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- PDB-2i55: Complex of glucose-1,6-bisphosphate with phosphomannomutase from ... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2i55
タイトルComplex of glucose-1,6-bisphosphate with phosphomannomutase from Leishmania mexicana
要素Phosphomannomutase
キーワードISOMERASE / HAD domain
機能・相同性
機能・相同性情報


phosphomannomutase / phosphomannomutase activity / GDP-mannose biosynthetic process / mannose metabolic process / protein N-linked glycosylation / metal ion binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Eukaryotic phosphomannomutase, cap domain / Phosphomannomutase / Phosphomannomutase, cap domain / Eukaryotic phosphomannomutase / Hypothetical Protein, Haloacid Dehalogenase-like Hydrolase; Chain: A; domain 2 / HAD-superfamily hydrolase, subfamily IIB / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold ...Eukaryotic phosphomannomutase, cap domain / Phosphomannomutase / Phosphomannomutase, cap domain / Eukaryotic phosphomannomutase / Hypothetical Protein, Haloacid Dehalogenase-like Hydrolase; Chain: A; domain 2 / HAD-superfamily hydrolase, subfamily IIB / HAD superfamily/HAD-like / HAD superfamily / HAD-like superfamily / Rossmann fold / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
1,6-di-O-phosphono-beta-D-glucopyranose / Phosphomannomutase
類似検索 - 構成要素
生物種Leishmania mexicana (メキシコリーシュマニア)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.9 Å
データ登録者Smith, B.J.
引用ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Structure of Leishmania mexicana phosphomannomutase highlights similarities with human isoforms
著者: Kedzierski, L. / Malby, R.L. / Smith, B.J. / Perugini, M.A. / Hodder, A.N. / Ilg, T. / Colman, P.M. / Handman, E.
履歴
登録2006年8月24日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年4月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32011年12月21日Group: Non-polymer description
改定 1.42017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.52020年7月29日Group: Data collection / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp / pdbx_chem_comp_identifier ...chem_comp / pdbx_chem_comp_identifier / pdbx_struct_conn_angle / struct_conn / struct_site / struct_site_gen
Item: _chem_comp.mon_nstd_flag / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id ..._chem_comp.mon_nstd_flag / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr1_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_auth_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_atom_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_comp_id / _pdbx_struct_conn_angle.ptnr3_label_seq_id / _pdbx_struct_conn_angle.value / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_symmetry
解説: Carbohydrate remediation / Provider: repository / タイプ: Remediation
改定 1.62023年10月25日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / chem_comp_atom ...chem_comp / chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model
Item: _chem_comp.pdbx_synonyms / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Phosphomannomutase
B: Phosphomannomutase
C: Phosphomannomutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)85,22012
ポリマ－84,3473
非ポリマー8739
水32418
1
A: Phosphomannomutase
ヘテロ分子

A: Phosphomannomutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)56,3516
ポリマ－56,2312
非ポリマー1204
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_555x-y,-y,-z+2/31
2
B: Phosphomannomutase
C: Phosphomannomutase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,0449
ポリマ－56,2312
非ポリマー8137
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area3870 Å2
ΔGint-55 kcal/mol
Surface area20920 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)92.224, 92.224, 172.824
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 120.000
Int Tables number152
Space group name H-MP3121

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要素

#1: タンパク質 Phosphomannomutase


分子量: 28115.686 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Leishmania mexicana (メキシコリーシュマニア)
株: M379 / プラスミド: pPROEX HTb / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21 (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 / 参照: UniProt: Q95ZD7, phosphomannomutase
#2: 化合物 ChemComp-CL / CHLORIDE ION / クロリド


分子量: 35.453 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: Cl
#3: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION / マグネシウムジカチオン


分子量: 24.305 Da / 分子数: 5 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#4: 糖 ChemComp-B16 / 1,6-di-O-phosphono-beta-D-glucopyranose / 1,6-di-O-phosphono-beta-D-glucose / 1,6-di-O-phosphono-D-glucose / 1,6-di-O-phosphono-glucose / β-D-グルコピラノ-ス1,6-ビスりん酸


