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- PDB-2i9t: Structure of NF-kB p65-p50 heterodimer bound to PRDII element of ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2i9t
タイトルStructure of NF-kB p65-p50 heterodimer bound to PRDII element of B-interferon promoter
要素
  • 5'-D(*AP*GP*TP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*TP*TP*CP*CP*TP*CP*TP*G)-3'
  • 5'-D(*CP*AP*GP*AP*GP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*AP*CP*T)-3'
  • Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit
  • Transcription factor p65
キーワードTRANSCRIPTION/DNA / PROTEIN-DNA COMPLEX / TRANSCRIPTION-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


SUMOylation of immune response proteins / Regulated proteolysis of p75NTR / I-kappaB/NF-kappaB complex / negative regulation of vitamin D biosynthetic process / Interleukin-1 processing / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process ...SUMOylation of immune response proteins / Regulated proteolysis of p75NTR / I-kappaB/NF-kappaB complex / negative regulation of vitamin D biosynthetic process / Interleukin-1 processing / DEx/H-box helicases activate type I IFN and inflammatory cytokines production / RIP-mediated NFkB activation via ZBP1 / MAP3K8 (TPL2)-dependent MAPK1/3 activation / TRAF6 mediated NF-kB activation / positive regulation of hyaluronan biosynthetic process / NF-kB is activated and signals survival / PKMTs methylate histone lysines / Activation of NF-kappaB in B cells / TAK1-dependent IKK and NF-kappa-B activation / Turbulent (oscillatory, disturbed) flow shear stress activates signaling by PIEZO1 and integrins in endothelial cells / mammary gland involution / FCERI mediated NF-kB activation / CLEC7A (Dectin-1) signaling / Interleukin-1 signaling / antibacterial innate immune response / Downstream TCR signaling / prolactin signaling pathway / cellular response to interleukin-17 / NF-kappaB p50/p65 complex / toll-like receptor TLR6:TLR2 signaling pathway / positive regulation of Schwann cell differentiation / response to cobalamin / CD209 (DC-SIGN) signaling / cellular response to peptidoglycan / positive regulation of lipid storage / negative regulation of interleukin-12 production / ankyrin repeat binding / postsynapse to nucleus signaling pathway / negative regulation of protein sumoylation / nucleotide-binding oligomerization domain containing 2 signaling pathway / defense response to tumor cell / cellular response to interleukin-6 / cellular response to dsRNA / positive regulation of macrophage derived foam cell differentiation / actinin binding / response to UV-B / non-canonical NF-kappaB signal transduction / negative regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / positive regulation of miRNA metabolic process / positive regulation of leukocyte adhesion to vascular endothelial cell / interleukin-1-mediated signaling pathway / NF-kappaB complex / signal transduction involved in regulation of gene expression / vascular endothelial growth factor signaling pathway / negative regulation of cytokine production / toll-like receptor 4 signaling pathway / positive regulation of amyloid-beta formation / cellular response to hepatocyte growth factor stimulus / phosphate ion binding / cellular response to cytokine stimulus / positive regulation of T cell receptor signaling pathway / cellular response to lipoteichoic acid / response to muramyl dipeptide / positive regulation of vascular endothelial growth factor production / cellular response to angiotensin / general transcription initiation factor binding / positive regulation of cholesterol efflux / response to cAMP / hair follicle development / canonical NF-kappaB signal transduction / NF-kappaB binding / neuropeptide signaling pathway / response to amino acid / positive regulation of transcription initiation by RNA polymerase II / lymph node development / RNA polymerase II core promoter sequence-specific DNA binding / JNK cascade / response to muscle stretch / Neutrophil degranulation / positive regulation of interleukin-12 production / antiviral innate immune response / peptide binding / negative regulation of cytokine production involved in inflammatory response / negative regulation of insulin receptor signaling pathway / negative regulation of miRNA transcription / response to progesterone / negative regulation of angiogenesis / response to ischemia / positive regulation of interleukin-1 beta production / animal organ morphogenesis / tumor necrosis factor-mediated signaling pathway / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of interleukin-8 production / B cell receptor signaling pathway / transcription coregulator activity / RNA polymerase II transcription regulatory region sequence-specific DNA binding / response to bacterium / chromatin DNA binding / protein catabolic process / liver development / cellular response to mechanical stimulus / positive regulation of non-canonical NF-kappaB signal transduction / defense response / positive regulation of NF-kappaB transcription factor activity / response to insulin
類似検索 - 分子機能
Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain ...Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Nuclear factor NF-kappa-B, p105 subunit / : / Transcription factor RelA (p65) / NF-kappa-B/Dorsal / Rel homology domain, conserved site / NFkappaB IPT domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain signature. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / Rel homology DNA-binding domain / Rel homology dimerisation domain / NF-kappa-B/Rel/dorsal domain profile. / Rel homology domain (RHD), DNA-binding domain superfamily / DEATH domain, found in proteins involved in cell death (apoptosis). / Death domain / Death domain / ig-like, plexins, transcription factors / IPT domain / p53-like transcription factor, DNA-binding / Death-like domain superfamily / Ankyrin repeat / Ankyrin repeats (3 copies) / Ankyrin repeat profile. / Ankyrin repeat region circular profile. / ankyrin repeats / Ankyrin repeat / Ankyrin repeat-containing domain superfamily / Immunoglobulin E-set / Immunoglobulin-like fold / Immunoglobulins / Immunoglobulin-like / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit / Transcription factor p65
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Escalante, C.R. / Shen, L. / Thanos, D. / Aggarwal, A.K.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2002
タイトル: Structure of NF-kappaB p50/p65 heterodimer bound to the PRDII DNA element from the interferon-beta promoter
著者: Escalante, C.R. / Shen, L. / Thanos, D. / Aggarwal, A.K.
履歴
登録2006年9月6日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月6日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32018年1月24日Group: Structure summary / カテゴリ: audit_author / Item: _audit_author.name
改定 1.42024年2月21日Group: Data collection / Database references
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
C: 5'-D(*AP*GP*TP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*TP*TP*CP*CP*TP*CP*TP*G)-3'
D: 5'-D(*CP*AP*GP*AP*GP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*AP*CP*T)-3'
A: Transcription factor p65
B: Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)77,1034
ポリマ－77,1034
非ポリマー00
水37821
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)97.620, 166.110, 60.050
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number18
Space group name H-MP21212

