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- PDB-2iuh: Crystal structure of the PI3-kinase p85 N-terminal SH2 domain in ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iuh
タイトルCrystal structure of the PI3-kinase p85 N-terminal SH2 domain in complex with c-Kit phosphotyrosyl peptide
要素
  • C-KIT PHOSPHOTYROSYL PEPTIDE
  • PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY ALPHA SUBUNIT
キーワードTRANSFERASE / POLYMORPHISM / UBL CONJUGATION / PHOSPHORYLATION / P85 / SH2 / PI3K / SH2 DOMAIN / SH3 DOMAIN / PI3-KINASE / DISEASE MUTATION
機能・相同性
機能・相同性情報


Dasatinib-resistant KIT mutants / Imatinib-resistant KIT mutants / KIT mutants bind TKIs / Masitinib-resistant KIT mutants / Nilotinib-resistant KIT mutants / Regorafenib-resistant KIT mutants / Signaling by kinase domain mutants of KIT / Sunitinib-resistant KIT mutants / Signaling by juxtamembrane domain KIT mutants / Sorafenib-resistant KIT mutants ...Dasatinib-resistant KIT mutants / Imatinib-resistant KIT mutants / KIT mutants bind TKIs / Masitinib-resistant KIT mutants / Nilotinib-resistant KIT mutants / Regorafenib-resistant KIT mutants / Signaling by kinase domain mutants of KIT / Sunitinib-resistant KIT mutants / Signaling by juxtamembrane domain KIT mutants / Sorafenib-resistant KIT mutants / Signaling by extracellular domain mutants of KIT / hematopoietic stem cell migration / melanocyte adhesion / positive regulation of pyloric antrum smooth muscle contraction / positive regulation of colon smooth muscle contraction / stem cell factor receptor activity / positive regulation of vascular associated smooth muscle cell differentiation / melanocyte migration / Kit signaling pathway / tongue development / regulation of bile acid metabolic process / positive regulation of small intestine smooth muscle contraction / positive regulation of dendritic cell cytokine production / mast cell chemotaxis / positive regulation of mast cell proliferation / mast cell differentiation / Fc receptor signaling pathway / glycosphingolipid metabolic process / mast cell proliferation / perinuclear endoplasmic reticulum membrane / regulation of toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of pseudopodium assembly / positive regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / phosphatidylinositol kinase activity / positive regulation of mast cell cytokine production / lymphoid progenitor cell differentiation / positive regulation of focal adhesion disassembly / melanocyte differentiation / detection of mechanical stimulus involved in sensory perception of sound / 1-phosphatidylinositol-3-kinase regulator activity / positive regulation of endoplasmic reticulum unfolded protein response / phosphatidylinositol 3-kinase regulator activity / IRS-mediated signalling / phosphatidylinositol 3-kinase activator activity / interleukin-18-mediated signaling pathway / T follicular helper cell differentiation / phosphatidylinositol 3-kinase complex / PI3K events in ERBB4 signaling / immature B cell differentiation / phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit binding / myeloid leukocyte migration / neurotrophin TRKA receptor binding / germ cell migration / erythropoietin-mediated signaling pathway / Activated NTRK2 signals through PI3K / cis-Golgi network / myeloid progenitor cell differentiation / Activated NTRK3 signals through PI3K / transmembrane receptor protein tyrosine kinase adaptor activity / ErbB-3 class receptor binding / Signaling by cytosolic FGFR1 fusion mutants / Co-stimulation by ICOS / RHOD GTPase cycle / RHOF GTPase cycle / phosphatidylinositol 3-kinase complex, class IA / kinase activator activity / Nephrin family interactions / digestive tract development / Signaling by LTK in cancer / positive regulation of leukocyte migration / Signaling by LTK / MET activates PI3K/AKT signaling / negative regulation of programmed cell death / PI3K/AKT activation / negative regulation of stress fiber assembly / RND1 GTPase cycle / positive regulation of filopodium assembly / embryonic hemopoiesis / RND2 GTPase cycle / lamellipodium assembly / RND3 GTPase cycle / insulin binding / growth hormone receptor signaling pathway / positive regulation of tyrosine phosphorylation of STAT protein / Regulation of KIT signaling / megakaryocyte development / Signaling by ALK / mast cell degranulation / RHOB GTPase cycle / RHOV GTPase cycle / PI-3K cascade:FGFR3 / growth factor binding / Erythropoietin activates Phosphoinositide-3-kinase (PI3K) / GP1b-IX-V activation signalling / natural killer cell mediated cytotoxicity / stem cell population maintenance / pigmentation / PI-3K cascade:FGFR2 / PI-3K cascade:FGFR4 / positive regulation of Notch signaling pathway
類似検索 - 分子機能
Mast/stem cell growth factor receptor / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Rho GTPase-activating protein domain ...Mast/stem cell growth factor receptor / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha, SH3 domain / PIK3R1, inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, C-terminal SH2 domain / PI3K regulatory subunit p85-related , inter-SH2 domain / PI3K p85 subunit, N-terminal SH2 domain / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit P85 inter-SH2 domain / Tyrosine-protein kinase, receptor class III, conserved site / Receptor tyrosine kinase class III signature. / Rho GTPase-activating protein domain / RhoGAP domain / Rho GTPase-activating proteins domain profile. / GTPase-activator protein for Rho-like GTPases / Rho GTPase activation protein / SH2 domain / SHC Adaptor Protein / Immunoglobulin / Immunoglobulin domain / : / Immunoglobulin subtype 2 / Immunoglobulin C-2 Type / SH2 domain / Src homology 2 (SH2) domain profile. / Src homology 2 domains / SH2 domain / Src homology 3 domains / SH2 domain superfamily / SH3-like domain superfamily / Src homology 3 (SH3) domain profile. / SH3 domain / Tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Tyrosine kinase, catalytic domain / Tyrosine protein kinases specific active-site signature. / Immunoglobulin subtype / Immunoglobulin / Tyrosine-protein kinase, active site / Serine-threonine/tyrosine-protein kinase, catalytic domain / Protein tyrosine and serine/threonine kinase / Ig-like domain profile. / Immunoglobulin-like domain / Immunoglobulin-like domain superfamily / Protein kinase, ATP binding site / Protein kinases ATP-binding region signature. / Immunoglobulin-like fold / Protein kinase domain profile. / Protein kinase domain / Protein kinase-like domain superfamily / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Mast/stem cell growth factor receptor Kit / Phosphatidylinositol 3-kinase regulatory subunit alpha / receptor protein-tyrosine kinase
類似検索 - 構成要素
生物種HOMO SAPIENS (ヒト)
手法X線回折 / OTHER / 解像度: 2 Å
データ登録者Nolte, R.T. / Eck, M.J. / Schlessinger, J. / Shoelson, S.E. / Harrison, S.C.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1996
タイトル: Crystal Structure of the Pi 3-Kinase P85 Amino-Terminal Sh2 Domain and its Phosphopeptide Complexes
著者: Nolte, R.T. / Eck, M.J. / Schlessinger, J. / Shoelson, S.E. / Harrison, S.C.
履歴
登録2006年6月3日登録サイト: PDBE / 処理サイト: PDBE
改定 1.02006年6月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12015年10月28日Group: Database references / Derived calculations ...Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Other / Source and taxonomy / Structure summary / Version format compliance
改定 1.22021年4月28日Group: Data collection / Derived calculations / カテゴリ: reflns / struct_conn
Item: _reflns.pdbx_redundancy / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature / refine / reflns
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_entry_details.has_protein_modification / _refine.ls_number_reflns_obs / _reflns.observed_criterion_sigma_I
Remark 700 SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN ... SHEET THE SHEET STRUCTURE OF THIS MOLECULE IS BIFURCATED. IN ORDER TO REPRESENT THIS FEATURE IN THE SHEET RECORDS BELOW, TWO SHEETS ARE DEFINED.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY ALPHA SUBUNIT
B: C-KIT PHOSPHOTYROSYL PEPTIDE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)15,3052
ポリマ－15,3052
非ポリマー00
水1,820101
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area1250 Å2
ΔGint-9.3 kcal/mol
Surface area7600 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)56.950, 56.950, 68.170
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212