タイプ: D-saccharide / 分子量: 340.116 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 組換発現 / 式: C6H14O12P2
識別子タイププログラム
b-D-Glcp1PO36PO3IUPAC CARBOHYDRATE SYMBOLPDB-CARE 1.0
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 18 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.09 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, シッティングドロップ法 / pH: 5.5
詳細: 14% (w/v) PEG 3350, 10% PEG 400, 0.1M citrate, 50% PEG 3550, pH 5.5, VAPOR DIFFUSION, SITTING DROP, temperature 298K

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-ID-B
検出器日付: 2005年11月8日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射解像度: 2.9→50 Å / Num. obs: 17996 / % possible obs: 90.6 % / 冗長度: 3.6 % / Rmerge(I) obs: 0.065 / Χ2: 1.105 / Net I/σ(I): 17.3
反射 シェル
解像度 (Å)冗長度 (%)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
2.9-33.40.31116451.076184.5
3-3.123.60.25817871.139192.8
3.12-3.273.50.18818051.18192.4
3.27-3.443.60.15618111.13192.2
3.44-3.653.40.1217821.094190.5
3.65-3.943.30.09517521.06189.8
3.94-4.333.50.06618051.091191.2
4.33-4.963.60.05518251.078191.6
4.96-6.243.80.05218681.141192
6.24-503.90.03819161.056189.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC5.2.0005精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ収集
HKL-2000データ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2I54

2i54


解像度: 2.9→46.7 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.949 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.9 / SU B: 36.526 / SU ML: 0.318 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R Free: 0.467 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.268 912 5.1 %RANDOM
Rwork0.192 ---
all0.195 ---
obs-17862 100 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 60.431 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--2.31 Å2-1.15 Å20 Å2
2---2.31 Å20 Å2
3---3.46 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.9→46.7 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5838 0 47 18 5903
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0110.0226001
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.025324
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.3711.9688087
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.755312433
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.6635723
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.13824.571315
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg17.965151062
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.2641536
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2865
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.026699
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.021266
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2240.21431
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1820.25701
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1920.22935
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0870.23705
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1560.2167
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.1450.224
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.2050.265
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2220.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4041.54608
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.0611.51494
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.50325769
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.84332777
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.3154.52318
LS精密化 シェル解像度: 2.9→2.975 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.392 76 -
Rwork0.271 1279 -
obs-1355 100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
110.0856-0.4352-3.26654.64465.938515.06690.307-0.2107-0.4030.87570.2932-0.44791.53020.6537-0.60020.1157-0.037-0.1125-0.0144-0.1802-0.13646.966410.641135.3052
22.38650.25570.29225.5483-3.82626.33210.53450.42360.03-0.44590.00630.10140.42211.0734-0.5408-0.09950.0850.00120.2199-0.3309-0.113123.46550.579747.7992
34.11941.6171-0.08994.4454-0.50955.92-0.09290.46610.124-0.72450.09510.229-0.1197-0.2033-0.0023-0.0993-0.03930.0176-0.1868-0.0736-0.352553.78896.2765-14.0529
47.4382-0.71640.51344.6340.40482.86370.0481-0.13211.15240.2573-0.13910.2659-0.38190.36590.091-0.2288-0.11830.0428-0.1737-0.0801-0.144440.886411.16777.0362
55.20611.24861.25876.61931.44684.7838-0.1670.45250.273-0.4168-0.15630.07880.26580.37510.3233-0.20990.0504-0.0240.00950.00320.11614.0317-5.352-13.8816
64.79460.5132-0.14955.75521.36871.89790.0423-0.27870.72490.3457-0.29611.0903-0.0495-0.16070.2538-0.2463-0.0530.069-0.2082-0.14530.008623.09452.76628.1449
精密化 TLSグループ

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Selection: ALL

IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11AA4 - 854 - 85
21AA186 - 245186 - 245
32AA86 - 18586 - 185
43BB4 - 854 - 85
53BB186 - 245186 - 245
64BB86 - 18586 - 185
75CC4 - 854 - 85
85CC186 - 245186 - 245
96CC86 - 18586 - 185

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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