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万見
- PDB-2iff: STRUCTURE OF AN ANTIBODY-LYSOZYME COMPLEX: EFFECT OF A CONSERVATI... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2iff
タイトルSTRUCTURE OF AN ANTIBODY-LYSOZYME COMPLEX: EFFECT OF A CONSERVATIVE MUTATION
要素
  • HEN EGG WHITE LYSOZYME
  • IGG1 HYHEL-5 FAB (HEAVY CHAIN)
  • IGG1 HYHEL-5 FAB (LIGHT CHAIN)
キーワードIMMUNOGLOBULIN/HYDROLASE(O-GLYCOSYL) / IMMUNOGLOBULIN-HYDROLASE(O-GLYCOSYL) complex
機能・相同性
機能・相同性情報


Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium ...Lactose synthesis / Antimicrobial peptides / Neutrophil degranulation / beta-N-acetylglucosaminidase activity / cell wall macromolecule catabolic process / lysozyme / lysozyme activity / defense response to Gram-negative bacterium / killing of cells of another organism / defense response to Gram-positive bacterium / defense response to bacterium / endoplasmic reticulum / extracellular space / identical protein binding / cytoplasm
類似検索 - 分子機能
Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily ...Lysozyme - #10 / Glycoside hydrolase, family 22, lysozyme / Glycoside hydrolase family 22 domain / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain signature. / Glycoside hydrolase, family 22 / C-type lysozyme/alpha-lactalbumin family / Glycosyl hydrolases family 22 (GH22) domain profile. / Alpha-lactalbumin / lysozyme C / Lysozyme / Lysozyme-like domain superfamily / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Orthogonal Bundle / Mainly Beta / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Gallus gallus (ニワトリ)
手法X線回折 / 解像度: 2.65 Å
データ登録者Chacko, S. / Davies, D.R.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1995
タイトル: Structure of an antibody-lysozyme complex unexpected effect of conservative mutation.
著者: Chacko, S. / Silverton, E. / Kam-Morgan, L. / Smith-Gill, S. / Cohen, G. / Davies, D.
#1: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1987
タイトル: Three-Dimensional Structure of an Antibody-Antigen Complex
著者: Sheriff, S. / Silverton, E.W. / Padlan, E.A. / Cohen, G.H. / Smith-Gill, S.J. / Finzel, B.C. / Davies, D.R.
履歴
登録1994年2月3日処理サイト: BNL
改定 1.01994年5月31日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月10日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32011年8月10日Group: Structure summary
改定 1.42024年6月5日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52024年11月13日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
L: IGG1 HYHEL-5 FAB (LIGHT CHAIN)
H: IGG1 HYHEL-5 FAB (HEAVY CHAIN)
Y: HEN EGG WHITE LYSOZYME


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)60,6053
ポリマ－60,6053
非ポリマー00
水1,44180
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)54.800, 74.800, 79.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 101.80, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
Atom site foot note1: CIS PROLINE - PRO L 8 / 2: CIS PROLINE - PRO L 139 / 3: CIS PROLINE - PRO H 150 / 4: CIS PROLINE - PRO H 152 / 5: CIS PROLINE - PRO H 192

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要素

#1: 抗体 IGG1 HYHEL-5 FAB (LIGHT CHAIN)


分子量: 23326.729 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 参照: GenBank: 1042224
#2: 抗体 IGG1 HYHEL-5 FAB (HEAVY CHAIN)


分子量: 22975.445 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ)
#3: タンパク質 HEN EGG WHITE LYSOZYME


分子量: 14303.146 Da / 分子数: 1 / Mutation: R68K / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Gallus gallus (ニワトリ) / 発現宿主: Saccharomyces cerevisiae (パン酵母) / 参照: UniProt: P00698
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 80 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY
配列の詳細THE LIGHT CHAIN OF THE FAB HAS CHAIN INDICATOR L. THE HEAVY CHAIN OF THE FAB HAS CHAIN INDICATOR H. ...THE LIGHT CHAIN OF THE FAB HAS CHAIN INDICATOR L. THE HEAVY CHAIN OF THE FAB HAS CHAIN INDICATOR H. THE LYSOZYME HAS CHAIN INDICATOR Y. THE NUMBERING SYSTEM USED IN THIS ENTRY IS SEQUENTIAL, FROM 1 - 212 FOR THE LIGHT CHAIN AND FROM 1 - 215 FOR THE HEAVY CHAIN. THE CONVERSION TO KABAT NUMBERING (E.A. KABAT, T.T. WU, M. REID-MILLER, H.M. PERRY, K.S. GOTTESMAN (1991) SEQUENCES OF PROTEINS OF IMMUNOLOGICAL INTEREST, 5TH ED, NATIONAL INSTITUTES OF HEALTH, BETHESDA, MD) FOR THE VARIABLE REGIONS OF THE LIGHT AND HEAVY CHAINS IS GIVEN BELOW. THE NUMBERING SYSTEM USED IS THE SAME AS IN THE PDB COORDINATE FILE FOR THE WILD-TYPE HYHEL-5-LYSOZYME COMPLEX. SEQUENTIAL NUMBERING KABAT NUMBERING L1 - L27 1 - 27 L28 - L94 29 - 95 L95 - L106 97 - 108 H2 - H52 2 - 52 H53 52A H54 - H83 53 - 82 H84 - H86 82A - 82C H87 - H102 83 - 98 H103 - H116 100 - 113 RESIDUE 84 IN THE LIGHT CHAIN WAS IDENTIFIED AS A GLUTAMATE IN THE WILD-TYPE STRUCTURE (SHERIFF ET AL., 1987). THIS RESIDUE HAS NOW BEEN SHOWN TO BE A THREONINE (M.A NEWMAN AND S.J. SMITH-GILL, PERSONAL COMMUNICATION) AND THIS STRUCTURE REFLECTS THE CHANGE.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.62 Å3/Da / 溶媒含有率: 52.97 %
結晶化
*PLUS
pH: 7.2 / 手法: unknown
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID
11 MFab11
21.2 Mprotein11
312 %(v/v)PEG400012
40.1 Mimidazole12
58 mMspermine12

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データ収集

放射散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 9999 Å / Num. obs: 12909 / % possible obs: 66.4 % / Num. measured all: 37251 / Rmerge(I) obs: 0.076
反射 シェル
*PLUS
最高解像度: 2.6 Å / 最低解像度: 2.76 Å / % possible obs: 22.3 % / Num. unique obs: 717 / Num. measured obs: 1140 / Mean I/σ(I) obs: 3.82

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解析

ソフトウェア
名称分類
X-PLORモデル構築
X-PLOR精密化
X-PLOR位相決定
精密化解像度: 2.65→10 Å / σ(F): 2 /
反射数%反射
obs12336 69.2 %
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.65→10 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4241 0 0 80 4321
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg3.01
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.183
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg27.7
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.5

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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