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万見
- PDB-2hm9: Solution structure of dihydrofolate reductase complexed with trim... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hm9
タイトルSolution structure of dihydrofolate reductase complexed with trimethoprim, 33 structures
要素Dihydrofolate reductase
キーワードOXIDOREDUCTASE/OXIDOREDUCTASE INHIBITOR / Oxidoreductase / DHFR / OXIDOREDUCTASE-OXIDOREDUCTASE INHIBITOR complex
機能・相同性
機能・相同性情報


response to methotrexate / dihydrofolate metabolic process / dihydrofolate reductase / dihydrofolate reductase activity / folic acid metabolic process / tetrahydrofolate biosynthetic process / one-carbon metabolic process / NADP binding / response to antibiotic / cytosol
類似検索 - 分子機能
Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate Reductase, subunit A / Dihydrofolate reductase conserved site / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain signature. / Dihydrofolate reductase (DHFR) domain profile. / Dihydrofolate reductase domain / Dihydrofolate reductase / Dihydrofolate reductase-like domain superfamily / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Chem-TRR / Dihydrofolate reductase
類似検索 - 構成要素
生物種Lactobacillus casei (バクテリア)
手法溶液NMR / simulated annealing
データ登録者Polshakov, V.I. / Birdsall, B.
引用ジャーナル: Biochemistry / 年: 2011
タイトル: NMR structures of apo L.casei dihydrofolate reductase and its complexes with trimethoprim and NADPH. Contributions to positive cooperative binding from ligand-induced refolding, ...タイトル: NMR structures of apo L.casei dihydrofolate reductase and its complexes with trimethoprim and NADPH. Contributions to positive cooperative binding from ligand-induced refolding, conformational changes and interligand hydrophobic interactions
著者: Feeney, J. / Birdsall, B. / Kovalevskaya, N.V. / Smurnyy, Y.D. / Navarro-Peran, E.M. / Polshakov, V.I.
履歴
登録2006年7月11日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02007年6月5日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32024年5月1日Group: Data collection / Database references / Derived calculations
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Dihydrofolate reductase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)18,6232
ポリマ－18,3321
非ポリマー2911
水00
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
NMR アンサンブル
データ基準
コンフォーマー数 (登録 / 計算)33 / 33all calculated structures submitted
代表モデルモデル #1closest to the average

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要素

#1: タンパク質 Dihydrofolate reductase / DHFR


分子量: 18331.594 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Lactobacillus casei (バクテリア)
遺伝子: folA, dhfR / プラスミド: PMT702 / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Nf1 / 参照: UniProt: P00381, dihydrofolate reductase
#2: 化合物 ChemComp-TRR / 2,4-DIAMINO-5-(3,4,5-TRIMETHOXY-BENZYL)-PYRIMIDIN-1-IUM


分子量: 291.326 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C14H19N4O3 / コメント: 抗生剤*YM

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実験情報

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実験

実験手法: 溶液NMR
NMR実験
Conditions-IDExperiment-IDSolution-IDタイプ
1123D 15N-separated NOESY
1222D NOESY
1332D NOESY
1422D 15N rejected NOESY
151J-MODULATED N15,1H-HSQC

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試料調製

詳細
Solution-ID内容溶媒系
10.5mM DHFR-15N/TMP, 50mM phosphate buffer, 5% DMPC/DHPC (3:1), 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
21mM DHFR-15N/TMP, 50mM phosphate buffer, 90% H2O, 10% D2O90% H2O/10% D2O
31mM DHFR-15N/TMP, 50mM phosphate buffer, 100% D2O100% D2O
試料状態イオン強度: 100mM KCl / pH: 6.5 / 圧: ambient / 温度: 308 K

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NMR測定

NMRスペクトロメーター
タイプ製造業者モデル磁場強度 (MHz)Spectrometer-ID
Varian INOVAVarianINOVA6001
Varian UNITYVarianUNITY6002
Varian UNITYPLUSVarianUNITYPLUS6003

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解析

NMR software
名称バージョン開発者分類
VNMR6.1Varian Inccollection
NMRPipe1998-2001Delaglio解析
Sparky3.8UCSFデータ解析
XPLOR-NIH3.11Clore精密化
CNS1Brunger精密化
精密化手法: simulated annealing / ソフトェア番号: 1
詳細: Annealing from 1000K down to 0K with 25K step, 10ps trajectory on each step
代表構造選択基準: closest to the average
NMRアンサンブルコンフォーマー選択の基準: all calculated structures submitted
計算したコンフォーマーの数: 33 / 登録したコンフォーマーの数: 33

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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