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- PDB-2hlc: HL COLLAGENASE STRUCTURE AT 1.7A RESOLUTION -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hlc
タイトルHL COLLAGENASE STRUCTURE AT 1.7A RESOLUTION
要素COLLAGENASE
キーワードSERINE PROTEASE / HYDROLASE / COLLAGEN DEGRADATION
機能・相同性
機能・相同性情報


hypodermin C / collagen catabolic process / serine-type endopeptidase activity / proteolysis / extracellular region
類似検索 - 分子機能
: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin ...: / Serine proteases, trypsin family, histidine active site / Serine proteases, trypsin family, serine active site / Serine proteases, trypsin family, histidine active site. / Peptidase S1A, chymotrypsin family / Serine proteases, trypsin family, serine active site. / Serine proteases, trypsin domain profile. / Trypsin-like serine protease / Serine proteases, trypsin domain / Trypsin / Trypsin-like serine proteases / Thrombin, subunit H / Peptidase S1, PA clan, chymotrypsin-like fold / Peptidase S1, PA clan / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
生物種Hypoderma lineatum (ハエ)
手法X線回折 / シンクロトロン / RIGID BODY / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Broutin, I. / Merigeau, K. / Arnoux, B. / Ducruix, A.
引用
ジャーナル: Acta Crystallogr.,Sect.D / 年: 2000
タイトル: 1.7 A x-ray structure of space-grown collagenase crystals.
著者: Broutin-L'Hermite, I. / Ries-Kautt, M. / Ducruix, A.
#1: ジャーナル: To be Published
タイトル: Collagenase-Collagenase Interactions, a Descriptor for the Mapping of the Binding Site
著者: Broutin, I. / Merigeau, K. / Arnoux, B. / Ducruix, A.
#2: ジャーナル: To be Published
タイトル: Crystallographic Analyses of Lysozyme and Collagenase Space Grown Crystals Versus Ground Controls
著者: Broutin, I. / Ries-Kautt, M. / Ducruix, A.
履歴
登録1997年1月8日処理サイト: BNL
改定 1.01997年9月4日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年3月3日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32023年8月9日Group: Database references / Refinement description
カテゴリ: database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_ref_seq_dif
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.42024年10月23日Group: Data collection / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_entry_details / pdbx_modification_feature
改定 1.52025年11月12日Group: Database references / カテゴリ: citation / citation_author
Item: _citation.journal_volume / _citation.page_first ..._citation.journal_volume / _citation.page_first / _citation.page_last / _citation.pdbx_database_id_DOI / _citation.pdbx_database_id_PubMed / _citation.title / _citation.year

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: COLLAGENASE
B: COLLAGENASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)50,4942
ポリマ－50,4942
非ポリマー00
水6,179343
1
A: COLLAGENASE
B: COLLAGENASE

A: COLLAGENASE
B: COLLAGENASE


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)100,9894
ポリマ－100,9894
非ポリマー00
水724
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation7_555y,x,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)111.300, 111.300, 165.680
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number97
Space group name H-MI422

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要素

#1: タンパク質 COLLAGENASE


分子量: 25247.189 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 天然 / 由来: (天然) Hypoderma lineatum (ハエ) / 器官: STOMACH
参照: UniProt: P08897, 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; セリンエンドペプチターゼ
#2: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 343 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.54 Å3/Da / 溶媒含有率: 50 %
結晶化手法: vapor diffusion - hanging drop in microgravity / pH: 7
詳細: PROTEIN CONCENTRATION WAS 10MG/ML. IT WAS CRYSTALLIZED IN 1.4M AMMONIUM SULFATE BY HANGING DROP METHOD IN APCF REACTORS UNDER MICROGRAVITY (IML2 MISSION)., pH 7.0, vapor diffusion - hanging drop in microgravity
結晶化
*PLUS
温度: 291 K / 手法: microdialysis / 詳細: or vapor diffusion
溶液の組成
*PLUS
ID濃度一般名Crystal-IDSol-ID化学式
120 mg/mlprotein1drop
250 mMTris-HCl1drop
360 mM1dropNaCl
41.23 Mammonium sulfate1drop

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データ収集

回折平均測定温度: 280 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: LURE / ビームライン: DW32 / 波長: 0.9375
検出器タイプ: MARRESEARCH / 検出器: IMAGE PLATE / 日付: 1995年11月1日
放射単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.9375 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→15 Å / Num. obs: 54909 / % possible obs: 96.3 % / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4.4 % / Biso Wilson estimate: 23.18 Å2 / Rsym value: 0.047 / Net I/σ(I): 11.4
反射 シェル解像度: 1.7→1.74 Å / 冗長度: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 1.6 / Rsym value: 0.478 / % possible all: 99.6
反射
*PLUS
Rmerge(I) obs: 0.047
反射 シェル
*PLUS
% possible obs: 99.6 % / Rmerge(I) obs: 0.478

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
MOSFLMデータ削減
ROTAVATAデータ削減
X-PLOR3.1モデル構築
X-PLOR3.1精密化
CCP4(ROTAVATA)データスケーリング
X-PLOR3.1位相決定
精密化構造決定の手法: RIGID BODY
開始モデル: PDB ENTRY 1HYL

1hyl


解像度: 1.7→8 Å / 交差検証法: THROUGHOUT
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.245 5345 10 %RANDOM
Rwork0.195 ---
obs0.195 54546 96.3 %-
原子変位パラメータBiso mean: 22.6 Å2
Refine analyzeLuzzati coordinate error obs: 0.23 Å / Luzzati d res low obs: 8 Å / Luzzati sigma a obs: 0.21 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→8 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3552 0 0 335 3887
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d0.009
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_bond_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg1.521
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_na
X-RAY DIFFRACTIONx_angle_deg_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d26.79
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d1.261
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_na
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d_prot
X-RAY DIFFRACTIONx_mcbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_mcangle_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scbond_it
X-RAY DIFFRACTIONx_scangle_it
LS精密化 シェル解像度: 1.7→1.78 Å / Total num. of bins used: 8
Rfactor反射数%反射
Rfree0.3438 666 10 %
Rwork0.3428 6225 -
obs--99.6 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1PARHCSDX.PROTOPHCSDX.PRO
X-RAY DIFFRACTION2PARAM19.SOLTOPH19.SOL
ソフトウェア
*PLUS
名称: X-PLOR / バージョン: 3.1 / 分類: refinement
精密化
*PLUS
溶媒の処理
*PLUS
原子変位パラメータ
*PLUS
拘束条件
*PLUS
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_dihedral_angle_deg26.79
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_d
X-RAY DIFFRACTIONx_improper_angle_deg1.261
LS精密化 シェル
*PLUS
Rfactor obs: 0.3428

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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