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万見
- PDB-2j1g: L-ficolin complexed to N-acetyl-cystein -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2j1g
タイトルL-ficolin complexed to N-acetyl-cystein
要素FICOLIN-2
キーワードSUGAR BINDING PROTEIN / GLYCOPROTEIN / FICRINOGEN-LIKE / INNATE IMMUNITY / PATTERN RECOGNITION PROTEIN / LECTIN / COLLAGEN / IMMUNOLOGY / LECTIN- LIKE
機能・相同性
機能・相同性情報


mannan binding / recognition of apoptotic cell / Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / positive regulation of opsonization / opsonization / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / complement activation, lectin pathway / carbohydrate derivative binding / collagen trimer ...mannan binding / recognition of apoptotic cell / Ficolins bind to repetitive carbohydrate structures on the target cell surface / Lectin pathway of complement activation / positive regulation of opsonization / opsonization / cell surface pattern recognition receptor signaling pathway / complement activation, lectin pathway / carbohydrate derivative binding / collagen trimer / serine-type endopeptidase complex / proteoglycan binding / Initial triggering of complement / antigen binding / calcium-dependent protein binding / collagen-containing extracellular matrix / defense response to Gram-negative bacterium / blood microparticle / defense response to Gram-positive bacterium / external side of plasma membrane / signaling receptor binding / proteolysis / extracellular space / extracellular exosome / extracellular region / metal ion binding
類似検索 - 分子機能
: / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 ...: / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment; domain 2 / Gamma-fibrinogen Carboxyl Terminal Fragment, domain 2 / Gamma Fibrinogen; Chain A, domain 1 / Gamma Fibrinogen, chain A, domain 1 / Fibrinogen, conserved site / Fibrinogen C-terminal domain signature. / Fibrinogen-related domains (FReDs) / Fibrinogen beta and gamma chains, C-terminal globular domain / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular, subdomain 1 / Fibrinogen, alpha/beta/gamma chain, C-terminal globular domain / Fibrinogen-like, C-terminal / Fibrinogen C-terminal domain profile. / Collagen triple helix repeat / Collagen triple helix repeat (20 copies) / Few Secondary Structures / Irregular / Alpha-Beta Complex / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETATE ION / O-ACETALDEHYDYL-HEXAETHYLENE GLYCOL / N-ACETYL-L-CYSTEINE / Ficolin-2
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Garlatti, V. / Gaboriaud, C.
引用ジャーナル: Embo J. / 年: 2007
タイトル: Structural Insights Into the Innate Immune Recognition Specificities of L- and H-Ficolins.
著者: Garlatti, V. / Belloy, N. / Martin, L. / Lacroix, M. / Matsushita, M. / Endo, Y. / Fujita, T. / Fontecilla-Camps, J.C. / Arlaud, G.J. / Thielens, N.M. / Gaboriaud, C.
履歴
登録2006年8月11日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年1月23日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22012年11月30日Group: Other
改定 1.32013年3月13日Group: Other
改定 1.42019年4月3日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Derived calculations / Other / Source and taxonomy
カテゴリ: entity_src_gen / pdbx_database_proc ...entity_src_gen / pdbx_database_proc / pdbx_database_status / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn
Item: _entity_src_gen.pdbx_host_org_cell_line / _pdbx_database_status.recvd_author_approval / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 2.02020年7月29日Group: Advisory / Atomic model ...Advisory / Atomic model / Data collection / Derived calculations / Other / Structure summary
カテゴリ: atom_site / chem_comp ...atom_site / chem_comp / database_PDB_caveat / entity / pdbx_branch_scheme / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_database_status / pdbx_entity_branch / pdbx_entity_branch_descriptor / pdbx_entity_branch_link / pdbx_entity_branch_list / pdbx_entity_nonpoly / pdbx_nonpoly_scheme / pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_conn_angle / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_asym / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x ..._atom_site.B_iso_or_equiv / _atom_site.Cartn_x / _atom_site.Cartn_y / _atom_site.Cartn_z / _atom_site.auth_asym_id / _atom_site.auth_atom_id / _atom_site.auth_comp_id / _atom_site.auth_seq_id / _atom_site.label_asym_id / _atom_site.label_atom_id / _atom_site.label_comp_id / _atom_site.label_entity_id / _atom_site.occupancy / _atom_site.type_symbol / _chem_comp.name / _chem_comp.type / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_assembly_gen.asym_id_list / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms.label_asym_id / _struct_conn.conn_type_id / _struct_conn.id / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.pdbx_role / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 2.12023年12月13日Group: Advisory / Data collection ...Advisory / Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / pdbx_unobs_or_zero_occ_residues / struct_conn
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: FICOLIN-2
B: FICOLIN-2
C: FICOLIN-2
D: FICOLIN-2
E: FICOLIN-2
F: FICOLIN-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)151,65123
ポリマ－148,3766
非ポリマー3,27517
水15,025834
1
A: FICOLIN-2
B: FICOLIN-2
C: FICOLIN-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,98911
ポリマ－74,1883
非ポリマー1,8018
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
2
D: FICOLIN-2
E: FICOLIN-2
F: FICOLIN-2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)75,66312
ポリマ－74,1883
非ポリマー1,4759
水543
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)99.040, 99.040, 142.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number145
Space group name H-MP32

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要素

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タンパク質 , 1種, 6分子 ABCDEF

#1: タンパク質
FICOLIN-2 / L-FICOLIN / FICOLIN-B / SERUM LECTIN P35 / EBP-37 / COLLAGEN/FIBRINOGEN DOMAIN-CONTAINING PROTEIN 2 / HUCOLIN


