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- PDB-2io3: Crystal structure of human Senp2 in complex with RanGAP1-SUMO-2 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2io3
タイトルCrystal structure of human Senp2 in complex with RanGAP1-SUMO-2
要素
  • Ran GTPase-activating protein 1
  • Sentrin-specific protease 2
  • Small ubiquitin-related modifier 2
キーワードPROTEIN BINDING / HYDROLASE / SUMO / Ubiquitin / Senp / Ulp / complex
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMO-specific endopeptidase activity / cellular response to vasopressin / cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / deSUMOylase activity / SUMOylation of nuclear envelope proteins / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) ...SUMO-specific endopeptidase activity / cellular response to vasopressin / cytoplasmic periphery of the nuclear pore complex / SUMO ligase complex / deSUMOylase activity / SUMOylation of nuclear envelope proteins / protein desumoylation / SUMO is proteolytically processed / SUMO is conjugated to E1 (UBA2:SAE1) / SUMO is transferred from E1 to E2 (UBE2I, UBC9) / Vitamin D (calciferol) metabolism / nuclear pore cytoplasmic filaments / SUMOylation of SUMOylation proteins / activation of GTPase activity / Rev-mediated nuclear export of HIV RNA / negative regulation of protein export from nucleus / SUMOylation of RNA binding proteins / nuclear export / regulation of Wnt signaling pathway / SUMO transferase activity / Postmitotic nuclear pore complex (NPC) reformation / aggresome / fat cell differentiation / ubiquitin-like protein ligase binding / SUMOylation of transcription factors / protein sumoylation / SUMOylation of DNA replication proteins / postsynaptic cytosol / response to axon injury / mRNA transport / nuclear pore / presynaptic cytosol / SUMOylation of DNA damage response and repair proteins / Amplification of signal from unattached kinetochores via a MAD2 inhibitory signal / axon cytoplasm / Mitotic Prometaphase / EML4 and NUDC in mitotic spindle formation / negative regulation of protein ubiquitination / Resolution of Sister Chromatid Cohesion / GTPase activator activity / SUMOylation of transcription cofactors / SUMOylation of chromatin organization proteins / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / positive regulation of protein ubiquitination / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / GABA-ergic synapse / SUMOylation of intracellular receptors / RHO GTPases Activate Formins / protein destabilization / PML body / small GTPase binding / kinetochore / Wnt signaling pathway / Formation of Incision Complex in GG-NER / protein tag activity / mitotic spindle / Separation of Sister Chromatids / nuclear envelope / protein transport / positive regulation of proteasomal ubiquitin-dependent protein catabolic process / Processing of DNA double-strand break ends / nuclear membrane / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ / cadherin binding / intracellular membrane-bounded organelle / dendrite / ubiquitin protein ligase binding / perinuclear region of cytoplasm / glutamatergic synapse / signal transduction / positive regulation of transcription by RNA polymerase II / proteolysis / RNA binding / nucleoplasm / nucleus / cytosol / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain superfamily / RanGAP1 C-terminal domain / Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / : / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain ...Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal / Ran-GTPase activating protein 1, C-terminal domain superfamily / RanGAP1 C-terminal domain / Adenoviral Proteinase; Chain / Adenoviral Proteinase; Chain A / : / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Ubiquitin-like protease family profile. / Ulp1 protease family, C-terminal catalytic domain / Rad60/SUMO-like domain / Ubiquitin-2 like Rad60 SUMO-like / Leucine rich repeat, ribonuclease inhibitor type / Leucine Rich repeat / Phosphatidylinositol 3-kinase Catalytic Subunit; Chain A, domain 1 / Leucine-rich repeat / Papain-like cysteine peptidase superfamily / Leucine-rich repeat domain superfamily / Serine Threonine Protein Phosphatase 5, Tetratricopeptide repeat / Ubiquitin-like (UB roll) / Ubiquitin homologues / Alpha Horseshoe / Ubiquitin domain profile. / Ubiquitin-like domain / Ubiquitin-like domain superfamily / Roll / 3-Layer(aba) Sandwich / Mainly Alpha / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Ran GTPase-activating protein 1 / Small ubiquitin-related modifier 2 / Sentrin-specific protease 2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 3.2 Å
データ登録者Reverter, D. / Lima, C.D.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structural basis for SENP2 protease interactions with SUMO precursors and conjugated substrates.
著者: Reverter, D. / Lima, C.D.
履歴
登録2006年10月9日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
Remark 300 BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 ... BIOMOLECULE: 1 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 3 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THERE IS A DOMAIN-SWAPPED DIMER ACROSS CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD INVOLVING CHAIN C, FORMED BY SYMMETRY OPERATION 7555 (Y,X,1/3-Z)

