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- PDB-2iyb: Structure of complex between the 3rd LIM domain of TES and the EV... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iyb
タイトルStructure of complex between the 3rd LIM domain of TES and the EVH1 domain of Mena
要素
  • PROTEIN ENABLED HOMOLOG
  • TESTIN
キーワードMETAL-BINDING / LIM DOMAIN / SH3-BINDING / TUMOUR SUPRESSOR LIM DOMAIN EVH1 DOMAIN CELL MOTILITY / PHOSPHORYLATION / CYTOSKELETON / ACTIN-BINDING
機能・相同性
機能・相同性情報


postsynaptic cytoskeleton organization / actin polymerization-dependent cell motility / profilin binding / Signaling by ROBO receptors / actin polymerization or depolymerization / WW domain binding / Generation of second messenger molecules / axon guidance / filopodium / GABA-ergic synapse ...postsynaptic cytoskeleton organization / actin polymerization-dependent cell motility / profilin binding / Signaling by ROBO receptors / actin polymerization or depolymerization / WW domain binding / Generation of second messenger molecules / axon guidance / filopodium / GABA-ergic synapse / SH3 domain binding / cell junction / lamellipodium / actin binding / cytoskeleton / postsynapse / cadherin binding / negative regulation of cell population proliferation / focal adhesion / protein-containing complex / RNA binding / zinc ion binding / nucleus / plasma membrane / cytosol
類似検索 - 分子機能
PET domain / PET testin / Testin, LIM domain 1 / Testin, LIM domain 2 / Testin, LIM domain 3 / : / PET Domain / PET domain profile. / VASP tetramerisation / VASP tetramerisation domain superfamily ...PET domain / PET testin / Testin, LIM domain 1 / Testin, LIM domain 2 / Testin, LIM domain 3 / : / PET Domain / PET domain profile. / VASP tetramerisation / VASP tetramerisation domain superfamily / VASP tetramerisation domain / Cysteine Rich Protein / WH1/EVH1 domain / WH1 domain / WH1 domain profile. / WASP homology region 1 / Cysteine Rich Protein / LIM zinc-binding domain signature. / LIM domain / Zinc-binding domain present in Lin-11, Isl-1, Mec-3. / Zinc finger, LIM-type / LIM domain profile. / Pleckstrin-homology domain (PH domain)/Phosphotyrosine-binding domain (PTB) / PH-domain like / Ribbon / PH-like domain superfamily / Roll / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Protein enabled homolog / Testin
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.35 Å
データ登録者Briggs, D.C. / McDonald, N.Q.
引用ジャーナル: Mol. Cell / 年: 2007
タイトル: Tes, a specific Mena interacting partner, breaks the rules for EVH1 binding.
著者: Boeda, B. / Briggs, D.C. / Higgins, T. / Garvalov, B.K. / Fadden, A.J. / McDonald, N.Q. / Way, M.
履歴
登録2006年7月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年10月16日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.22018年2月28日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_abbrev / _citation.page_last ..._citation.journal_abbrev / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.title / _citation.year / _citation_author.name
改定 1.32023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr2_label_asym_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN ENABLED HOMOLOG
B: PROTEIN ENABLED HOMOLOG
C: PROTEIN ENABLED HOMOLOG
D: PROTEIN ENABLED HOMOLOG
E: TESTIN
F: TESTIN
G: TESTIN
H: TESTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)81,28517
ポリマ－80,6968
非ポリマー5899
水6,918384
1
A: PROTEIN ENABLED HOMOLOG
E: TESTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3705
ポリマ－20,1742
非ポリマー1963
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1710 Å2
ΔGint-6.4 kcal/mol
Surface area11250 Å2
手法PQS
2
B: PROTEIN ENABLED HOMOLOG
F: TESTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3054
ポリマ－20,1742
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1640 Å2
ΔGint-6 kcal/mol
Surface area11050 Å2
手法PQS
3
C: PROTEIN ENABLED HOMOLOG
G: TESTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3054
ポリマ－20,1742
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1780 Å2
ΔGint-5.6 kcal/mol
Surface area10510 Å2
手法PQS
4
D: PROTEIN ENABLED HOMOLOG
H: TESTIN
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)20,3054
ポリマ－20,1742
非ポリマー1312
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1680 Å2
ΔGint-7 kcal/mol
Surface area10660 Å2
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)66.548, 292.927, 37.126
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212
非結晶学的対称性 (NCS)NCS oper:
IDCodeMatrixベクター
1given(0.9949, -0.068, 0.0744), (-0.0686, -0.9976, 0.005), (0.0739, -0.0101, -0.9972)2.4238, 149.1503, 72.408
2given(0.0544, 0.0966, -0.9938), (-0.1929, 0.9776, 0.0844), (0.9797, 0.1871, 0.0718)27.16, 72.8928, 34.7171
3given(0.025, 0.2567, -0.9662), (-0.2243, 0.9433, 0.2448), (0.9742, 0.2106, 0.0811)18.8523, 79.1112, 3.1666
4given(0.9995, -0.0257, 0.0201), (-0.0249, -0.999, -0.0376), (0.021, 0.0371, -0.9991)1.9884, 150.0217, 71.0608
5given(0.0983, 0.0708, -0.9926), (-0.1401, 0.9885, 0.0567), (0.9853, 0.1335, 0.1071)27.828, 72.983, 35.7444
6given(0.0945, 0.2178, -0.9714), (-0.156, 0.9669, 0.2017), (0.9832, 0.1325, 0.1254)17.6756, 76.8093, 4.4886
詳細FOR THE HETERO-ASSEMBLY DESCRIBED BY REMARK 350