分子量: 24729.318 Da / 分子数: 6 / 断片: BINDING DOMAIN, RESIDUES 97-313 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 組織: PLASMA / 細胞株 (発現宿主): High Five / 発現宿主: TRICHOPLUSIA NI (イラクサキンウワバ) / 参照: UniProt: Q15485

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糖 , 2種, 2分子

#2: 多糖 alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1- ...alpha-D-mannopyranose-(1-6)-beta-D-mannopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-[alpha-L-fucopyranose-(1-6)]2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 894.823 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DManpa1-6DManpb1-4DGlcpNAcb1-4[LFucpa1-6]DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/4,5,4/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O][a1122h-1b_1-5][a1122h-1a_1-5][a1221m-1a_1-5]/1-1-2-3-4/a4-b1_a6-e1_b4-c1_c6-d1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-Manp]{[(6+1)][a-D-Manp]{}}}[(6+1)][a-L-Fucp]{}}}LINUCSPDB-CARE
#3: 多糖 2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose-(1-4)-2-acetamido-2-deoxy-beta-D-glucopyranose


タイプ: oligosaccharide / 分子量: 424.401 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
記述子タイププログラム
DGlcpNAcb1-4DGlcpNAcb1-Glycam Condensed SequenceGMML 1.0
WURCS=2.0/1,2,1/[a2122h-1b_1-5_2*NCC/3=O]/1-1/a4-b1WURCSPDB2Glycan 1.1.0
[]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{[(4+1)][b-D-GlcpNAc]{}}}LINUCSPDB-CARE

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非ポリマー , 5種, 849分子

#4: 化合物
ChemComp-ACT / ACETATE ION / 酢酸イオン


分子量: 59.044 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H3O2
#5: 化合物
ChemComp-CA / CALCIUM ION / カルシウムジカチオン


分子量: 40.078 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Ca
#6: 化合物
ChemComp-P4C / O-ACETALDEHYDYL-HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE 400 / 20-ヒドロキシ-3,6,9,12,15,18-ヘキサオキサイコサン-1-オン


分子量: 324.367 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H28O8
#7: 化合物 ChemComp-SC2 / N-ACETYL-L-CYSTEINE / (2R)-2-acetamido-3-sulfanyl-propanoic acid / N-アセチルシステイン


タイプ: peptide-like / 分子量: 163.195 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO3S / コメント: 薬剤*YM
#8: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 834 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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詳細

配列の詳細C-TERMINAL DOMAIN CONFLICTS BETWEEN UNP SEQUENCE AND COORDINATES: THERE IS A DIFFERENCE BECAUSE ...C-TERMINAL DOMAIN CONFLICTS BETWEEN UNP SEQUENCE AND COORDINATES: THERE IS A DIFFERENCE BECAUSE POINTS OF POLYMORPHISM EXIST IN L FICOLIN FOR 247 AND 168. THE CDNA USED CORRESPONDS TO ONE WIDESPREAD ALLELE AND THE SEQUENCE IN UNP TO ANOTHER

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.27 %

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID29 / 波長: 0.97564
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年2月6日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97564 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.95→19.6 Å / Num. obs: 111804 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.07 / Net I/σ(I): 15

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDP ENTRY 2J3G

2j3g


解像度: 1.95→15 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 6.476 / SU ML: 0.097 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.148 / ESU R Free: 0.135 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21 5661 5 %RANDOM
Rwork0.176 ---
obs0.178 107549 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 38.77 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.86 Å20.43 Å20 Å2
2--0.86 Å20 Å2
3----1.28 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10249 0 167 834 11250
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0080.02110729
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0911.92514524
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.85551278
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg28.26423.595573
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg14.451151633
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg18.7731573
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0910.21458
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.028458
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2170.34877
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3230.57099
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.220.51488
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1990.365
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2520.559
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.8826461
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it1.324310046
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.41834987
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.06544478
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.02 Å / Total num. of bins used: 15 /
Rfactor反射数
Rfree0.257 548
Rwork0.213 10401
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
14.19144.1384-1.09868.6689-1.59012.53690.2961-0.50730.4345-0.4055-0.41620.67810.31870.10430.1201-0.06350.1483-0.042-0.1641-0.0917-0.13873.07946.0684.432
20.7517-0.17270.21481.58370.22941.6680.0760.0184-0.18780.0139-0.02780.03980.5511-0.0391-0.04820.090.0146-0.0264-0.0861-0.0242-0.0291-7.0150.3965.067
30.58120.02850.17081.98641.09971.79630.0126-0.07140.02330.53850.1202-0.31960.3390.1486-0.13290.10570.011-0.0292-0.0811-0.030.0263-5.91540.0331.211
41.9678-0.25380.22224.76450.64982.0930.13220.26750.1018-0.6856-0.0788-0.40330.07910.389-0.0534-0.13740.08560.04260.0606-0.0345-0.104837.91781.01716.323
52.2926-0.02430.24240.56030.14291.2852-0.0456-0.0187-0.28770.06190.02690.11820.1466-0.38740.0187-0.10270.04710.03060.06370.0085-0.042247.01275.00416.017
63.85980.5377-4.44371.3913-0.3628.10460.45241.19740.2548-0.2133-0.05160.1285-1.0795-1.6427-0.40080.00250.23630.06120.24460.0332-0.066837.60770.21119.89
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A76 - 287
2X-RAY DIFFRACTION2B75 - 288
3X-RAY DIFFRACTION3C75 - 288
4X-RAY DIFFRACTION4D75 - 288
5X-RAY DIFFRACTION5E75 - 288
6X-RAY DIFFRACTION6F75 - 288

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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