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万見
- PDB-2i0b: Crystal structure of the GluR6 ligand binding core ELKQ mutant di... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2i0b
タイトルCrystal structure of the GluR6 ligand binding core ELKQ mutant dimer at 1.96 Angstroms Resolution
要素Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
キーワードMEMBRANE PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor activity / ubiquitin conjugating enzyme binding ...mossy fiber rosette / detection of cold stimulus involved in thermoception / Activation of Na-permeable kainate receptors / kainate selective glutamate receptor complex / Activation of Ca-permeable Kainate Receptor / regulation of short-term neuronal synaptic plasticity / negative regulation of synaptic transmission, glutamatergic / inhibitory postsynaptic potential / glutamate receptor activity / ubiquitin conjugating enzyme binding / regulation of JNK cascade / receptor clustering / modulation of excitatory postsynaptic potential / kainate selective glutamate receptor activity / ionotropic glutamate receptor complex / extracellularly glutamate-gated ion channel activity / behavioral fear response / positive regulation of synaptic transmission / neuronal action potential / glutamate-gated receptor activity / glutamate-gated calcium ion channel activity / ligand-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of presynaptic membrane potential / dendrite cytoplasm / presynaptic modulation of chemical synaptic transmission / hippocampal mossy fiber to CA3 synapse / SNARE binding / regulation of membrane potential / excitatory postsynaptic potential / transmitter-gated monoatomic ion channel activity involved in regulation of postsynaptic membrane potential / synaptic transmission, glutamatergic / PDZ domain binding / modulation of chemical synaptic transmission / regulation of long-term neuronal synaptic plasticity / postsynaptic density membrane / terminal bouton / intracellular calcium ion homeostasis / positive regulation of neuron apoptotic process / presynaptic membrane / scaffold protein binding / neuron apoptotic process / chemical synaptic transmission / perikaryon / negative regulation of neuron apoptotic process / postsynaptic membrane / postsynaptic density / axon / neuronal cell body / synapse / ubiquitin protein ligase binding / dendrite / glutamatergic synapse / identical protein binding / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region ...Ionotropic glutamate receptor, metazoa / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ionotropic glutamate receptor, L-glutamate and glycine-binding domain / Ligated ion channel L-glutamate- and glycine-binding site / Ligand-gated ion channel / : / Ionotropic glutamate receptor / Eukaryotic homologues of bacterial periplasmic substrate binding proteins. / Receptor, ligand binding region / Receptor family ligand binding region / Periplasmic binding protein-like II / Periplasmic binding protein-like I / D-Maltodextrin-Binding Protein; domain 2 / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
GLUTAMIC ACID / Glutamate receptor ionotropic, kainate 2
類似検索 - 構成要素
生物種Rattus norvegicus (ドブネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.96 Å
データ登録者Mayer, M.L.
引用ジャーナル: Nat.Struct.Mol.Biol. / 年: 2006
タイトル: Conformational restriction blocks glutamate receptor desensitization.
著者: Weston, M.C. / Schuck, P. / Ghosal, A. / Rosenmund, C. / Mayer, M.L.
履歴
登録2006年8月10日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年11月21日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32017年8月16日Group: Source and taxonomy / カテゴリ: entity_src_gen
改定 1.42017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.name
改定 1.52021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.62024年4月3日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model
改定 1.72024年11月20日Group: Structure summary
カテゴリ: pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Remark 300BIOMOLECULE: 1, 2 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN BIOLOGICALLY ...BIOMOLECULE: 1, 2 COORDINATES FOR A COMPLETE MULTIMER REPRESENTING THE KNOWN BIOLOGICALLY SIGNIFICANT OLIGOMERIZATION STATE OF THE MOLECULE CAN BE GENERATED BY APPLYING BIOMT TRANSFORMATIONS GIVEN BELOW. BOTH NON-CRYSTALLOGRAPHIC AND CRYSTALLOGRAPHIC OPERATIONS ARE GIVEN. AUTHOR STATES: DIMERS FORMED BY CHAINS B AND C, ARE BELIEVED TO OCCUR IN THE INTACT MEMBRANE PROTEIN.

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
C: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)88,6527
ポリマ－88,1153
非ポリマー5374
水9,692538
1
A: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)29,5192
ポリマ－29,3721
非ポリマー1471
水181
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
手法PISA
2
B: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
C: Glutamate receptor, ionotropic kainate 2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)59,1345
ポリマ－58,7432
非ポリマー3903
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area2220 Å2
ΔGint-27 kcal/mol
Surface area23060 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)94.215, 94.215, 219.836
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number96
Space group name H-MP43212
詳細Chains B and C form a biologically relevant dimer

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要素

#1: タンパク質 Glutamate receptor, ionotropic kainate 2 / Glutamate receptor 6 / GluR-6 / GluR6


分子量: 29371.633 Da / 分子数: 3 / 変異: K494E, I749L, Q753K, E757Q / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Rattus norvegicus (ドブネズミ) / 遺伝子: Grik2, Glur6 / プラスミド: pET22 (modified) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Origami B (DE3) / 参照: UniProt: P42260
#2: 化合物 ChemComp-GLU / GLUTAMIC ACID / グルタミン酸


