[日本語] English
万見
- PDB-2j49: Crystal structure of yeast TAF5 N-terminal domain -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j49
タイトルCrystal structure of yeast TAF5 N-terminal domain
要素TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR TFIID SUBUNIT 5
キーワードTRANSCRIPTION / NUCLEAR PROTEIN / TRANSCRIPTION REGULATION / TAF5 / TFIID / WD REPEAT / INITIATION
機能・相同性
機能・相同性情報


SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / transcription factor TFIID complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / ubiquitin binding ...SLIK (SAGA-like) complex / SAGA complex / RNA polymerase II transcribes snRNA genes / RNA Polymerase II Promoter Escape / RNA Polymerase II Transcription Pre-Initiation And Promoter Opening / RNA Polymerase II Transcription Initiation / RNA Polymerase II Transcription Initiation And Promoter Clearance / transcription factor TFIID complex / RNA Polymerase II Pre-transcription Events / ubiquitin binding / transcription initiation at RNA polymerase II promoter / chromatin organization / molecular adaptor activity / transcription by RNA polymerase II / chromatin binding / regulation of transcription by RNA polymerase II / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / identical protein binding / nucleus
類似検索 - 分子機能
TFIID subunit TAF5, NTD2 domain / LisH / TFIID subunit TAF5, NTD2 domain superfamily / WD40 associated region in TFIID subunit, NTD2 domain / TFIID subunit TAF5, NTD2 domain / Lissencephaly type-1-like homology motif / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe ...TFIID subunit TAF5, NTD2 domain / LisH / TFIID subunit TAF5, NTD2 domain superfamily / WD40 associated region in TFIID subunit, NTD2 domain / TFIID subunit TAF5, NTD2 domain / Lissencephaly type-1-like homology motif / LIS1 homology (LisH) motif profile. / LIS1 homology motif / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Alpha Horseshoe / WD domain, G-beta repeat / G-protein beta WD-40 repeat / WD40 repeat, conserved site / Trp-Asp (WD) repeats signature. / Trp-Asp (WD) repeats profile. / Trp-Asp (WD) repeats circular profile. / WD40 repeats / WD40 repeat / WD40-repeat-containing domain superfamily / WD40/YVTN repeat-like-containing domain superfamily / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
SAGA complex/transcription factor TFIID complex subunit TAF5
類似検索 - 構成要素
生物種SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 多波長異常分散 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Romier, C. / James, N. / Birck, C. / Cavarelli, J. / Vivares, C. / Collart, M.A. / Moras, D.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Crystal Structure, Biochemical and Genetic Characterization of Yeast and E. Cuniculi Taf(II)5 N-Terminal Domain: Implications for TFIID Assembly.
著者: Romier, C. / James, N. / Birck, C. / Cavarelli, J. / Vivares, C. / Collart, M.A. / Moras, D.
履歴
登録2006年8月28日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年4月10日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年5月8日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR TFIID SUBUNIT 5


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)17,2831
ポリマ－17,2831
非ポリマー00
水66737
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)91.340, 91.340, 55.240
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number146
Space group name H-MH3

-
要素

#1: タンパク質 TRANSCRIPTION INITIATION FACTOR TFIID SUBUNIT 5 / TBP-ASSOCIATED FACTOR 5 / TBP-ASSOCIATED FACTOR 90 KDA / TAFII-90


分子量: 17282.674 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL DOMAIN, RESIDUES 147-290 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) SACCHAROMYCES CEREVISIAE (パン酵母)
発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P38129
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 37 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
配列の詳細THE FIRST 4 RESIDUES REPRESENT THE THROMBIN CUTTING SITE (GS) AND THE NDEL CLONING SITE (HM) AND ...THE FIRST 4 RESIDUES REPRESENT THE THROMBIN CUTTING SITE (GS) AND THE NDEL CLONING SITE (HM) AND ARE NOT PART OF THE FULL PROTEIN. THESE RESIDUES ARE MAPPED TO THE PDB ENTRY.

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 54.88 %
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 0.05 M CACODYLATE PH 6.5,2.4 M NA FORMATE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: BM30A / 波長: 0.973178
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2004年3月7日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.973178 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. obs: 7594 / % possible obs: 99 % / Observed criterion σ(I): 2 / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.04 / Net I/σ(I): 42
反射 シェル解像度: 2.3→2.35 Å / 冗長度: 3.2 % / Rmerge(I) obs: 0.2 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / % possible all: 99

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
SHARP位相決定
SOLOMON位相決定
REFMAC5.2.0019精密化
精密化構造決定の手法: 多波長異常分散 / 解像度: 2.3→45.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.906 / SU B: 17.315 / SU ML: 0.209 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.376 / ESU R Free: 0.266 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.27 807 10.6 %RANDOM
Rwork0.215 ---
obs0.221 6781 99.4 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 57.97 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.48 Å20.74 Å20 Å2
2--1.48 Å20 Å2
3----2.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→45.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1116 0 0 37 1153
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0221146
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.1571.9471552
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg4.2615133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg32.30523.79358
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.96615197
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg20.441156
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0860.2169
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.02870
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1950.2529
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3080.2804
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1490.243
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1970.227
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1130.27
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5721.5695
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.92621096
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.2533519
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.864.5456
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.334 55
Rwork0.245 509
精密化 TLS手法: refined / Origin x: 28.575 Å / Origin y: 32.52 Å / Origin z: 54.171 Å
111213212223313233
T-0.4535 Å20.0249 Å20.0337 Å2--0.4416 Å2-0.0202 Å2---0.1024 Å2
L6.7694 °21.6449 °21.2123 °2-4.3537 °20.1752 °2--5.2113 °2
S-0.3166 Å °-0.0433 Å °0.3952 Å °-0.1427 Å °0.3348 Å °-0.2129 Å °-0.2731 Å °-0.2711 Å °-0.0182 Å °

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る