: _exptl_crystal_grow.method / _exptl_crystal_grow.temp / _pdbx_database_status.recvd_author_approval
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.beg_label_seq_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_asym_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: AP-ENDONUCLEASE
B: AP-ENDONUCLEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)101,7342
ポリマ－101,7342
非ポリマー00
水2,432135
1
A: AP-ENDONUCLEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8671
ポリマ－50,8671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: AP-ENDONUCLEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,8671
ポリマ－50,8671
非ポリマー00
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)167.103, 45.009, 115.134
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 116.79, 90.00
Int Tables number5
Space group name H-MC121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: ILE / Beg label comp-ID: ILE / End auth comp-ID: HIS / End label comp-ID: HIS / Refine code: 2 / Auth seq-ID: 90 - 446 / Label seq-ID: 110 - 466

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB

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要素

#1: タンパク質 AP-ENDONUCLEASE / APURINIC/APYRIMIDINIC ENDONUCLEASE-REDOX PROTEIN / LMAP


分子量: 50866.961 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) LEISHMANIA MAJOR (大形リーシュマニア)
株: 252 / 解説: ISOLATED IN IRAN AND PROVIDED BY S. MESHNIK / プラスミド: PET-28A / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: O15922, DNA-(apurinic or apyrimidinic site) lyase
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 135 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細POLY-HISTIDINE N-TERMINUS ADDED FOR PURIFICATION PURPOSES

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.99 Å3/Da / 溶媒含有率: 38.13 % / 解説: NONE
結晶化温度: 290 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: HAMPTON SCREEN I CONDITION 42: 20% PEG 8000, 50MM POTASSIUM PHOSPHATE. HANGING DROPS AT 17C

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2001年10月16日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: DIAMOND (111) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.5→30.6 Å / Num. obs: 27305 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 30 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 2.5→2.54 Å / 冗長度: 37.3 % / Rmerge(I) obs: 0.24 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / % possible all: 99.8

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1DE9

1de9


解像度: 2.48→105.41 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.947 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.916 / SU B: 20.974 / SU ML: 0.231 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.59 / ESU R Free: 0.286 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.246 1378 5 %RANDOM
Rwork0.2 ---
obs0.203 25926 99.2 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.33 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--4.73 Å20 Å2-3.27 Å2
2---0.86 Å20 Å2
3---2.64 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.48→105.41 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5308 0 0 135 5443
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0225444
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4091.9447372
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7365658
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.97922.463268
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg19.36815878
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.7831556
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.110.2778
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.024232
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2260.22505
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3120.23665
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2470.2273
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1940.234
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1020.24
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7211.53388
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.25225334
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.35332355
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1934.52038
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1328tight positional0.040.05
1321medium positional0.340.5
1328tight thermal0.080.5
1321medium thermal0.572
LS精密化 シェル解像度: 2.48→2.55 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.295 83
Rwork0.277 1752
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.63030.31380.50251.044-0.02371.49240.03590.1097-0.14020.01260.0838-0.1266-0.0560.0996-0.1197-0.1070.00150.0482-0.0515-0.0058-0.15459.72650.02643.9108
22.4214-1.51961.26681.9512-0.56521.75840.2587-0.2073-0.5079-0.10220.21270.41870.166-0.2558-0.4714-0.0702-0.0318-0.0521-0.04590.09370.0326-0.479511.882542.9971
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A90 - 446
2X-RAY DIFFRACTION2B90 - 446

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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