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万見
- PDB-2hmi: HIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE/FRAGMENT OF FAB 28/DNA COMPLEX -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hmi
タイトルHIV-1 REVERSE TRANSCRIPTASE/FRAGMENT OF FAB 28/DNA COMPLEX
要素
  • (FAB FRAGMENT OF MONOCLONAL ANTIBODY ...) x 2
  • DNA (5'-D(*AP*TP*GP*GP*CP*GP*CP*CP*CP*GP*AP*AP*CP*AP*GP*GP*GP*AP*C)-3')
  • DNA (5'-D(*GP*TP*CP*CP*CP*TP*GP*TP*TP*CP*GP*GP*GP*CP*GP*CP*CP*A)-3')
  • HISUBUNIT OF V-1 REVERSE TRANSCRIPTASE
  • SUBUNIT OF V-1 REVERSE TRANSCRIPTASE
キーワードIMMUNE SYSTEM/DNA / AIDS / HIV-1 / RT / POLYMERASE / IMMUNE SYSTEM-DNA COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding ...HIV-1 retropepsin / symbiont-mediated activation of host apoptosis / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / host multivesicular body / viral penetration into host nucleus / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / host cell / viral nucleocapsid / DNA recombination / DNA-directed DNA polymerase / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / DNA-directed DNA polymerase activity / symbiont-mediated suppression of host gene expression / viral translational frameshifting / lipid binding / symbiont entry into host cell / host cell nucleus / host cell plasma membrane / virion membrane / structural molecule activity / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding / membrane
類似検索 - 分子機能
HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. ...HIV Type 1 Reverse Transcriptase, subunit A, domain 1 / HIV Type 1 Reverse Transcriptase; Chain A, domain 1 / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Ribonuclease H-like superfamily/Ribonuclease H / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Integrase Zinc binding domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / Immunodeficiency lentiviral matrix, N-terminal / gag gene protein p17 (matrix protein) / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / Matrix protein, lentiviral and alpha-retroviral, N-terminal / Retroviral nucleocapsid Gag protein p24, C-terminal domain / Gag protein p24 C-terminal domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Retrovirus capsid, C-terminal / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Retroviral matrix protein / Retrovirus capsid, N-terminal / zinc finger / Zinc knuckle / Zinc finger, CCHC-type superfamily / Zinc finger, CCHC-type / Zinc finger CCHC-type profile. / Nucleotidyltransferase; domain 5 / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / Alpha-Beta Plaits / Roll / Immunoglobulins / DNA/RNA polymerase superfamily / Immunoglobulin-like / Sandwich / 2-Layer Sandwich / Mainly Beta / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
DNA / DNA (> 10) / Gag-Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / 解像度: 2.8 Å
データ登録者Ding, J. / Arnold, E.
引用
ジャーナル: J.Mol.Biol. / 年: 1998
タイトル: Structure and functional implications of the polymerase active site region in a complex of HIV-1 RT with a double-stranded DNA template-primer and an antibody Fab fragment at 2.8 A resolution.
著者: Ding, J. / Das, K. / Hsiou, Y. / Sarafianos, S.G. / Clark Jr., A.D. / Jacobo-Molina, A. / Tantillo, C. / Hughes, S.H. / Arnold, E.
#1: ジャーナル: Structure / 年: 1996
タイトル: Structure of Unliganded HIV-1 Reverse Transcriptase at 2.7 A Resolution: Implications of Conformational Changes for Polymerization and Inhibition Mechanisms
著者: Hsiou, Y. / Ding, J. / Das, K. / Clark Junior, A.D. / Hughes, S.H. / Arnold, E.
#2: ジャーナル: Methods Enzymol. / 年: 1995
タイトル: Crystallization of Human Immunodeficiency Virus Type 1 Reverse Transcriptase with and without Nucleic Acid Substrates, Inhibitors, and an Antibody Fab Fragment
著者: Clark Junior, A.D. / Jacobo-Molina, A. / Clark, P. / Hughes, S.H. / Arnold, E.
#3: ジャーナル: Structure / 年: 1995
タイトル: Structure of HIV-1 Reverse Transcriptase in a Complex with the Non-Nucleoside Inhibitor Alpha-Apa R 95845 at 2.8 A Resolution
著者: Ding, J. / Das, K. / Tantillo, C. / Zhang, W. / Clark Junior, A.D. / Jessen, S. / Lu, X. / Hsiou, Y. / Jacobo-Molina, A. / Andries, K. / Pauwels, R. / Moereels, H. / Koymans, L. / Janssen, P. ...著者: Ding, J. / Das, K. / Tantillo, C. / Zhang, W. / Clark Junior, A.D. / Jessen, S. / Lu, X. / Hsiou, Y. / Jacobo-Molina, A. / Andries, K. / Pauwels, R. / Moereels, H. / Koymans, L. / Janssen, P.A.J. / Smith Junior, R.H. / Koepke, M.K. / Michejda, C.J. / Hughes, S.H. / Arnold, E.
#4: ジャーナル: Nat.Struct.Biol. / 年: 1995
タイトル: Structure of HIV-1 RT/TIBO R 86183 Complex Reveals Similarity in the Binding of Diverse Nonnucleoside Inhibitors
著者: Ding, J. / Das, K. / Moereels, H. / Koymans, L. / Andries, K. / Janssen, P.A. / Hughes, S.H. / Arnold, E.
#5: ジャーナル: Proc.Natl.Acad.Sci.USA / 年: 1993
タイトル: Crystal Structure of Human Immunodeficiency Virus Type 1 Reverse Transcriptase Complexed with Double-Stranded DNA at 3.0 A Resolution Shows Bent DNA
著者: Jacobo-Molina, A. / Ding, J. / Nanni, R.G. / Clark Junior, A.D. / Lu, X. / Tantillo, C. / Williams, R.L. / Kamer, G. / Ferris, A.L. / Clark, P. / Hizi, A. / Hughes, S.H. / Arnold, E.
#6: ジャーナル: Nature / 年: 1992
タイトル: Structure of HIV-1 Reverse Transcriptase/DNA Complex at 7 A Resolution Showing Active Site Locations
著者: Arnold, E. / Jacobo-Molina, A. / Nanni, R.G. / Williams, R.L. / Lu, X. / Ding, J. / Clark Junior, A.D. / Zhang, A. / Ferris, A.L. / Clark, P. / Hizi, A. / Hughes, S.H.
履歴
登録1998年4月10日登録サイト: BNL / 処理サイト: NDB
置き換え1998年10月14日ID: 1HMI
改定 1.01998年10月14日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月22日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32021年11月3日Group: Database references / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年11月20日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
Item: _pdbx_entry_details.has_protein_modification