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要素

#1: タンパク質 PHOSPHATIDYLINOSITOL 3-KINASE REGULATORY ALPHA SUBUNIT / PI3-KINASE P85-ALPHA SUBUNIT / PTDINS-3-KINASE P85-ALPHA / PI3K


分子量: 13939.569 Da / 分子数: 1 / 断片: N-TERMINAL SH2 DOMAIN, RESIDUES 321-440 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / プラスミド: PET / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P27986
#2: タンパク質・ペプチド C-KIT PHOSPHOTYROSYL PEPTIDE


分子量: 1365.445 Da / 分子数: 1 / 断片: RESIDUES 145-155 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) HOMO SAPIENS (ヒト) / 発現宿主: ESCHERICHIA COLI (大腸菌) / 参照: UniProt: Q8TCG9, UniProt: P10721*PLUS
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 101 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
構成要素の詳細BINDS TO ACTIVATED (PHOSPHORYLATED) PROTEIN-TYR KINASES, THROUGH ITS SH2 DOMAIN, AND ACTS AS AN ...BINDS TO ACTIVATED (PHOSPHORYLATED) PROTEIN-TYR KINASES, THROUGH ITS SH2 DOMAIN, AND ACTS AS AN ADAPTER, MEDIATING THE ASSOCIATION OF THE P110 CATALYTIC UNIT TO THE PLASMA MEMBRANE. NECESSARY FOR THE INSULIN-STIMULATED INCREASE IN GLUCOSE UPTAKE AND GLYCOGEN SYNTHESIS IN INSULIN-SENSITIVE TISSUES.
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 1.9 Å3/Da / 溶媒含有率: 34 %
結晶化詳細: 0.1M NA CITRATE PH5.6, 0.2M NA/K TARTRATE, 2M AMMONIUM SULFATE

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データ収集

回折平均測定温度: 278 K
放射光源由来: 回転陽極 / 波長: 1.5418
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→20 Å / Num. obs: 8651 / % possible obs: 96.5 % / Rmerge(I) obs: 0.05 / Net I/σ(I): 30.87
反射 シェル解像度: 2→2.1 Å / Rmerge(I) obs: 0.14 / Mean I/σ(I) obs: 10.84 / % possible all: 92.7

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解析

ソフトウェア名称: X-PLOR / 分類: 精密化
精密化構造決定の手法: OTHER / 解像度: 2→15 Å / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
詳細: THIS COODINATES FILE WAS DEPOSITED 10 YEARS AFTER THE PUBLICATION OF THE WORK. SOME OF THE DATA ARE MISSING AND ARE SHOWN AS '00000'
Rfactor%反射
Rfree0.245 -
Rwork0.1539 -
obs0.1539 0 %
原子変位パラメータBiso mean: 17.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→15 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数1018 0 0 101 1119
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.01
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.728
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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