[日本語] English
万見
- PDB-2j3l: Prolyl-tRNA synthetase from Enterococcus faecalis complexed with ... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j3l
タイトルProlyl-tRNA synthetase from Enterococcus faecalis complexed with a prolyl-adenylate analogue ('5'-O-(N-(L-PROLYL)-SULFAMOYL)ADENOSINE)
要素PROLYL-TRNA SYNTHETASE
キーワードLIGASE / BACTERIAL-TYPE PROLYL-TRNA SYNTHETASE / CLASS II AMINOACYL- TRNA SYNTHETASE / EDITING / TRANSLATION / ATP + L-PROLINE + TRNA (PRO) GIVES AMP + PPI + L-PROLYL-TRNA(PRO)
機能・相同性
機能・相同性情報


catalytic activity, acting on a protein / proline-tRNA ligase / proline-tRNA ligase activity / prolyl-tRNA aminoacylation / aminoacyl-tRNA deacylase activity / transferase activity / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Prolyl-tRNA synthetase, class IIa, type 1 / Prolyl-tRNA synthetase, class IIa, bacterial-type / Prokaryote proline-tRNA ligase core domain / Proline--tRNA ligase, anticodon binding domain / YbaK protein / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain / Aminoacyl-tRNA editing domain / Proline-tRNA ligase, class IIa / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain superfamily ...Prolyl-tRNA synthetase, class IIa, type 1 / Prolyl-tRNA synthetase, class IIa, bacterial-type / Prokaryote proline-tRNA ligase core domain / Proline--tRNA ligase, anticodon binding domain / YbaK protein / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain / Aminoacyl-tRNA editing domain / Proline-tRNA ligase, class IIa / YbaK/aminoacyl-tRNA synthetase-associated domain superfamily / Anticodon-binding domain / : / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II (G/ P/ S/T) / tRNA synthetase class II core domain (G, H, P, S and T) / Anticodon-binding / Anticodon binding domain / Anticodon-binding domain superfamily / Bira Bifunctional Protein; Domain 2 / BirA Bifunctional Protein; domain 2 / Aminoacyl-tRNA synthetase, class II / Aminoacyl-transfer RNA synthetases class-II family profile. / Class II Aminoacyl-tRNA synthetase/Biotinyl protein ligase (BPL) and lipoyl protein ligase (LPL) / Alpha-Beta Complex / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
'5'-O-(N-(L-PROLYL)-SULFAMOYL)ADENOSINE / Proline--tRNA ligase
類似検索 - 構成要素
生物種ENTEROCOCCUS FAECALIS (乳酸球菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.3 Å
データ登録者Crepin, T. / Yaremchuk, A. / Tukalo, M. / Cusack, S.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: Structures of Two Bacterial Prolyl-tRNA Synthetases with and without a Cis-Editing Domain.
著者: Crepin, T. / Yaremchuk, A. / Tukalo, M. / Cusack, S.
履歴
登録2006年8月22日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年10月11日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22024年5月1日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
Remark 700 SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW ... SHEET DETERMINATION METHOD: DSSP THE SHEETS PRESENTED AS "AB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL. THE SHEETS PRESENTED AS "BB" IN EACH CHAIN ON SHEET RECORDS BELOW IS ACTUALLY AN 9-STRANDED BARREL THIS IS REPRESENTED BY A 10-STRANDED SHEET IN WHICH THE FIRST AND LAST STRANDS ARE IDENTICAL.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: PROLYL-TRNA SYNTHETASE
B: PROLYL-TRNA SYNTHETASE
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)131,58725
ポリマ－128,6832
非ポリマー2,90423
水3,657203
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)121.440, 121.440, 178.840
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-2043-

HOH

非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper: (Code: given
Matrix: (0.680755, 0.716749, -0.15114), (0.717204, -0.694148, -0.061459), (-0.148964, -0.06656, -0.9866)
ベクター: -53.9864, 160.805, 163.771)

