[日本語] English
万見
- PDB-2hvp: THREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF ASPARTYL PROTEASE FROM HUMAN IMMUN... -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hvp
タイトルTHREE-DIMENSIONAL STRUCTURE OF ASPARTYL PROTEASE FROM HUMAN IMMUNODEFICIENCY VIRUS HIV-1
要素HIV-1 PROTEASE
キーワードHYDROLASE(ACID PROTEINASE)
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / telomerase activity / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase ...HIV-1 retropepsin / telomerase activity / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / host multivesicular body / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / viral penetration into host nucleus / RNA stem-loop binding / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / symbiont entry into host cell / viral translational frameshifting / lipid binding / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain ...Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retrovirus capsid, C-terminal / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily
類似検索 - ドメイン・相同性
Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / 解像度: 3 Å
データ登録者Navia, M.A. / Fitzgerald, P.M.D. / Mckeever, B.M. / Springer, J.P.
引用
ジャーナル: Nature / 年: 1989
タイトル: Three-dimensional structure of aspartyl protease from human immunodeficiency virus HIV-1.
著者: Navia, M.A. / Fitzgerald, P.M. / McKeever, B.M. / Leu, C.T. / Heimbach, J.C. / Herber, W.K. / Sigal, I.S. / Darke, P.L. / Springer, J.P.
#1: ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 1989
タイトル: Crystallization of the Aspartylprotease from the Human Immunodeficiency Virus, HIV-1
著者: Mckeever, B.M. / Navia, M.A. / Fitzgerald, P.M.D. / Springer, J.P. / Leu, C.-T. / Heimbach, J.C. / Herber, W.K. / Sigal, I.S. / Darke, P.L.
履歴
登録1989年4月10日処理サイト: BNL
改定 1.01989年4月19日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月24日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年2月14日Group: Data collection / Database references / Other
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_database_status
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _pdbx_database_status.process_site

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
A: HIV-1 PROTEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)10,8311
ポリマ－10,8311
非ポリマー00
水00
1
A: HIV-1 PROTEASE

A: HIV-1 PROTEASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)21,6622
ポリマ－21,6622
非ポリマー00
水0
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation8_665-y+1,-x+1,-z+1/21
単位格子
Length a, b, c (Å)50.290, 50.290, 106.800
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number92
Space group name H-MP41212
詳細THE HIV-1 PROTEASE IS A DIMER. IN THE CRYSTAL THE TWO MONOMERS ARE RELATED BY A CRYSTALLOGRAPHIC TWO-FOLD AXIS. TO GENERATE THE SYMMETRY RELATED MONOMER, THE FOLLOWING TRANSFORMATION MUST BE APPLIED TO THE COORDINATES PRESENTED IN THIS ENTRY 0.0 -1.0 0.0 50.29 -1.0 0.0 0.0 50.29 0.0 0.0 -1.0 53.40

-
要素

#1: タンパク質 HIV-1 PROTEASE / 座標モデル: Cα原子のみ


分子量: 10830.781 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 参照: UniProt: P12497

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.12 Å3/Da / 溶媒含有率: 60.52 %
結晶化
*PLUS
温度: 4 ℃ / pH: 7 / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: referred to J.Biol.Chem. 264,1919-1921
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細化学式
16 mg/mlprotein1drop
2100 mMimidazole/HCl1dropor NaMOPS/MOPS
3250 mM1dropNaCl
410 mMDTT1drop
53 mM1dropNaN3

-
データ収集

反射
*PLUS
最高解像度: 3 Å / Rmerge(I) obs: 0.063

-
解析

ソフトウェア名称: CORELS / 分類: 精密化
精密化最高解像度: 3 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 最高解像度: 3 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数94 0 0 0 94
精密化
*PLUS
最高解像度: 3 Å / Rfactor obs: 0.37
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る