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万見
- PDB-2ivk: Crystal structure of the periplasmic endonuclease Vvn complexed w... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ivk
タイトルCrystal structure of the periplasmic endonuclease Vvn complexed with a 16-bp DNA
要素
  • 5'-D(*AP*AP*TP*TP*CP*GP*AP*TP*CP*GP *AP*AP*TP*TP*C)-3'
  • 5'-D(*GP*AP*AP*TP*TP*CP*GP*AP*TP*CP *GP*AP*AP*TP*T)-3'
  • 5'-D(*GP*AP*AP*TP*TP*CP*GP*AP*TP*CP *GP*AP*AP*TP*TP*C)-3'
  • ENDONUCLEASE I
キーワードHYDROLASE / DNASE / ENDONUCLEASE / DNA HYDROLYSIS / PROTEIN NUCLEIC ACID INTERACTIONS / DNA CLEAVAGE PREFERENCE
機能・相同性Endonuclease I / Endonuclease I / His-Me finger superfamily / endonuclease activity / metal ion binding / DNA / DNA (> 10) / Endonuclease I
機能・相同性情報
生物種VIBRIO VULNIFICUS (バクテリア)
SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Wang, Y.T. / Yang, W.J. / Li, C.L. / Doudeva, L.G. / Yuan, H.S.
引用ジャーナル: Nucleic Acids Res. / 年: 2007
タイトル: Structural Basis for Sequence-Dependent DNA Cleavage by Nonspecific Endonucleases.
著者: Wang, Y.T. / Yang, W.J. / Li, C.L. / Doudeva, L.G. / Yuan, H.S.
履歴
登録2006年6月14日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02007年1月2日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12023年12月13日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.status_code_sf
改定 1.22024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ENDONUCLEASE I
B: ENDONUCLEASE I
C: ENDONUCLEASE I
D: ENDONUCLEASE I
E: 5'-D(*GP*AP*AP*TP*TP*CP*GP*AP*TP*CP *GP*AP*AP*TP*T)-3'
F: 5'-D(*AP*AP*TP*TP*CP*GP*AP*TP*CP*GP *AP*AP*TP*TP*C)-3'
G: 5'-D(*GP*AP*AP*TP*TP*CP*GP*AP*TP*CP *GP*AP*AP*TP*T)-3'
H: 5'-D(*AP*AP*TP*TP*CP*GP*AP*TP*CP*GP *AP*AP*TP*TP*C)-3'
I: 5'-D(*GP*AP*AP*TP*TP*CP*GP*AP*TP*CP *GP*AP*AP*TP*TP*C)-3'
J: 5'-D(*GP*AP*AP*TP*TP*CP*GP*AP*TP*CP *GP*AP*AP*TP*TP*C)-3'


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)127,15310
ポリマ－127,15310
非ポリマー00
水2,000111
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)64.636, 64.705, 79.157
Angle α, β, γ (deg.)74.45, 73.56, 75.56
Int Tables number1
Space group name H-MP1

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要素

#1: タンパク質
ENDONUCLEASE I / VVN NUCLEASE


分子量: 24751.709 Da / 分子数: 4 / 変異: YES / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) VIBRIO VULNIFICUS (バクテリア) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): B834 / Variant (発現宿主): DE3
参照: UniProt: Q7MHK3, 加水分解酵素; エステル加水分解酵素
#2: DNA鎖 5'-D(*GP*AP*AP*TP*TP*CP*GP*AP*TP*CP *GP*AP*AP*TP*T)-3'


分子量: 4608.021 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#3: DNA鎖 5'-D(*AP*AP*TP*TP*CP*GP*AP*TP*CP*GP *AP*AP*TP*TP*C)-3'


分子量: 4567.997 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#4: DNA鎖 5'-D(*GP*AP*AP*TP*TP*CP*GP*AP*TP*CP *GP*AP*AP*TP*TP*C)-3'


分子量: 4897.203 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 由来: (合成) SYNTHETIC CONSTRUCT (人工物)
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 111 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, HIS 80 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, HIS 80 TO ALA ...ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN A, HIS 80 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN B, HIS 80 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN C, HIS 80 TO ALA ENGINEERED RESIDUE IN CHAIN D, HIS 80 TO ALA
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.45 Å3/Da / 溶媒含有率: 49.34 %
結晶化pH: 7
詳細: 20% PEG3350, 0.2 M DI-SODIUM TARTRATE DEHYDRATE, pH 7.00

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データ収集

回折平均測定温度: 113 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: Photon Factory / ビームライン: AR-NW12A / 波長: 1
検出器タイプ: ADSC CCD / 検出器: CCD / 日付: 2005年12月17日 / 詳細: MIRRORS
放射モノクロメーター: SI / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.9→37.09 Å / Num. obs: 24597 / % possible obs: 97.2 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 3.6 % / Biso Wilson estimate: 83.5 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.08 / Net I/σ(I): 17.5
反射 シェル解像度: 2.9→3 Å / 冗長度: 3.4 % / Rmerge(I) obs: 0.3 / Mean I/σ(I) obs: 3.3 / % possible all: 97.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
CNS1.1精密化
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1OUP

1oup


解像度: 2.9→37.09 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 186489.8 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: MLF
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.284 1922 7.8 %RANDOM
Rwork0.237 ---
obs0.237 24597 95.4 %-
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 30.9015 Å2 / ksol: 0.271852 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 61 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--5.52 Å2-14.52 Å2-10.35 Å2
2---4.06 Å2-17.18 Å2
3---9.58 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.51 Å0.4 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.69 Å0.53 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→37.09 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6902 1868 0 111 8881
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.5
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d23.3
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.27
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it4.191.5
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it6.242
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it5.672
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it7.632.5
LS精密化 シェル解像度: 2.9→3.08 Å / Rfactor Rfree error: 0.025 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.435 292 7.7 %
Rwork0.381 3520 -
obs--88.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PROTEIN_REP.PARAMPROTEIN.TOP
X-RAY DIFFRACTION2DNA-RNA_REP.PARAMDNA-RNA-VVN.TOP
X-RAY DIFFRACTION3WATER_REP.PARAMWATER.TOP
X-RAY DIFFRACTION4ION.PARAMION.TOP

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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