-
要素

#1: タンパク質 PROLYL-TRNA SYNTHETASE


分子量: 64341.555 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) ENTEROCOCCUS FAECALIS (乳酸球菌) / プラスミド: PQE-60 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): M15 / 参照: UniProt: Q831W7, proline-tRNA ligase
#2: 化合物...
ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#3: 化合物 ChemComp-P5A / '5'-O-(N-(L-PROLYL)-SULFAMOYL)ADENOSINE / 5′-O-(L-Pro-アミノスルホニル)アデノシン


分子量: 443.435 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C15H21N7O7S
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 203 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.56 Å3/Da / 溶媒含有率: 52 %
解説: MAP IMPROVED BY RESOLVE USING PRIME AND SWITCH MODE AND 2-FOLD NCS
結晶化詳細: 52% AMMONIUM SULPHATE, PROLYL-ADENYLATE ANALOGUE

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-4 / 波長: 0.9393
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2001年11月28日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9393 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→30 Å / Num. obs: 58612 / % possible obs: 97.7 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.8 % / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 11.2
反射 シェル解像度: 2.3→2.4 Å / 冗長度: 2.4 % / Rmerge(I) obs: 0.43 / Mean I/σ(I) obs: 2.4 / % possible all: 82.5

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
XDSデータ削減
XSCALEデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PRORS FROM RHODOPSEUDOMONAS PALUSTRIS

解像度: 2.3→100.5 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.935 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.894 / SU B: 15.246 / SU ML: 0.189 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.336 / ESU R Free: 0.255 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 2037 3.5 %RANDOM
Rwork0.206 ---
obs0.208 56575 97.7 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 23.29 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.25 Å20 Å20 Å2
2---0.25 Å20 Å2
3---0.51 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.3→100.5 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8959 0 165 203 9327
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0120.0229257
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.4781.99512517
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.3351133
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.44124.509448
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.337151650
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.1691570
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0960.21373
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0050.026948
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2040.23988
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.26138
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1570.2460
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1790.276
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1620.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.7361.55813
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.21929082
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.95233866
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.1334.53435
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2.3→2.36 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.339 108 -
Rwork0.245 3087 -
obs--73.25 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1045-0.1973-0.12941.05640.15690.8783-0.01890.0716-0.0693-0.17030.05510.09530.0324-0.0791-0.03620.0843-0.0306-0.05550.06670.04870.083920.1397109.346575.3583
23.6147-1.12410.94411.1089-0.18990.31280.09010.0928-0.0114-0.1517-0.07790.2221-0.0028-0.0553-0.01220.0394-0.0061-0.06850.03690.04420.0545-3.5957128.899666.0546
31.171-0.3177-0.93660.45390.27351.66020.05410.2070.0339-0.18980.0397-0.15010.03880.0239-0.09380.0839-0.04030.00150.0170.00720.036338.0031111.001360.6534
40.8703-0.04740.31581.22760.27150.93050.045-0.0818-0.101-0.05310.05210.12510.123-0.0635-0.09720.0868-0.0411-0.05850.05380.05240.097625.844995.688779.762
50.25670.4617-0.15591.2899-0.12110.4557-0.0359-0.02690.0017-0.0091-0.0003-0.00250.0878-0.02430.03630.0655-0.0108-0.02850.04780.00210.055327.984369.600387.4388
63.20080.6722-0.11342.085-0.19072.6926-0.0016-0.061-0.10230.02080.0452-0.0993-0.06530.1687-0.04360.0308-0.0079-0.0280.0475-0.00580.028347.3767117.443998.4722
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 174
2X-RAY DIFFRACTION2A175 - 411
3X-RAY DIFFRACTION3A412 - 565
4X-RAY DIFFRACTION4B1 - 165
5X-RAY DIFFRACTION5B166 - 469
6X-RAY DIFFRACTION6B470 - 570

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る