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- PDB-4niq: Crystal Structure of Vps4 MIT-Vfa1 MIM2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 4niq
タイトルCrystal Structure of Vps4 MIT-Vfa1 MIM2
要素
  • VPS4-associated protein 1
  • Vacuolar protein sorting-associated protein 4
キーワードPROTEIN TRANSPORT / cytosol
機能・相同性
機能・相同性情報


ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / vacuolar transport / nuclear membrane reassembly ...ESCRT IV complex / Sealing of the nuclear envelope (NE) by ESCRT-III / late endosome to lysosome transport via multivesicular body sorting pathway / intralumenal vesicle formation / protein retention in Golgi apparatus / Endosomal Sorting Complex Required For Transport (ESCRT) / late endosome to vacuole transport via multivesicular body sorting pathway / sterol metabolic process / vacuolar transport / nuclear membrane reassembly / multivesicular body sorting pathway / vacuole organization / midbody abscission / membrane fission / plasma membrane repair / late endosome to vacuole transport / multivesicular body assembly / reticulophagy / endosomal transport / ATPase complex / nucleus organization / ATPase activator activity / autophagosome maturation / nuclear pore / macroautophagy / autophagy / protein transport / midbody / endosome / endoplasmic reticulum / protein homodimerization activity / ATP hydrolysis activity / ATP binding / identical protein binding / membrane / plasma membrane / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
VPS4-associated protein 1 / AAA-ATPase Vps4-associated protein 1 / Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : ...VPS4-associated protein 1 / AAA-ATPase Vps4-associated protein 1 / Vacuolar protein sorting-associated protein 4, MIT domain / Phosphotransferase system, lactose/cellobiose-type IIA subunit / MIT (microtubule interacting and transport) domain / MIT domain superfamily / Vps4 oligomerisation, C-terminal / MIT domain / Microtubule Interacting and Trafficking molecule domain / : / Vps4 C terminal oligomerisation domain / AAA ATPase, AAA+ lid domain / AAA+ lid domain / ATPase, AAA-type, conserved site / AAA-protein family signature. / Methane Monooxygenase Hydroxylase; Chain G, domain 1 / ATPase family associated with various cellular activities (AAA) / ATPase, AAA-type, core / ATPases associated with a variety of cellular activities / AAA+ ATPase domain / Up-down Bundle / P-loop containing nucleoside triphosphate hydrolase / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
VPS4-associated protein 1 / Vacuolar protein sorting-associated protein 4
類似検索 - 構成要素
生物種Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.301 Å
データ登録者Vild, C.J. / Xu, Z.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / : 2014
タイトル: Vfa1 Binds to the N-terminal Microtubule-interacting and Trafficking (MIT) Domain of Vps4 and Stimulates Its ATPase Activity.
著者: Vild, C.J. / Xu, Z.
履歴
登録2013年11月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02014年3月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12014年4月30日Group: Database references
改定 1.22017年11月22日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.32024年2月28日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 4
C: VPS4-associated protein 1
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 4
D: VPS4-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)24,4374
ポリマ-24,4374
非ポリマー00
00
1
A: Vacuolar protein sorting-associated protein 4
C: VPS4-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2192
ポリマ-12,2192
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1810 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area6260 Å2
手法PISA
2
B: Vacuolar protein sorting-associated protein 4
D: VPS4-associated protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)12,2192
ポリマ-12,2192
非ポリマー00
0
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1740 Å2
ΔGint-11 kcal/mol
Surface area5980 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)38.476, 56.711, 84.233
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 Vacuolar protein sorting-associated protein 4 / DOA4-independent degradation protein 6 / Protein END13 / Vacuolar protein-targeting protein 10


分子量: 9527.703 Da / 分子数: 2 / 断片: MIT domain: unp residues 1-82 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
: Baker's yeast
遺伝子: CSC1, DID6, END13, GRD13, P9705.10, VPL4, VPS4, VPT10, YPR173C
プラスミド: ppSUMO2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P52917
#2: タンパク質・ペプチド VPS4-associated protein 1


分子量: 2690.957 Da / 分子数: 2 / 断片: MIM2: unp residues 182-203 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Saccharomyces cerevisiae (パン酵母)
: Baker's yeast / 遺伝子: SYGP-ORF44, VFA1, YER128W / プラスミド: ppSUMO2 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3) / 参照: UniProt: P40080

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.88 Å3/Da / 溶媒含有率: 34.58 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 26% PEG 4000, 10% (v/v) isopropanol, 0.1M HEPES, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 190 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 21-ID-D / 波長: 0.9998 Å
検出器タイプ: MARMOSAIC 300 mm CCD / 検出器: CCD / 日付: 2013年4月23日
放射モノクロメーター: diamond laue monochromators with beryllium lenses
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9998 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.3→50 Å / Num. all: 8671 / Num. obs: 8662 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 7.1 % / Biso Wilson estimate: 43.11 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.044 / Χ2: 0.903 / Net I/σ(I): 14.7
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.3-2.387.30.3368400.891100
2.38-2.487.20.2478500.9421100
2.48-2.597.30.1898531.0331100
2.59-2.737.30.1338491.0511100
2.73-2.97.30.1048400.9191100
2.9-3.127.20.0678590.8391100
3.12-3.447.20.0558630.971100
3.44-3.937.10.0428691.1271100
3.93-4.9570.0278940.6511100
4.95-506.40.0239450.594198.8

-
位相決定

位相決定手法: 分子置換
Phasing MR
最高解像度最低解像度
Rotation2.5 Å35 Å
Translation2.5 Å35 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
PHASER2.3.0位相決定
PHENIX1.8.4_1496精密化
PDB_EXTRACT3.11データ抽出
HKL-3000データ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.301→34.998 Å / Occupancy max: 1 / Occupancy min: 1 / SU ML: 0.3 / σ(F): 1.36 / 位相誤差: 28.72 / 立体化学のターゲット値: ML
Rfactor反射数%反射
Rfree0.2566 861 10 %
Rwork0.2358 --
obs0.2379 8613 99.68 %
溶媒の処理減衰半径: 0.9 Å / VDWプローブ半径: 1.11 Å / 溶媒モデル: FLAT BULK SOLVENT MODEL
原子変位パラメータBiso max: 89.25 Å2 / Biso mean: 48.6229 Å2 / Biso min: 24.76 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.301→34.998 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1597 0 0 0 1597
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONf_bond_d0.0111624
X-RAY DIFFRACTIONf_angle_d1.3992197
X-RAY DIFFRACTIONf_chiral_restr0.075248
X-RAY DIFFRACTIONf_plane_restr0.005284
X-RAY DIFFRACTIONf_dihedral_angle_d18.037596
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 6

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection all% reflection obs (%)
2.3013-2.44550.34281410.301312691410100
2.4455-2.63430.33471390.274412581397100
2.6343-2.89920.3161410.299312711412100
2.8992-3.31850.26611430.244512811424100
3.3185-4.17980.27061450.234913041449100
4.1798-35.00180.20081520.19871369152199

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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