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- PDB-2hi4: Crystal Structure of Human Microsomal P450 1A2 in complex with al... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hi4
タイトルCrystal Structure of Human Microsomal P450 1A2 in complex with alpha-naphthoflavone
要素Cytochrome P450 1A2
キーワードOXIDOREDUCTASE / CYP1A2 / P450 1A2 / P450 / monooxygenase / drug metabolizing enzyme / alpha-naphthoflavone / Benzo(h)flavone / 7 / 8-Benzoflavone / heme
機能・相同性
機能・相同性情報


Aromatic amines can be N-hydroxylated or N-dealkylated by CYP1A2 / dibenzo-p-dioxin metabolic process / hydroperoxy icosatetraenoate dehydratase / hydroperoxy icosatetraenoate dehydratase activity / monocarboxylic acid metabolic process / Synthesis of (16-20)-hydroxyeicosatetraenoic acids (HETE) / omega-hydroxylase P450 pathway / toxin biosynthetic process / porphyrin-containing compound metabolic process / Biosynthesis of protectins ...Aromatic amines can be N-hydroxylated or N-dealkylated by CYP1A2 / dibenzo-p-dioxin metabolic process / hydroperoxy icosatetraenoate dehydratase / hydroperoxy icosatetraenoate dehydratase activity / monocarboxylic acid metabolic process / Synthesis of (16-20)-hydroxyeicosatetraenoic acids (HETE) / omega-hydroxylase P450 pathway / toxin biosynthetic process / porphyrin-containing compound metabolic process / Biosynthesis of protectins / epoxygenase P450 pathway / aflatoxin metabolic process / caffeine oxidase activity / estrogen 16-alpha-hydroxylase activity / estrogen 2-hydroxylase activity / Aflatoxin activation and detoxification / Biosynthesis of maresin-like SPMs / demethylase activity / Methylation / monoterpenoid metabolic process / Synthesis of epoxy (EET) and dihydroxyeicosatrienoic acids (DHET) / alkaloid metabolic process / oxidative demethylation / steroid catabolic process / oxidoreductase activity, acting on paired donors, with incorporation or reduction of molecular oxygen, reduced flavin or flavoprotein as one donor, and incorporation of one atom of oxygen / long-chain fatty acid biosynthetic process / hydrogen peroxide biosynthetic process / retinol metabolic process / estrogen metabolic process / unspecific monooxygenase / cellular respiration / aromatase activity / xenobiotic catabolic process / cellular response to cadmium ion / cholesterol metabolic process / xenobiotic metabolic process / post-embryonic development / monooxygenase activity / lung development / regulation of gene expression / methylation / electron transfer activity / oxidoreductase activity / iron ion binding / intracellular membrane-bounded organelle / heme binding / endoplasmic reticulum membrane / enzyme binding
類似検索 - 分子機能
Cytochrome P450, E-class, group I, CYP1 / Cytochrome P450, E-class, group I / Cytochrome p450 / Cytochrome P450 / Cytochrome P450, conserved site / Cytochrome P450 cysteine heme-iron ligand signature. / Cytochrome P450 / Cytochrome P450 superfamily / Cytochrome P450 / Orthogonal Bundle / Mainly Alpha
類似検索 - ドメイン・相同性
2-PHENYL-4H-BENZO[H]CHROMEN-4-ONE / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / Cytochrome P450 1A2
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.95 Å
データ登録者Sansen, S. / Yano, J.K. / Reynald, R.L. / Schoch, G.S. / Stout, C.D. / Johnson, E.F.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2007
タイトル: Adaptations for the oxidation of polycyclic aromatic hydrocarbons exhibited by the structure of human P450 1A2.
著者: Sansen, S. / Yano, J.K. / Reynald, R.L. / Schoch, G.A. / Griffin, K.J. / Stout, C.D. / Johnson, E.F.
履歴
登録2006年6月29日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月20日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Refinement description / カテゴリ: software / Item: _software.classification
改定 1.42023年8月30日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_initial_refinement_model / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Cytochrome P450 1A2
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)57,1823
ポリマ－56,2941
非ポリマー8892
水2,882160
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者が定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.630, 80.820, 175.820
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 90.000, 90.000
Int Tables number23
Space group name H-MI222
詳細The biological assembly has not been determined but thought to be a monomer