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
E: DNA (5'-D(*AP*TP*GP*GP*CP*GP*CP*CP*CP*GP*AP*AP*CP*AP*GP*GP*GP*AP*C)-3')
F: DNA (5'-D(*GP*TP*CP*CP*CP*TP*GP*TP*TP*CP*GP*GP*GP*CP*GP*CP*CP*A)-3')
A: SUBUNIT OF V-1 REVERSE TRANSCRIPTASE
B: HISUBUNIT OF V-1 REVERSE TRANSCRIPTASE
C: FAB FRAGMENT OF MONOCLONAL ANTIBODY 28
D: FAB FRAGMENT OF MONOCLONAL ANTIBODY 28


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)172,3476
ポリマ－172,3476
非ポリマー00
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)169.000, 169.000, 221.000
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number153
Cell settingtrigonal
Space group name H-MP3212

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要素

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DNA鎖 , 2種, 2分子 EF

#1: DNA鎖 DNA (5'-D(*AP*TP*GP*GP*CP*GP*CP*CP*CP*GP*AP*AP*CP*AP*GP*GP*GP*AP*C)-3')


分子量: 5864.801 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成
#2: DNA鎖 DNA (5'-D(*GP*TP*CP*CP*CP*TP*GP*TP*TP*CP*GP*GP*GP*CP*GP*CP*CP*A)-3')


分子量: 5484.528 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成

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タンパク質 , 2種, 2分子 AB

#3: タンパク質 SUBUNIT OF V-1 REVERSE TRANSCRIPTASE / E.C.2.7.7.49 / HIV-1 RT


分子量: 64274.652 Da / 分子数: 1 / Mutation: C280S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 株: BH10 ISOLATE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03366, RNA-directed DNA polymerase
#4: タンパク質 HISUBUNIT OF V-1 REVERSE TRANSCRIPTASE / E.C.2.7.7.49 / HIV-1 RT


分子量: 50281.762 Da / 分子数: 1 / Mutation: C280S / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Human immunodeficiency virus 1 (ヒト免疫不全ウイルス)
属: Lentivirus / 株: BH10 ISOLATE / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 参照: UniProt: P03366, RNA-directed DNA polymerase

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抗体 , 2種, 2分子 CD

#5: 抗体 FAB FRAGMENT OF MONOCLONAL ANTIBODY 28 / FAB 28


分子量: 22984.068 Da / 分子数: 1 / Fragment: FAB FRAGMENT / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB-C
#6: 抗体 FAB FRAGMENT OF MONOCLONAL ANTIBODY 28 / FAB 28


