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- PDB-2hmf: Structure of a Threonine Sensitive Aspartokinase from Methanococc... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hmf
タイトルStructure of a Threonine Sensitive Aspartokinase from Methanococcus jannaschii Complexed with Mg-ADP and Aspartate
要素Probable aspartokinase
キーワードTRANSFERASE / Aspartokinase
機能・相同性
機能・相同性情報


aspartate kinase / aspartate kinase activity / homoserine biosynthetic process / threonine biosynthetic process / lysine biosynthetic process via diaminopimelate / ATP binding / cytosol
類似検索 - 分子機能
Lysine-sensitive aspartokinase catalytic domain / VC0802-like / Aspartate kinase, monofunctional class / Aspartate kinase / Aspartate kinase, conserved site / : / ACT domain / Aspartokinase signature. / VC0802-like / ACT domain ...Lysine-sensitive aspartokinase catalytic domain / VC0802-like / Aspartate kinase, monofunctional class / Aspartate kinase / Aspartate kinase, conserved site / : / ACT domain / Aspartokinase signature. / VC0802-like / ACT domain / Carbamate kinase / Acetylglutamate kinase-like / ACT domain profile. / ACT domain / Aspartate/glutamate/uridylate kinase / Acetylglutamate kinase-like superfamily / Amino acid kinase family / ACT-like domain / 2-Layer Sandwich / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE / ASPARTIC ACID / Probable aspartokinase
類似検索 - 構成要素
生物種Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2.7 Å
データ登録者Faehnle, C.R. / Viola, R.E.
引用ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.F / 年: 2006
タイトル: The initial step in the archaeal aspartate biosynthetic pathway catalyzed by a monofunctional aspartokinase.
著者: Faehnle, C.R. / Liu, X. / Pavlovsky, A. / Viola, R.E.
履歴
登録2006年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月17日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software
Item: _software.classification / _software.contact_author ..._software.classification / _software.contact_author / _software.contact_author_email / _software.date / _software.language / _software.location / _software.name / _software.type / _software.version
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Probable aspartokinase
B: Probable aspartokinase
C: Probable aspartokinase
D: Probable aspartokinase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)206,43316
ポリマ－204,0954
非ポリマー2,33812
水2,216123
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area18470 Å2
ΔGint-133 kcal/mol
Surface area67620 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)101.741, 104.508, 192.920
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31C
41D

NCSドメイン領域:

Component-ID: 1 / Ens-ID: 1 / Beg auth comp-ID: THR / Beg label comp-ID: THR / End auth comp-ID: LYS / End label comp-ID: LYS / Refine code: 1 / Auth seq-ID: 2 - 470 / Label seq-ID: 1 - 469

Dom-IDAuth asym-IDLabel asym-ID
1AA
2BB
3CC
4DD

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要素

#1: タンパク質
Probable aspartokinase / Aspartate kinase


分子量: 51023.652 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Methanocaldococcus jannaschii (メタン生成菌)
プラスミド: pET 41a / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): BL21 (DE3) / 参照: UniProt: Q57991, aspartate kinase
#2: 化合物
ChemComp-MG / MAGNESIUM ION


分子量: 24.305 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: Mg
#3: 化合物
ChemComp-ADP / ADENOSINE-5'-DIPHOSPHATE


分子量: 427.201 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C10H15N5O10P2 / コメント: ADP, エネルギー貯蔵分子*YM
#4: 化合物
ChemComp-ASP / ASPARTIC ACID


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 133.103 Da / 分子数: 4 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H7NO4
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 123 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.04 %
結晶化温度: 293 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: 100 mM Tris pH 8.5 800 mM ammonium formate 13% PEG 3350, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 293K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: APS / ビームライン: 14-ID-B / 波長: 1 Å
検出器タイプ: MAR CCD 165 mm / 検出器: CCD / 日付: 2003年12月16日
放射モノクロメーター: Diamond (111) double-crystal monochromator
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 1 Å / 相対比: 1
ReflectionAv σ(I) over netI: 18.4 / 数: 318472 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Χ2: 1.04 / D res high: 2.5 Å / D res low: 30 Å / Num. obs: 60800 / % possible obs: 84.6
Diffraction reflection shell
最高解像度 (Å)最低解像度 (Å)% possible obs (%)IDRmerge(I) obsChi squared
5.38309310.021.03
4.275.3896.510.0270.997
3.734.2797.710.0431.024
3.393.7398.310.0831.069
3.153.3998.810.090.957
2.963.1597.710.1371.088
2.822.9691.110.2051.078
2.692.8277.910.2481.114
2.592.6956.410.2361.109
2.52.593710.2771.129
反射解像度: 2.5→50 Å / Num. all: 60800 / Num. obs: 60800 / % possible obs: 84.6 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 2 / Rmerge(I) obs: 0.046 / Χ2: 1.04 / Net I/σ(I): 18.4
反射 シェル解像度: 2.5→2.59 Å / Rmerge(I) obs: 0.277 / Num. unique all: 2612 / Χ2: 1.129 / % possible all: 37

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
REFMAC精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
HKL-2000データ削減
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: 2CDQ

2cdq


解像度: 2.7→50 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.915 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.888 / SU B: 16.234 / SU ML: 0.331 / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 2 / ESU R Free: 0.411 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.276 2727 5.1 %RANDOM
Rwork0.241 ---
obs0.243 53864 94.12 %-
all-60800 --
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 47.452 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1--3.17 Å20 Å20 Å2
2---0.96 Å20 Å2
3---4.14 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.7→50 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数14160 0 148 123 14431
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0090.02214471
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2221.99619511
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.45351850
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg38.03724.786560
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg18.294152745
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg17.2361588
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.22334
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.0210360
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2090.26700
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3030.29986
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1330.2503
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2940.228
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.2610.27
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4721.59466
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.791214848
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it0.94835554
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it1.6654.54663
Refine LS restraints NCS

Ens-ID: 1 / 数: 3538 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

Dom-IDAuth asym-IDタイプRms dev position (Å)Weight position
1ATIGHT POSITIONAL0.030.05
2BTIGHT POSITIONAL0.030.05
3CTIGHT POSITIONAL0.030.05
4DTIGHT POSITIONAL0.030.05
1ATIGHT THERMAL0.060.5
2BTIGHT THERMAL0.060.5
3CTIGHT THERMAL0.070.5
4DTIGHT THERMAL0.060.5
LS精密化 シェル解像度: 2.7→2.77 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.357 152 -
Rwork0.335 3004 -
obs-3156 75.99 %

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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