[日本語] English
万見
- PDB-2i22: Crystal structure of Escherichia coli phosphoheptose isomerase in... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2i22
タイトルCrystal structure of Escherichia coli phosphoheptose isomerase in complex with reaction substrate sedoheptulose 7-phosphate
要素Phosphoheptose isomerase
キーワードISOMERASE / lipopolysaccharide biosynthesis / phosphoheptose isomerase
機能・相同性
機能・相同性情報


D-sedoheptulose-7-phosphate isomerase / D-sedoheptulose 7-phosphate isomerase activity / D-glycero-D-manno-heptose 7-phosphate biosynthetic process / lipopolysaccharide core region biosynthetic process / carbohydrate derivative binding / protein homotetramerization / protein-containing complex / zinc ion binding / identical protein binding / cytoplasm / cytosol
類似検索 - 分子機能
Phosphoheptose isomerase / GmhA/DiaA / SIS domain / SIS domain / SIS domain profile. / SIS domain superfamily / Glucose-6-phosphate isomerase like protein; domain 1 / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
D-ALTRO-HEPT-2-ULOSE 7-PHOSPHATE / Phosphoheptose isomerase
類似検索 - 構成要素
生物種Escherichia coli (大腸菌)
手法X線回折 / 分子置換 / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Blakely, K. / Zhang, K. / DeLeon, G. / Wright, G. / Junop, M.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2008
タイトル: Structure and Function of Sedoheptulose-7-phosphate Isomerase, a Critical Enzyme for Lipopolysaccharide Biosynthesis and a Target for Antibiotic Adjuvants
著者: Taylor, P.L. / Blakely, K.M. / de Leon, G.P. / Walker, J.R. / McArthur, F. / Evdokimova, E. / Zhang, K. / Valvano, M.A. / Wright, G.D. / Junop, M.S.
履歴
登録2006年8月15日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年8月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12011年7月13日Group: Advisory / Refinement description / Version format compliance
改定 1.22023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
Remark 300 BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 ... BIOMOLECULE: 1, 2 THIS ENTRY CONTAINS THE CRYSTALLOGRAPHIC ASYMMETRIC UNIT WHICH CONSISTS OF 4 CHAIN(S). SEE REMARK 350 FOR INFORMATION ON GENERATING THE BIOLOGICAL MOLECULE(S). THE AUTHORS' ANALYTICAL ULTRACENTRIFUGATION AND GEL FILTRATION EXPERIMENTS SHOW THAT THE BIOLOGICAL ASSEMBLY IS A DIMER.

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: Phosphoheptose isomerase
B: Phosphoheptose isomerase
C: Phosphoheptose isomerase
D: Phosphoheptose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)92,3475
ポリマ－92,0574
非ポリマー2901
水3,801211
1
A: Phosphoheptose isomerase
D: Phosphoheptose isomerase


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,0282
ポリマ－46,0282
非ポリマー00
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
2
B: Phosphoheptose isomerase
C: Phosphoheptose isomerase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)46,3183
ポリマ－46,0282
非ポリマー2901
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)73.045, 76.540, 78.316
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 106.13, 90.00
Int Tables number4
Space group name H-MP1211
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID
11
21
31
41

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: MET / Beg label comp-ID: MET / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 4 / Auth seq-ID: 1 - 192 / Label seq-ID: 21 - 212

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD
詳細The biological assembly is a dimer generated from either the A and D or B and C monomers within the asymmetric unit.

-
要素

#1: タンパク質
Phosphoheptose isomerase / Sedoheptulose 7-phosphate isomerase


分子量: 23014.141 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Escherichia coli (大腸菌) / 遺伝子: gmhA, lpcA, tfrA, b0222 / プラスミド: pDEST17 / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21(DE3)
参照: UniProt: P63224, 異性化酵素; 分子内で酸化還元酵素として働くもの; アルドース - ケトースの相互変換
#2: 化合物 ChemComp-I22 / D-ALTRO-HEPT-2-ULOSE 7-PHOSPHATE / 7-O-PHOSPHONO-D-ALTRO-HEPT-2-ULOSE / SEDOHEPTULOSE 7-PHOSPHATE / セドヘプツロ-ス7-りん酸


分子量: 290.162 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H15O10P
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 211 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 2.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.28 %
結晶化温度: 298 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.3
詳細: 3% PEG 8000, 0.002 M DTT, 3% 1,6-hexanediol, 0.01 M Hepes, 0.1 M imidazole, pH 7.3, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 298K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: 回転陽極 / タイプ: RIGAKU RU300 / 波長: 1.5418 Å
検出器タイプ: RIGAKU RAXIS IV / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 2005年5月16日
放射モノクロメーター: YALE MIRRORS / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1.5418 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.79→47.39 Å / Num. all: 20533 / Num. obs: 20533 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1
反射 シェル解像度: 2.79→2.89 Å / % possible all: 99.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
CrystalClearデータ収集
CrystalClearデータ削減
CrystalClearデータスケーリング
CNS位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB entry 1TK9

1tk9


解像度: 2.8→25 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.934 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.91 / SU B: 17.346 / SU ML: 0.227 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R Free: 0.405 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.25699 1478 7.3 %RANDOM
Rwork0.20297 ---
obs0.20694 18807 100 %-
all-18807 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 44.337 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.21 Å20 Å2-0.51 Å2
2---0.34 Å20 Å2
3----0.15 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5436 0 18 211 5665
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0380.0225521
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg2.8451.9617423
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg6.7525705
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg39.00324.217249
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg20.23415993
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg24.4831540
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1870.2841
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0110.024112
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.3010.23076
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.350.23871
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2210.2373
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2430.211
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.1780.21
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.0391.53631
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.85325572
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it3.8332130
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it5.4384.51851
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 1357 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1Amedium positional0.40.5
2Bmedium positional0.430.5
3Cmedium positional0.440.5
4Dmedium positional0.370.5
1Amedium thermal2.362
2Bmedium thermal2.762
3Cmedium thermal2.622
4Dmedium thermal2.532
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.872 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.44 114 -
Rwork0.276 1364 -
obs--100 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
12.9855-0.42630.42081.2171-0.11981.19760.03270.1950.125-0.2877-0.0132-0.01320.1191-0.031-0.01960.090.015-0.0712-0.13990.1004-0.121519.18676.0661-6.9811
20.6706-0.18570.75741.8789-1.64682.5571-0.1308-0.07310.12470.18870.2099-0.36710.19020.1829-0.0790.00640.0358-0.1283-0.2640.0283-0.09839.3619-6.102421.3884
31.9924-0.01610.94621.2955-0.6291.3842-0.2365-0.436-0.01210.44840.07290.1496-0.026-0.02910.16370.1176-0.0114-0.0247-0.1361-0.0163-0.178520.4471-0.674135.8063
41.40710.0338-0.03441.7452-0.48652.8663-0.02650.15790.1034-0.16820.00630.42250.1528-0.55020.0202-0.05940-0.1758-0.15050.0327-0.014-0.28191.02285.5951
5183.5654-30.8749-58.88146.5851-20.675541.4775-0.2832-0.44-0.6-0.1643-0.18370.65450.4628-1.33080.46690.11820.005-0.2327-0.0141-0.06130.04528.5725-12.9927.1887
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDAuth seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1A1 - 192
2X-RAY DIFFRACTION2B1 - 192
3X-RAY DIFFRACTION3C1 - 192
4X-RAY DIFFRACTION4D1 - 192
5X-RAY DIFFRACTION5B900

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbjlvh1.pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る