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Sentrin-specific protease 2
B: Small ubiquitin-related modifier 2
C: Ran GTPase-activating protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)55,2793
ポリマ－55,2793
非ポリマー00
水00
1
A: Sentrin-specific protease 2
B: Small ubiquitin-related modifier 2
C: Ran GTPase-activating protein 1

A: Sentrin-specific protease 2
B: Small ubiquitin-related modifier 2
C: Ran GTPase-activating protein 1

A: Sentrin-specific protease 2
B: Small ubiquitin-related modifier 2
C: Ran GTPase-activating protein 1

A: Sentrin-specific protease 2
B: Small ubiquitin-related modifier 2
C: Ran GTPase-activating protein 1


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)221,11512
ポリマ－221,11512
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z+1/31
crystal symmetry operation4_665-x+1,-y+1,z1
crystal symmetry operation10_665-y+1,-x+1,-z+1/31
単位格子
Length a, b, c (Å)164.056, 164.056, 78.094
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number181
Space group name H-MP6422

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要素

#1: タンパク質 Sentrin-specific protease 2 / Sentrin/SUMO-specific protease SENP2 / SMT3-specific isopeptidase 2 / Smt3ip2 / Axam2


分子量: 27342.648 Da / 分子数: 1 / 断片: catalytic domain / 変異: C548S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SENP2, KIAA1331 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌)
参照: UniProt: Q9HC62, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; システインプロテアーゼ
#2: タンパク質 Small ubiquitin-related modifier 2 / SUMO-2 / Ubiquitin-like protein SMT3B / SMT3 homolog 2 / Sentrin-2 / HSMT3


分子量: 9265.440 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: SUMO2, SMT3B, SMT3H2 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P61956
#3: タンパク質 Ran GTPase-activating protein 1


分子量: 18670.543 Da / 分子数: 1 / 断片: c-terminal domain / 変異: C573S / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: RANGAP1 / プラスミド: pET28b / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P46060

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.74 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.16 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 12% PEG 4000, 0.1M Lithium chloride, 0.1M Tris-HCl, pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X29A / 波長: 1.1 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2005年7月14日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 3.2→50 Å / Num. all: 10581 / Num. obs: 10581 / % possible obs: 98 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 10.1 % / Rmerge(I) obs: 0.062 / Net I/σ(I): 27.3
反射 シェル解像度: 3.2→3.31 Å / 冗長度: 5.4 % / Rmerge(I) obs: 0.248 / Mean I/σ(I) obs: 4.7 / % possible all: 97.3

-
位相決定

Phasing MRRfactor: 0.49 / Cor.coef. Fo:Fc: 0.665
最高解像度最低解像度
Rotation4 Å44.3 Å
Translation4 Å44.3 Å

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
ADSCQUANTUMデータ収集
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 1TGZ

1tgz


解像度: 3.2→24.81 Å / Rfactor Rfree error: 0.013 / Data cutoff high absF: 3583109.49 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.306 529 5.1 %RANDOM
Rwork0.277 ---
obs0.277 10451 98.1 %-
all-10451 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 10 Å2 / ksol: 0.190556 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 92.2 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-23.31 Å229.46 Å20 Å2
2--23.31 Å20 Å2
3----46.61 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.57 Å0.49 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.69 Å0.77 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 3.2→24.81 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3664 0 0 0 3664
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.008
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.7
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d24.2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d0.99
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 3.2→3.4 Å / Rfactor Rfree error: 0.042 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.407 92 5.4 %
Rwork0.366 1597 -
obs--97.7 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3ion.paramion.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

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  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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