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万見
- PDB-2j2s: Solution structure of the nonmethyl-CpG-binding CXXC domain of th... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j2s
タイトルSolution structure of the nonmethyl-CpG-binding CXXC domain of the leukaemia-associated MLL histone methyltransferase
要素ZINC FINGER PROTEIN HRX
キーワードTRANSCRIPTION REGULATION / CHROMOSOMAL REARRANGEMENT / ZINC-FINGER / DNA-BINDING / BROMODOMAIN / POLYMORPHISM / MIXED LINEAGE LEUKAEMIA / ZINC BINDING / TRANSCRIPTION / METAL-BINDING / ZINC / CXXC / MBD1 / HOX GENES / CHROMATIN / METHYLATION / PROTO-ONCOGENE / NUCLEAR PROTEIN / PHOSPHORYLATION / CPG DINUCLEOTIDE / ALTERNATIVE SPLICING
機能・相同性
機能・相同性情報


protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / T-helper 2 cell differentiation / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / definitive hemopoiesis ...protein-cysteine methyltransferase activity / [histone H3]-lysine4 N-methyltransferase / histone H3K4 monomethyltransferase activity / response to potassium ion / unmethylated CpG binding / histone H3K4 trimethyltransferase activity / negative regulation of DNA methylation-dependent heterochromatin formation / T-helper 2 cell differentiation / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / definitive hemopoiesis / histone H3K4 methyltransferase activity / embryonic hemopoiesis / anterior/posterior pattern specification / exploration behavior / histone methyltransferase complex / Formation of WDR5-containing histone-modifying complexes / minor groove of adenine-thymine-rich DNA binding / membrane depolarization / MLL1 complex / negative regulation of fibroblast proliferation / spleen development / cellular response to transforming growth factor beta stimulus / homeostasis of number of cells within a tissue / post-embryonic development / transcription initiation-coupled chromatin remodeling / 転移酵素; 一炭素原子の基を移すもの; メチル基を移すもの / lysine-acetylated histone binding / circadian regulation of gene expression / protein modification process / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / visual learning / PKMTs methylate histone lysines / Transcriptional regulation of granulopoiesis / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / fibroblast proliferation / protein-containing complex assembly / methylation / chromatin binding / apoptotic process / positive regulation of DNA-templated transcription / protein homodimerization activity / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / zinc ion binding / nucleoplasm / identical protein binding / nucleus / cytosol
類似検索 - 分子機能
KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. ...KMT2A, ePHD domain / KMT2A, PHD domain 1 / KMT2A, PHD domain 2 / KMT2A, PHD domain 3 / Methyltransferase, trithorax / : / FY-rich, N-terminal / F/Y-rich N-terminus / PHD-like zinc-binding domain / FYR domain FYRN motif profile. / "FY-rich" domain, N-terminal region / FY-rich, C-terminal / F/Y rich C-terminus / FYR domain FYRC motif profile. / "FY-rich" domain, C-terminal region / CXXC zinc finger domain / Zinc finger, CXXC-type / Zinc finger CXXC-type profile. / Cysteine-rich motif following a subset of SET domains / Post-SET domain / Post-SET domain profile. / SET (Su(var)3-9, Enhancer-of-zeste, Trithorax) domain / SET domain / Extended PHD (ePHD) domain / Extended PHD (ePHD) domain profile. / SET domain superfamily / SET domain profile. / SET domain / PHD-finger / Zinc finger PHD-type signature. / Zinc finger PHD-type profile. / Zinc finger, PHD-finger / Zinc finger, PHD-type / PHD zinc finger / Zinc finger, FYVE/PHD-type / Bromodomain profile. / bromo domain / Bromodomain / Bromodomain-like superfamily / Zinc finger, RING/FYVE/PHD-type
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone-lysine N-methyltransferase 2A
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法溶液NMR / CNS
データ登録者Allen, M.D. / Grummitt, C.G. / Hilcenko, C. / Young-Min, S. / Tonkin, L.M. / Johnson, C.M. / Bycroft, M. / Warren, A.J.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2006
タイトル: Solution Structure of the Nonmethyl-Cpg-Binding Cxxc Domain of the Leukaemia-Associated Mll Histone Methyltransferase
著者: Allen, M.D. / Grummitt, C.G. / Hilcenko, C. / Min, S.Y. / Tonkin, L.M. / Johnson, C.M. / Freund, S.M. / Bycroft, M. / Warren, A.J.
履歴
登録2006年8月17日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12017年4月19日Group: Other
改定 1.22024年5月15日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_nmr_spectrometer / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_mr / _pdbx_nmr_spectrometer.model / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ZINC FINGER PROTEIN HRX
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)8,1973
ポリマ－8,0671
非ポリマー1312
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 20NO VIOLATIONS
代表モデルモデル #1

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要素

#1: タンパク質 ZINC FINGER PROTEIN HRX / ALL-1 / TRITHORAX-LIKE PROTEIN / CXXC DOMAIN OF MLL-1


分子量: 8066.666 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 1146-1214 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): TUNER / 参照: UniProt: Q03164
#2: 化合物 ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 1143 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 1144 TO GLY ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, GLU 1143 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 1144 TO GLY ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, PRO 1145 TO SER
配列の詳細MUTATIONS AT THE N-TERMINUS ARE REQUIRED FOR REMOVAL OF FUSION PROTEIN. GLY 1143-SER 1145 REQUIRED ...MUTATIONS AT THE N-TERMINUS ARE REQUIRED FOR REMOVAL OF FUSION PROTEIN. GLY 1143-SER 1145 REQUIRED FOR PURIFICATION.

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験の詳細Text: THE STRUCTURE WAS DETERMINED USING TRIPLE-RESONANCE NMR SPECTROSCOPY ON 13C, 15N-LABELED CXXC DOMAIN

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試料調製

詳細内容: 90% WATER, 10% D2O
試料状態pH: 6.5 / 温度: 290.0 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker AMXBrukerAMX5001
Bruker AVANCEBrukerAVANCE8002
Bruker AVANCEBrukerAVANCE6003

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解析

NMR software
名称開発者分類
CNSBRUNGER,ADAMS,CLORE,DELANO,GROS, GROSSE- KUNSTLEVE,JIANG,KUSZEWSKI,NILGES, PANNU,READ, RICE,SIMONSON,WARREN精密化
ANSIG構造決定
精密化手法: CNS / ソフトェア番号: 1
詳細: REFINEMENT DETAILS CAN BE FOUND IN THE JRNL CITATION ABOVE
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: NO VIOLATIONS / 計算したコンフォーマーの数: 20 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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