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要素

#1: タンパク質
PROTEIN ENABLED HOMOLOG / MENA


分子量: 12842.518 Da / 分子数: 4 / 断片: EVH1 DOMAIN, RESIDUES 1-113 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PMW172 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): FB810 / 参照: UniProt: Q8N8S7
#2: タンパク質
TESTIN / TESS / TES


分子量: 7331.590 Da / 分子数: 4 / 断片: 3RD LIM DOMAIN, RESIDUES 357-421 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PMW172 / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): FB810 / 参照: UniProt: Q9UGI8
#3: 化合物
ChemComp-ZN / ZINC ION


分子量: 65.409 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: Zn
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 384 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENA/VASP PROTEINS ARE ACTIN-ASSOCIATED PROTEINS INVOLVED IN A RANGE OF PROCESSES DEPENDENT ON ...ENA/VASP PROTEINS ARE ACTIN-ASSOCIATED PROTEINS INVOLVED IN A RANGE OF PROCESSES DEPENDENT ON CYTOSKELETON REMODELLING AND CELL POLARITY SUCH AS AXON GUIDANCE AND LAMELLIPODIAL AND FILOPODIAL DYNAMICS IN MIGRATING CELLS.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.25 Å3/Da / 溶媒含有率: 44.79 % / 解説: NONE
結晶化pH: 6.5 / 詳細: 100MM BISTRIS PH 6.5, 25% PEG 3350

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-1 / 波長: 0.934
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2004年2月13日 / 詳細: MIRROR
放射モノクロメーター: SI CRYSTAL / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.934 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.35→60 Å / Num. obs: 39369 / % possible obs: 98.5 % / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 12.9 % / Rmerge(I) obs: 0.1 / Net I/σ(I): 5.4
反射 シェル解像度: 2.35→2.48 Å / 冗長度: 5.5 % / Rmerge(I) obs: 0.23 / Mean I/σ(I) obs: 2.7 / % possible all: 90.6

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
MOSFLMデータ削減
SCALAデータスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1EVH WITHOUT FP4 LIGAND

1evh


解像度: 2.35→64.96 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.932 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.885 / SU B: 15.685 / SU ML: 0.197 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.454 / ESU R Free: 0.275 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD
詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS. DISORDER RESIDUES AND ATOMS WERE OMMITED.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.259 1587 5.1 %RANDOM
Rwork0.199 ---
obs0.202 31115 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL PLUS MASK
原子変位パラメータBiso mean: 27.98 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.098 Å20 Å20 Å2
2---0.022 Å20 Å2
3---0.121 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.35→64.96 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5387 0 9 384 5780
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.0215521
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3461.8957473
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg8.5955700
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg36.23323.9259
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg15.29615859
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg16.5021529
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2813
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024249
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2180.22465
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3010.23738
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1470.2389
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1880.285
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1370.217
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.5541.53596
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.96125591
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.17432211
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.8854.51881
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_other
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_long_range_B_other
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 10.38→64.96 Å / Total num. of bins used: 20 /
Rfactor反射数
Rfree0.254 16
Rwork0.266 447
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
10.91490.5654-0.05532.185-0.35180.88230.02690.0058-0.01150.0666-0.0246-0.0222-0.02260.0204-0.0024-0.02820.0115-0.002-0.01440.0052-0.07749.99685.87544.449
21.1048-0.47370.21931.4316-0.19290.71710.00910.02820.0144-0.02720.00920.02960.00580.02-0.0183-0.0253-0.00920.0051-0.00140.0011-0.07579.77162.84128.154
31.1857-0.67720.24193.3486-0.39261.0473-0.04760.02560.0360.07760.0332-0.0932-0.00110.04250.0145-0.08780.01530.0041-0.0398-0.0048-0.00946.01413.32118.935
40.9999-0.32920.15461.8731-0.451.16440.00310.0361-0.0444-0.0576-0.02860.0157-0.00720.03810.0254-0.08350.00320.0181-0.05640.00910.033838.5713.03913.685
51.8963-0.5201-1.39312.6598-0.21061.90940.12580.158-0.0309-0.0278-0.1350.0036-0.1192-0.00680.0093-0.03120.0141-0.0088-0.02190.015-0.077720.799100.83433.888
62.1121.07210.84934.0590.93971.20340.0181-0.0802-0.06660.115-0.08910.01250.0019-0.02520.0709-0.0265-0.0035-0.01-0.03360.0111-0.07519.27247.00439.255
71.1698-0.71950.35853.7276-0.32890.92790.188-0.0143-0.0726-0.185-0.15360.09420.0343-0.04-0.0344-0.00590.017-0.0247-0.060.0077-0.0411-6.42327.0348.555
80.99970.06720.62522.97670.90233.10530.080.0161-0.08760.0051-0.09070.03210.0212-0.14060.0108-0.08050.0169-0.0043-0.0433-0.0097-0.004425.54228.1435.598
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 113
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 113
3X-RAY DIFFRACTION3C3 - 113
4X-RAY DIFFRACTION4D2 - 113
5X-RAY DIFFRACTION5E358 - 421
6X-RAY DIFFRACTION6F358 - 420
7X-RAY DIFFRACTION7G358 - 420
8X-RAY DIFFRACTION8H358 - 420

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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