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要素

#1: タンパク質 Cytochrome P450 1A2 / CYPIA2 / P450-P3 / P3 / 450 / P450 4


分子量: 56293.582 Da / 分子数: 1 / 断片: Residues 26-514 / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: CYP1A2 / プラスミド: pCWori / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): DH5alpha / 参照: UniProt: P05177, unspecific monooxygenase
#2: 化合物 ChemComp-HEM / PROTOPORPHYRIN IX CONTAINING FE / HEME


分子量: 616.487 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C34H32FeN4O4
#3: 化合物 ChemComp-BHF / 2-PHENYL-4H-BENZO[H]CHROMEN-4-ONE / 7,8-BENZOFLAVONE / ALPHA-NAPHTHOFLAVONE / α-ナフトフラボン


分子量: 272.297 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C19H12O2
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 160 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.51 Å3/Da / 溶媒含有率: 51.02 %
結晶化温度: 291 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 8.5
詳細: PEG3350, Tris, ammonium nitrate, Cymal-6 (cyclohexyl-hexyl-beta-D-maltoside), C12E8 (octaethyleneglycol mono-n-dodecyl ether) , pH 8.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 291K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL11-1 / 波長: 0.97945 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年4月9日
詳細: Flat mirror (vertical focusing); single crystal Si(111) bent monochromator (ho rizontal focusing)
放射モノクロメーター: Side scattering bent cube-root I-beam single crystal; asymmetric cut 4.965 degs
プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97945 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.9→88.045 Å / Num. all: 41139 / Num. obs: 41139 / % possible obs: 92.2 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 5 % / Biso Wilson estimate: 23.73 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.092 / Rsym value: 0.092 / Net I/σ(I): 4
反射 シェル解像度: 1.9→1.95 Å / 冗長度: 4.9 % / Rmerge(I) obs: 0.394 / Mean I/σ(I) obs: 1.5 / Num. measured all: 15186 / Num. unique all: 3092 / Rsym value: 0.394 / % possible all: 95.2

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
SCALAデータスケーリング
CNS1.1精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
MOSFLMデータ削減
CCP4(SCALA)データスケーリング
PHASER位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: CYP2A6, PDB entry 1Z10

1z10


解像度: 1.95→29.51 Å / Rfactor Rfree error: 0.006 / Data cutoff high absF: 2726889.25 / Data cutoff low absF: 0 / Isotropic thermal model: RESTRAINED / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.267 1871 4.9 %RANDOM
Rwork0.226 ---
obs0.223 38022 91.1 %-
all-39893 --
溶媒の処理溶媒モデル: FLAT MODEL / Bsol: 68.449 Å2 / ksol: 0.424 e/Å3
原子変位パラメータBiso mean: 37.6 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-24.99 Å20 Å20 Å2
2---12.86 Å20 Å2
3----12.13 Å2
Refine analyze
FreeObs
Luzzati coordinate error0.3 Å0.24 Å
Luzzati d res low-5 Å
Luzzati sigma a0.41 Å0.37 Å
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.95→29.51 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数3844 0 64 160 4068
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.019
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg2
X-RAY DIFFRACTIONc_dihedral_angle_d22.3
X-RAY DIFFRACTIONc_improper_angle_d1.26
LS精密化 シェル解像度: 1.95→2.07 Å / Rfactor Rfree error: 0.021 / Total num. of bins used: 6
Rfactor反射数%反射
Rfree0.383 325 5 %
Rwork0.371 6145 -
obs-6470 94.2 %
Xplor file
Refine-IDSerial noParam fileTopol file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.paramprotein.top
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.paramwater.top
X-RAY DIFFRACTION3xdict_heme_relax.parxdict_heme.top
X-RAY DIFFRACTION4bhf.parbhf.top

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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