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- PDB-2j3p: crystal structure of rat FGF1 at 1.4 A -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j3p
タイトルcrystal structure of rat FGF1 at 1.4 A
要素HEPARIN-BINDING GROWTH FACTOR 1
キーワードGROWTH FACTOR / DEVELOPMENTAL PROTEIN / ACIDIC FIBROBLAST GROWTH FACTOR / DIFFERENTIATION / HEPARIN-BINDING / MITOGEN / CYTOKINE / ANGIOGENESIS / BETA-TREFOIL
機能・相同性
機能・相同性情報


FGFR4 ligand binding and activation / FGFR3b ligand binding and activation / FGFR3c ligand binding and activation / FGFR2c ligand binding and activation / Downstream signaling of activated FGFR1 / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR1 signaling / SHC-mediated cascade:FGFR3 / FRS-mediated FGFR3 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling ...FGFR4 ligand binding and activation / FGFR3b ligand binding and activation / FGFR3c ligand binding and activation / FGFR2c ligand binding and activation / Downstream signaling of activated FGFR1 / SHC-mediated cascade:FGFR1 / FRS-mediated FGFR1 signaling / SHC-mediated cascade:FGFR3 / FRS-mediated FGFR3 signaling / FRS-mediated FGFR4 signaling / SHC-mediated cascade:FGFR4 / FGFR2b ligand binding and activation / PI-3K cascade:FGFR1 / PI-3K cascade:FGFR3 / PI-3K cascade:FGFR4 / SHC-mediated cascade:FGFR2 / FRS-mediated FGFR2 signaling / PI-3K cascade:FGFR2 / FGFR1b ligand binding and activation / FGFR1c ligand binding and activation / PI3K Cascade / Phospholipase C-mediated cascade: FGFR1 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR3 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR4 / Phospholipase C-mediated cascade; FGFR2 / PIP3 activates AKT signaling / Negative regulation of FGFR1 signaling / Negative regulation of FGFR3 signaling / Negative regulation of FGFR4 signaling / Negative regulation of FGFR2 signaling / PI5P, PP2A and IER3 Regulate PI3K/AKT Signaling / mesonephric epithelium development / branch elongation involved in ureteric bud branching / regulation of endothelial tube morphogenesis / regulation of endothelial cell chemotaxis to fibroblast growth factor / fibroblast growth factor receptor binding / organ induction / positive regulation of hepatocyte proliferation / S100 protein binding / RAF/MAP kinase cascade / positive regulation of sprouting angiogenesis / positive regulation of intracellular signal transduction / positive regulation of cell division / fibroblast growth factor receptor signaling pathway / activation of protein kinase B activity / neurogenesis / Hsp70 protein binding / extracellular matrix / positive regulation of endothelial cell migration / lung development / regulation of cell migration / epithelial cell proliferation / positive regulation of epithelial cell proliferation / growth factor activity / wound healing / positive regulation of cholesterol biosynthetic process / integrin binding / positive regulation of angiogenesis / heparin binding / cellular response to heat / cell cortex / angiogenesis / positive regulation of ERK1 and ERK2 cascade / positive regulation of MAPK cascade / positive regulation of cell migration / positive regulation of cell population proliferation / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / extracellular space / extracellular region / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
HBGF/FGF family signature. / Fibroblast growth factor family / Fibroblast growth factor / Acidic and basic fibroblast growth factor family. / Cytokine IL1/FGF / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) - #50 / Trefoil (Acidic Fibroblast Growth Factor, subunit A) / Trefoil / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Fibroblast growth factor 1
類似検索 - 構成要素
生物種RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.4 Å
データ登録者Kulahin, N. / Kristensen, O. / Berezin, V. / Gajhede, M. / Bock, E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / : 2007
タイトル: Structure of Rat Acidic Fibroblast Growth Factor at 1.4 A Resolution.
著者: Kulahin, N. / Kiselyov, V. / Kochoyan, A. / Kristensen, O. / Kastrup, J.S. / Berezin, V. / Bock, E. / Gajhede, M.
履歴
登録2006年8月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年5月8日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: HEPARIN-BINDING GROWTH FACTOR 1
B: HEPARIN-BINDING GROWTH FACTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)30,8327
ポリマ-30,3522
非ポリマー4805
4,594255
1
A: HEPARIN-BINDING GROWTH FACTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,5605
ポリマ-15,1761
非ポリマー3844
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
B: HEPARIN-BINDING GROWTH FACTOR 1
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,2722
ポリマ-15,1761
非ポリマー961
181
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)42.882, 61.655, 88.856
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.97657, -0.18425, -0.11121), (-0.14327, -0.17102, -0.97479), (0.16059, 0.96789, -0.19341)
ベクター: 18.59949, 26.98759, -1.52201)

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要素

#1: タンパク質 HEPARIN-BINDING GROWTH FACTOR 1 / ACIDIC FIBROBLAST GROWTH FACTOR / HBGF-1 / AFGF


分子量: 15176.041 Da / 分子数: 2 / 断片: RESIDUES 22-155 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) RATTUS NORVEGICUS (ドブネズミ) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TOP 10 F' / 参照: UniProt: P61149
#2: 化合物
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / : SO4
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 255 / 由来タイプ: 天然 / : H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.8 Å3/Da / 溶媒含有率: 33 %
結晶化pH: 5 / 詳細: 1.6 M AMMONIUM SULFATE, 0.1 M CITRIC ACID PH 5.0

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID23-1 / 波長: 0.98
検出器日付: 2006年5月19日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.98 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.4→50 Å / Num. obs: 47203 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 7.49 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 4.3
反射 シェル解像度: 1.4→1.48 Å / 冗長度: 7.73 % / Rmerge(I) obs: 0.21 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0016精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1AFC
解像度: 1.4→50.64 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.926 / SU B: 1.066 / SU ML: 0.045 / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.077 / ESU R Free: 0.077 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.229 2383 5.1 %RANDOM
Rwork0.202 ---
obs0.204 44754 99.9 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 12.86 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.01 Å20 Å20 Å2
2--0.21 Å20 Å2
3----0.22 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.4→50.64 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数2116 0 25 255 2396
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.0212278
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.211.9793094
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.2575291
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.08524.455110
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg11.96515409
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.0141513
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0820.2320
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.021753
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2110.2959
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.21506
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.110.2243
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2070.279
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1080.233
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7751.51414
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.29922216
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.9463973
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7454.5869
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.4→1.44 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.33 136
Rwork0.254 3327

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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