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- PDB-2iij: Structure of human Asf1a in complex with histone H3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iij
タイトルStructure of human Asf1a in complex with histone H3
要素
  • ASF1A protein
  • Histone H3
キーワードCHAPERONE / protein-protein complex
機能・相同性
機能・相同性情報


histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / Chromatin modifying enzymes / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication ...histone chaperone activity / DNA replication-dependent chromatin assembly / muscle cell differentiation / Formation of Senescence-Associated Heterochromatin Foci (SAHF) / DNA repair-dependent chromatin remodeling / replication fork processing / Chromatin modifying enzymes / Interleukin-7 signaling / RNA Polymerase I Promoter Opening / Assembly of the ORC complex at the origin of replication / Regulation of endogenous retroelements by the Human Silencing Hub (HUSH) complex / DNA methylation / Condensation of Prophase Chromosomes / Chromatin modifications during the maternal to zygotic transition (MZT) / SIRT1 negatively regulates rRNA expression / HCMV Late Events / ERCC6 (CSB) and EHMT2 (G9a) positively regulate rRNA expression / PRC2 methylates histones and DNA / Regulation of endogenous retroelements by KRAB-ZFP proteins / Defective pyroptosis / HDMs demethylate histones / Regulation of endogenous retroelements by Piwi-interacting RNAs (piRNAs) / HDACs deacetylate histones / RNA Polymerase I Promoter Escape / Transcriptional regulation by small RNAs / Formation of the beta-catenin:TCF transactivating complex / RUNX1 regulates genes involved in megakaryocyte differentiation and platelet function / Activated PKN1 stimulates transcription of AR (androgen receptor) regulated genes KLK2 and KLK3 / NoRC negatively regulates rRNA expression / B-WICH complex positively regulates rRNA expression / PKMTs methylate histone lysines / Meiotic recombination / Pre-NOTCH Transcription and Translation / RMTs methylate histone arginines / Activation of anterior HOX genes in hindbrain development during early embryogenesis / Transcriptional regulation of granulopoiesis / HCMV Early Events / osteoblast differentiation / structural constituent of chromatin / nucleosome / site of double-strand break / RUNX1 regulates transcription of genes involved in differentiation of HSCs / nucleosome assembly / HATs acetylate histones / Senescence-Associated Secretory Phenotype (SASP) / Factors involved in megakaryocyte development and platelet production / chromatin organization / MLL4 and MLL3 complexes regulate expression of PPARG target genes in adipogenesis and hepatic steatosis / Oxidative Stress Induced Senescence / histone binding / gene expression / Estrogen-dependent gene expression / Amyloid fiber formation / protein heterodimerization activity / DNA repair / chromatin binding / chromatin / negative regulation of transcription by RNA polymerase II / protein-containing complex / DNA binding / extracellular exosome / extracellular region / nucleoplasm / nucleus
類似検索 - 分子機能
Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 ...Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like / Histone chaperone ASF1-like superfamily / ASF1 like histone chaperone / Histone H3 signature 1. / Histone H3 signature 2. / Histone H3 / Histone H3/CENP-A / Histone H2A/H2B/H3 / Core histone H2A/H2B/H3/H4 / Histone-fold / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Histone chaperone ASF1A / Histone H3.2 / Histone chaperone ASF1A
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法溶液NMR / distance geometry, simulated annealing, molecular dynamics
データ登録者Agez, M. / Guerois, R. / van Heijenoort, C. / Mann, C. / Ochsenbein, F.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2007
タイトル: Structure of the histone chaperone asf1 bound to the histone h3 C-terminal helix and functional insights.
著者: Agez, M. / Chen, J. / Guerois, R. / van Heijenoort, C. / Thuret, J.Y. / Mann, C. / Ochsenbein, F.
履歴
登録2006年9月28日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32022年3月9日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_nmr_software ...database_2 / pdbx_nmr_software / pdbx_struct_assembly / pdbx_struct_oper_list / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_nmr_software.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: ASF1A protein
B: Histone H3


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)19,9312
ポリマ－19,9312
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)20 / 30structures with the lowest energy
代表モデルモデル #1lowest energy

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要素

#1: タンパク質 ASF1A protein


分子量: 17927.998 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: ASF1A / プラスミド: petM30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold (DE3) / 参照: UniProt: Q6IA08, UniProt: Q9Y294*PLUS
#2: タンパク質・ペプチド Histone H3


分子量: 2003.359 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 122-135 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / プラスミド: petM30 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 Gold (DE3) / 参照: UniProt: Q71DI3*PLUS

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1113D 13C-separated NOESY
1213D 15N-separated NOESY
1313D 12C14N filtered 13Cseparated NOESY
141HNHA

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
12 mM Asf1 (1-156) U-15N/13C/ 2.5 mM Histone H3 (122-135) Tris D11 20 mM, NaN3 0.1%, EDTA 1 mM, DSS 0.1 mM pH 7.4, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
22 mM Asf1 (1-156) U-15N/13C/ 2.5 mM Histone H3 (122-135) Tris D11 20 mM, NaN3 0.1%, EDTA 1 mM, DSS 0.1 mM pH 7.4, 100% D2O100% D2O
32 mM Asf1 (1-156) U-15N/ 2.5 mM Histone H3 (122-135) Tris D11 20 mM, NaN3 0.1%, EDTA 1 mM, DSS 0.1 mM pH 7.4, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
42.5 mM Asf1 (1-156) / 2 mM Histone H3 (122-135)U-15N/13C Tris D11 20 mM, NaN3 0.1%, EDTA 1 mM, DSS 0.1 mM pH 7.4, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
52.5 mM Asf1 (1-156) / 2 mM Histone H3 (122-135)U-15N/13C Tris D11 20 mM, NaN3 0.1%, EDTA 1 mM, DSS 0.1 mM pH 7.4, 100% D2O100% D2O
62.5 mM Asf1 (1-156) / 2 mM Histone H3 (122-135)U-15N Tris D11 20 mM, NaN3 0.1%, EDTA 1 mM, DSS 0.1 mM pH 7.490% H2O/10% D2O
試料状態pH: 7.4 / 圧: 1 atm / 温度: 300 K

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NMR測定

放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M
放射波長相対比: 1
NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Bruker DRXBrukerDRX6001
Bruker DRXBrukerDRX8002

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
XwinNMR2.5brukercollection
Sparky3.111T. D. Goddard and D. G. Kneller, University of California, San Franciscoデータ解析
ARIA2M. Nilges, Institut Pasteur, France構造決定
ARIA2M. Nilges, Institut Pasteur, France精密化
精密化手法: distance geometry, simulated annealing, molecular dynamics
ソフトェア番号: 1
詳細: the structures are based on a total of 5185 restraints, 4945 are NOE-derived distance constraints, 170 dihedral angle restraints, 70 distance restraints from hydrogen bonds.
代表構造選択基準: lowest energy
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: structures with the lowest energy
計算したコンフォーマーの数: 30 / 登録したコンフォーマーの数: 20

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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