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- PDB-2igd: ANISOTROPIC STRUCTURE OF PROTEIN G IGG-BINDING DOMAIN III AT 1.1 ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2igd
タイトルANISOTROPIC STRUCTURE OF PROTEIN G IGG-BINDING DOMAIN III AT 1.1 ANGSTROM RESOLUTION
要素PROTEIN G
キーワードIGG-BINDING PROTEIN / ATOMIC RESOLUTION / PROTEIN G / IMMUNOGLOBULIN-BINDING / TRANSMEMBRANE
機能・相同性
機能・相同性情報


IgG binding / extracellular region
類似検索 - 分子機能
IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. ...IgG-binding B / B domain / M protein-type anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) - #10 / GA-like domain / GA-like domain / Immunoglobulin/albumin-binding domain superfamily / YSIRK Gram-positive signal peptide / LPXTG cell wall anchor motif / Gram-positive cocci surface proteins LPxTG motif profile. / LPXTG cell wall anchor domain / Ubiquitin-like (UB roll) / Roll / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Immunoglobulin G-binding protein G
類似検索 - 構成要素
生物種Streptococcus sp. (バクテリア)
手法X線回折 / シンクロトロン / INITIAL MODEL WAS PREVIOUSLY OBTAINED STRUCTURE / 解像度: 1.1 Å
データ登録者Butterworth, S. / Lamzin, V.L. / Wigley, D.B. / Derrick, J.P. / Wilson, K.S.
引用
ジャーナル: To be Published
タイトル: Anisotropic Refinement of a Protein G Domain at 1.1 Angstrom Resolution
著者: Butterworth, S. / Lamzin, V.S. / Wigley, D.B. / Derrick, J.P. / Wilson, K.S.
#1: ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1994
タイトル: The Third Igg-Binding Domain from Streptococcal Protein G. An Analysis by X-Ray Crystallography of the Structure Alone and in a Complex with Fab
著者: Derrick, J.P. / Wigley, D.B.
履歴
登録1997年4月30日処理サイト: BNL
改定 1.01998年7月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Source and taxonomy / Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Other / Refinement description
カテゴリ: database_2 / diffrn_source ...database_2 / diffrn_source / pdbx_database_status / pdbx_initial_refinement_model
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _diffrn_source.pdbx_synchrotron_site / _pdbx_database_status.process_site
改定 1.42024年5月29日Group: Data collection / カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: PROTEIN G


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)6,6571
ポリマ－6,6571
非ポリマー00
水1,910106
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)35.050, 40.500, 42.370
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121

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要素

#1: タンパク質 PROTEIN G


分子量: 6657.354 Da / 分子数: 1 / 断片: IMMUNOGLOBULIN-BINDING DOMAIN III / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Streptococcus sp. (バクテリア) / 株: G148 / 遺伝子: POTENTIAL / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): K12 JM101 / 参照: UniProt: P06654
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 106 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.23 Å3/Da / 溶媒含有率: 45 %
解説: EXTENSION OF FORMER ISOTROPIC MODEL TO ANISOTROPIC MODEL
結晶化手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 4.8
詳細: CRYSTALS WERE GROWN BY HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION FROM 24-26% PEG 4000, 10MM SODIUM ACETATE AT PH 4.8 AND 0.01% SODIUM AZIDE. CELL PARAMETERS ARE NOT THOSE DETERMINED EXPERIMENTALLY. THEY ...詳細: CRYSTALS WERE GROWN BY HANGING DROP VAPOUR DIFFUSION FROM 24-26% PEG 4000, 10MM SODIUM ACETATE AT PH 4.8 AND 0.01% SODIUM AZIDE. CELL PARAMETERS ARE NOT THOSE DETERMINED EXPERIMENTALLY. THEY WERE ADJUSTED ON THE BASIS OF THE ENGH & HUBER DICTIONARY AT THE END OF REFINEMENT. THE EXPERIMENTAL ESTIMATES WERE KNOWN TO HAVE POTENTIAL ERRORS DUE TO INACCURACIES IN THE CRYSTAL-TO-DETECTOR AND WAVELENGTH CALIBRATION., vapor diffusion - hanging drop

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データ収集

回折平均測定温度: 300 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: EMBL/DESY, HAMBURG / ビームライン: X31 / 波長: 0.72
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1992年4月1日 / 詳細: TOROIDAL MIRROR
放射モノクロメーター: SI(111) / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.72 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.1→10.1 Å / Num. obs: 24145 / % possible obs: 97.9 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.8 % / Rmerge(I) obs: 0.037 / Rsym value: 0.037 / Net I/σ(I): 39
反射 シェル解像度: 1.1→1.12 Å / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.104 / Mean I/σ(I) obs: 12 / Rsym value: 0.104 / % possible all: 98.1

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解析

ソフトウェア
名称分類
SHELXL-96モデル構築
SHELXL-96精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
SHELXL-96位相決定
精密化構造決定の手法: INITIAL MODEL WAS PREVIOUSLY OBTAINED STRUCTURE
開始モデル: PDB ENTRY 1IGD

1igd


解像度: 1.1→10 Å / Num. parameters: 5485 / Num. restraintsaints: 6708 / 交差検証法: FREE R-VALUE / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
詳細: PROLSQ AND SHELX-93 ALSO USED IN PRELIMINARY STAGES. SHELX-93 AND SHELX-96 REFINEMENT IS AGAINST INTENSITIES.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.125 1233 5 %5%, RANDOMLY
all0.097 24145 --
obs0.097 -97.9 %-
溶媒の処理溶媒モデル: SHELX-96
Refine analyzeNum. disordered residues: 9 / Occupancy sum hydrogen: 409.9 / Occupancy sum non hydrogen: 571.7
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.1→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数468 0 0 106 574
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONs_bond_d0.02
X-RAY DIFFRACTIONs_angle_d0.028
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_dist
X-RAY DIFFRACTIONs_from_restr_planes0.371
X-RAY DIFFRACTIONs_zero_chiral_vol0.115
X-RAY DIFFRACTIONs_non_zero_chiral_vol0.139
X-RAY DIFFRACTIONs_anti_bump_dis_restr
X-RAY DIFFRACTIONs_rigid_bond_adp_cmpnt0.006
X-RAY DIFFRACTIONs_similar_adp_cmpnt0.042
X-RAY DIFFRACTIONs_approx_iso_adps0.117

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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