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- PDB-2ptq: Crystal structure of Escherichia coli adenylosuccinate lyase muta... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ptq
タイトルCrystal structure of Escherichia coli adenylosuccinate lyase mutant H171N with bound AMP and fumarate
要素Adenylosuccinate lyase
キーワードLYASE / adenylosuccinate lyase / mutant-product complex
機能・相同性
機能・相同性情報


adenylosuccinate lyase / N6-(1,2-dicarboxyethyl)AMP AMP-lyase (fumarate-forming) activity / (S)-2-(5-amino-1-(5-phospho-D-ribosyl)imidazole-4-carboxamido) succinate lyase (fumarate-forming) activity / 'de novo' AMP biosynthetic process / 'de novo' IMP biosynthetic process / guanosine tetraphosphate binding / DNA damage response / cytosol
類似検索 - 分子機能
Adenylosuccinate lyase PurB, C-terminal / : / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase ...Adenylosuccinate lyase PurB, C-terminal / : / Adenylosuccinate lyase C-terminal / Adenylosuccinate lyase / Fumarase/aspartase (C-terminal domain) / Fumarate lyase, conserved site / Fumarate lyases signature. / Fumarate lyase family / Fumarate lyase, N-terminal / Lyase / Fumarase/aspartase (N-terminal domain) / Ribonucleotide Reductase Protein R1; domain 1 / Fumarase/aspartase (Central domain) / Fumarase C; Chain A, domain 2 / Fumarase C; Chain B, domain 1 / Fumarase/histidase, N-terminal / L-Aspartase-like / Up-down Bundle / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE MONOPHOSPHATE / FUMARIC ACID / Adenylosuccinate lyase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / フーリエ合成 / 解像度: 2 Å
データ登録者Tsai, M. / Howell, P.L.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2007
タイトル: Substrate and Product Complexes of Escherichia coli Adenylosuccinate Lyase Provide New Insights into the Enzymatic Mechanism.
著者: Tsai, M. / Koo, J. / Yip, P. / Colman, R.F. / Segall, M.L. / Howell, P.L.
履歴
登録2007年5月8日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年7月3日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Derived calculations / Version format compliance
改定 1.32012年2月15日Group: Non-polymer description
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 2.02023年11月15日Group: Atomic model / Data collection / カテゴリ: atom_site / chem_comp_atom / chem_comp_bond / Item: _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.label_atom_id
改定 2.12024年4月3日Group: Refinement description / カテゴリ: pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)105,7516
ポリマ－104,8252
非ポリマー9274
水11,710650
1
A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子

A: Adenylosuccinate lyase
B: Adenylosuccinate lyase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)211,50312
ポリマ－209,6504
非ポリマー1,8538
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_655-x+1,-y,z1
Buried area40250 Å2
ΔGint-138 kcal/mol
Surface area52420 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.131, 143.435, 69.483
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
詳細The biological assembly is a homotetramer generated from the dimer in the asymmetric unit by the operations: -x, -y, x.

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要素

#1: タンパク質 Adenylosuccinate lyase / Adenylosuccinate / ASL


分子量: 52412.449 Da / 分子数: 2 / 変異: H171N / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: purB / プラスミド: pET-28a / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21C+ / 参照: UniProt: P0AB89, adenylosuccinate lyase
#2: 化合物 ChemComp-FUM / FUMARIC ACID / 2-ブテン二酸


分子量: 116.072 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H4O4
#3: 化合物 ChemComp-AMP / ADENOSINE MONOPHOSPHATE / AMP


分子量: 347.221 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H14N5O7P / コメント: AMP*YM
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 650 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.36 Å3/Da / 溶媒含有率: 47.78 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: Tris-HCl, sodium acetate tri-hydrate, PEG-4000, glycerol, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年4月1日
放射モノクロメーター: Confocal multilayer / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→35 Å / Num. all: 67697 / Num. obs: 67637 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 8.56 % / Biso Wilson estimate: 16.4 Å2 / Rsym value: 0.067 / Net I/σ(I): 19.9
反射 シェル解像度: 2→2.09 Å / 冗長度: 8.38 % / Mean I/σ(I) obs: 7.4 / Num. unique all: 420 / Rsym value: 0.257 / % possible all: 99.6

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解析

ソフトウェア
名称分類
CrystalClearデータ収集
CNS精密化
d*TREKデータ削減
d*TREKデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 2007-May-08.deposit.rcsb.org.80.Session.20619

解像度: 2→35 Å / Isotropic thermal model: overall / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.211 3443 -Random
Rwork0.175 ---
all-67696 --
obs-67636 99.9 %-
原子変位パラメータBiso mean: 18.24 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.31 Å2--
2---1.78 Å2-
3---0.47 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.23 Å0.18 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.13 Å0.11 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→35 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数7260 0 62 650 7972
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.005
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.23
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d19.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d0.73
LS精密化 シェル解像度: 2→2.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.012
Rfactor反射数%反射
Rfree0.238 420 -
Rwork0.211 --
obs-8317 99.6 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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