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要素

#1: DNA鎖 5'-D(*AP*GP*TP*GP*GP*GP*AP*AP*AP*TP*TP*CP*CP*TP*CP*TP*G)-3'


分子量: 5242.408 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 詳細: PRDII DNA element
#2: DNA鎖 5'-D(*CP*AP*GP*AP*GP*GP*AP*AP*TP*TP*TP*CP*CP*CP*AP*CP*T)-3'


分子量: 5171.374 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#3: タンパク質 Transcription factor p65 / Nuclear factor NF-kappa-B p65 subunit


分子量: 31632.771 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 19-291 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Rela, Nfkb3 / プラスミド: PET-15b / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: Q04207
#4: タンパク質 Nuclear factor NF-kappa-B p105 subunit


分子量: 35056.066 Da / 分子数: 1 / Fragment: residues 39-350 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Nfkb1 / プラスミド: PET-9a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3) / 参照: UniProt: P25799
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 21 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 3.16 Å3/Da / 溶媒含有率: 61.09 %
結晶化温度: 293 K / pH: 5.6
詳細: 8% PEG 5K monomethylether, 200mM sodium acetate, pH 5.6, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K, pH 5.60
溶液の組成
ID名称Crystal-IDSol-ID
1sodium acetate11
2PEG 5K monomethylether11
3HOH11
4sodium acetate12
5PEG 5K monomethylether12
6HOH12

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データ収集

回折平均測定温度: 110 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: NSLS / ビームライン: X25 / 波長: 1.1
検出器タイプ: BRANDEIS - B4 / 検出器: CCD / 日付: 1999年2月8日
放射モノクロメーター: PT-COATED TOROIDAL SI MIRROR FOR HORIZONTAL AND VERTICAL FOCUSSING FOLLOWED BY DOUBLE FLAT SI CRYSTAL MONOCHROMATOR
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.8→40 Å / Num. obs: 24691 / % possible obs: 99.4 % / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 3.68 % / Biso Wilson estimate: 74.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.064 / Rsym value: 0.064 / Net I/σ(I): 27.87
反射 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.337 / Mean I/σ(I) obs: 4.4 / Rsym value: 0.337 / % possible all: 96.5

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
HKL-2000データ収集
AMoRE位相決定
CNS1精密化
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2.8→34.46 Å / Isotropic thermal model: ANISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: ENGH & HUBER
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.288 2438 -RANDOM
Rwork0.233 ---
obs0.233 24647 99.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 52.3 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--8 Å20 Å20 Å2
2--4.66 Å20 Å2
3---3.35 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.47 Å0.37 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.5 Å0.35 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→34.46 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4514 691 0 21 5226
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.007
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.4
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d25.4
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.34
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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