分子量: 23457.156 Da / 分子数: 1 / Fragment: FAB FRAGMENT / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Mus musculus (ハツカネズミ) / 株: BALB/C

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詳細

構成要素の詳細HIV-1 RT IS COMPOSED OF TWO SUBUNITS OF 66 KDA AND 51 KDA, DESIGNATED AS P66 (CHAIN A) AND P51 ...HIV-1 RT IS COMPOSED OF TWO SUBUNITS OF 66 KDA AND 51 KDA, DESIGNATED AS P66 (CHAIN A) AND P51 (CHAIN B), RESPECTIVELY. IN THIS STRUCTURE, 558 AMINO ACID RESIDUES WERE TRACED FOR THE P66 SUBUNIT AND 430 AMINO ACID RESIDUES WERE LOCATED IN THE P51 SUBUNIT. THE POLYMERASE DOMAINS OF BOTH P66 AND P51 ARE COMPRISED OF FOUR SUBDOMAINS, NAMED FINGERS, PALM, THUMB, AND CONNECTION. THE BOUNDARIES OF INDIVIDUAL SUBDOMAINS ARE AS FOLLOWING: FINGERS: 1 - 84 AND 120 - 150 PALM: 85 - 119 AND 151 - 243 THUMB: 244 - 322 CONNECTION: 323 - 437 IN P66 AND 327 - 430 IN P51.
Has protein modificationY
配列の詳細THE BOUND DOUBLE-STRANDED DNA IS A 19-MER/18-MER TEMPLATE- PRIMER. BOTH THE TEMPLATE STRAND AND THE ...THE BOUND DOUBLE-STRANDED DNA IS A 19-MER/18-MER TEMPLATE- PRIMER. BOTH THE TEMPLATE STRAND AND THE PRIMER STRAND ARE NUMBERED IN THE 5'-3' DIRECTION. THE FIRST NUCLEOTIDE AT THE 5'-TERMINUS OF THE TEMPLATE STRAND (ADE) FORMS A ONE-BASE OVERHANG. THE DNA OLIGOMERS WERE NOT PHOSPHORYLATED AT THE 5'-TERMINUS, SO E801 AND F821 DO NOT HAVE PHOSPHORUS ATOM POSITIONS. THE FOLLOWING REGIONS ARE HIGHLY DISORDERED WITH VERY POOR ELECTRON DENSITY; THE BACKBONE TRACE IN THESE REGIONS IS TENTATIVE. P66: 64-74, 136-138, 242-253, 286-293, AND 554-558. P51: 242-252.

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 5.29 Å3/Da / 溶媒含有率: 75.6 %
解説: INTENSITY-INTEGRATION SOFTWARE USED WAS A MODIFIED VERSION OF THE PURDUE OSCILLATION FILM PROCESSING PACKAGE AND DENZO
結晶
*PLUS
結晶化
*PLUS
手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / 詳細: Jacobo-Molina, A., (1991) Biochemistry, 30, 6351. / pH: 8.8
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID詳細
150 mMTris1reservoirpH8.8
232.5 %satammonium sulfate1reservoir
321 mg/mlprotein1drop

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データ収集

放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1
検出器タイプ: FUJI / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1992
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長相対比: 1
反射冗長度: 4.3 % / Biso Wilson estimate: 21.8 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.13
反射
*PLUS
最高解像度: 2.8 Å / Num. obs: 76187 / % possible obs: 86.6 % / Observed criterion σ(I): 2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
DENZOデータ削減
X-PLOR3.1精密化
精密化解像度: 2.8→8 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 100000 / Data cutoff low absF: 125 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.352 3203 5.1 %RANDOM
Rwork0.271 ---
obs-63413 74.8 %-
原子変位パラメータBiso mean: 36.9 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0 Å20 Å20 Å2
2--0 Å20 Å2
3---0 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.57 Å0.47 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a1.24 Å0.88 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.8→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数10894 753 0 0 11647
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg0.9
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d25.9
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.73
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 2.8→2.9 Å / Rfactor Rfree error: 0.031 / Total num. of bins used: 10
Rfactor反射数%反射
Rfree0.435 194 5.6 %
Rwork0.392 3266 -
obs--40.9 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2RNA-DNA.PARAMRNA-DNA.TOP
X-RAY DIFFRACTION3ADD_PROLINE.PRO
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
Rfactor obs: 0.271
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg25.9
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.73

+
万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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