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 147.129 Da / 分子数: 3 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H9NO4
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 538 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.75 Å3/Da / 溶媒含有率: 55.33 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.2
詳細: Reservoir: 1.5 M Ammonium Sulfate, 0.1 M NaCl, 0.1 M HEPES. 0.015 M Na Acetate; Protein: 12-22 mg/ml, 10 mM L-glutamate, 20 mM NaCl, 1 mM EDTA, pH 7.0, pH 7.2, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 22-ID / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: CCD / 日付: 2005年4月19日
放射モノクロメーター: Si 220 / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.96→29.79 Å / Num. all: 68095 / Num. obs: 68095 / % possible obs: 99.92 % / Observed criterion σ(F): 1 / Observed criterion σ(I): 1 / 冗長度: 6.5 % / Biso Wilson estimate: 30.4 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.058 / Net I/σ(I): 13
反射 シェル解像度: 1.96→2.03 Å / 冗長度: 6.4 % / Rmerge(I) obs: 0.452 / Mean I/σ(I) obs: 3.8 / % possible all: 100

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
SERGUIデータ収集
MAR345データ収集
HKL-2000データ削減
HKL-2000データスケーリング
MOLREP位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: PDB ENTRY 17SY

17sy


解像度: 1.96→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.963 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.948 / SU B: 5.727 / SU ML: 0.088 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: ANISOTROPIC / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.139 / ESU R Free: 0.132 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.21055 3668 5.1 %RANDOM
Rwork0.17208 ---
all0.17404 68095 --
obs0.17404 68095 99.98 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.2 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 30.993 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--0.41 Å20 Å20 Å2
2---0.41 Å20 Å2
3---0.82 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.96→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数6094 0 35 538 6667
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0150.0226463
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.6711.9738746
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg3.5455812
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg30.7224.296284
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg12.182151210
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg13.3671539
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.1260.2961
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0070.024837
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2280.33205
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3230.54670
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.2220.51008
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2130.359
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2820.536
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it1.60224065
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it2.36936401
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.82422751
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.7332345
LS精密化 シェル解像度: 1.96→2.011 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.233 258 -
Rwork0.189 4990 -
obs--99.98 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.98710.17710.3511.43020.58422.05850.08940.12580.0346-0.0935-0.070.0510.06350.1717-0.0194-0.00980.0333-0.0080.0316-0.05250.025931.54410.53911.483
24.2126-1.2894-0.12640.9233-0.28880.98310.15770.00520.5672-0.0577-0.0413-0.2708-0.0445-0.0091-0.1164-0.01610.01630.0379-0.0005-0.06690.143616.91128.97116.886
32.29081.15680.37183.7150.85711.80170.0555-0.11730.1005-0.0056-0.0101-0.05510.05590.2823-0.0454-0.04450.0011-0.00020.0694-0.06770.007637.98115.06821.578
41.4681-0.0663-0.21240.1311-0.07861.2150.06890.0387-0.1476-0.0261-0.0149-0.01940.0289-0.0834-0.0540.0075-0.0196-0.04390.04550.00620.035836.81813.50246.509
52.6627-1.0311.92171.3101-1.05251.58660.1562-0.1247-0.2861-0.08960.02080.18760.1116-0.1183-0.177-0.0317-0.0147-0.03130.10610.00560.029615.29112.40842.637
62.8431-0.40451.41862.0347-0.45213.764-0.0612-0.23990.33560.08290.0328-0.0068-0.4017-0.3530.0284-0.01550.0185-0.0060.0515-0.01140.052831.9127.21653.383
73.22010.4993-0.54952.6503-0.41661.6226-0.0329-0.8506-0.16350.4391-0.01880.1798-0.0315-0.17510.0518-0.0183-0.01460.04350.390.0754-0.064723.89116.378.99
83.744-1.5526-1.08915.93152.52193.57680.0307-0.52830.4832-0.2218-0.10660.0858-0.4814-0.36780.0758-0.05790.1074-0.04290.1552-0.16580.037620.13638.16970.165
92.36660.2650.72942.22940.42583.0888-0.0588-0.5692-0.24280.04290.01940.25670.2144-0.64770.0394-0.1092-0.08660.03390.26030.07820.029719.36312.91367.39
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA4 - 1084 - 108
2X-RAY DIFFRACTION2AA109 - 214109 - 214
3X-RAY DIFFRACTION3AA215 - 257215 - 257
4X-RAY DIFFRACTION4BB1 - 1091 - 109
5X-RAY DIFFRACTION5BB110 - 227110 - 227
6X-RAY DIFFRACTION6BB228 - 257228 - 257
7X-RAY DIFFRACTION7CC3 - 1063 - 106
8X-RAY DIFFRACTION8CC107 - 215107 - 215
9X-RAY DIFFRACTION9CC216 - 257216 - 257

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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