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万見
- PDB-2hg8: Crystal Structure of Cys315Ala mutant of human mitochondrial bran... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hg8
タイトルCrystal Structure of Cys315Ala mutant of human mitochondrial branched chain aminotransferase complexed with its substrate mimic, N-methyl leucine.
要素Branched-chain-amino-acid aminotransferase, mitochondrial
キーワードTRANSFERASE / D-aminoacid aminotransferase-like PLP-dependent enzymes
機能・相同性
機能・相同性情報


regulation of hormone levels / branched-chain-amino-acid transaminase activity / isoleucine catabolic process / branched-chain amino acid biosynthetic process / L-leucine-2-oxoglutarate transaminase activity / branched-chain-amino-acid transaminase / : / L-valine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-isoleucine-2-oxoglutarate transaminase activity / Branched-chain amino acid catabolism ...regulation of hormone levels / branched-chain-amino-acid transaminase activity / isoleucine catabolic process / branched-chain amino acid biosynthetic process / L-leucine-2-oxoglutarate transaminase activity / branched-chain-amino-acid transaminase / : / L-valine-2-oxoglutarate transaminase activity / L-isoleucine-2-oxoglutarate transaminase activity / Branched-chain amino acid catabolism / L-leucine biosynthetic process / L-valine biosynthetic process / cellular response to leukemia inhibitory factor / lipid metabolic process / mitochondrial matrix / mitochondrion / nucleoplasm
類似検索 - 分子機能
Branched-chain amino acid aminotransferase II / Branched-chain aminotransferase / Aminotransferase, class IV, conserved site / Aminotransferases class-IV signature. / Aminotransferase class 4, branched-chain amino acid transferase, N-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 2 / D-amino Acid Aminotransferase, subunit A, domain 2 / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, N-terminal / Aminotransferase class IV / Aminotransferase-like, PLP-dependent enzymes ...Branched-chain amino acid aminotransferase II / Branched-chain aminotransferase / Aminotransferase, class IV, conserved site / Aminotransferases class-IV signature. / Aminotransferase class 4, branched-chain amino acid transferase, N-terminal domain / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 2 / D-amino Acid Aminotransferase, subunit A, domain 2 / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, N-terminal / Aminotransferase class IV / Aminotransferase-like, PLP-dependent enzymes / Branched-chain-amino-acid aminotransferase-like, C-terminal / Amino-transferase class IV / D-amino Acid Aminotransferase; Chain A, domain 1 / Alpha-Beta Barrel / 2-Layer Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
ACETIC ACID / N-METHYLLEUCINE / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / Branched-chain-amino-acid aminotransferase, mitochondrial
類似検索 - 構成要素
生物種Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.8 Å
データ登録者Yennawar, N.H. / Hutson, S.M.
引用
ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Human Mitochondrial Branched Chain Aminotransferase Isozyme: STRUCTURAL ROLE OF THE CXXC CENTER IN CATALYSIS.
著者: Yennawar, N.H. / Islam, M.M. / Conway, M. / Wallin, R. / Hutson, S.M.
#1: ジャーナル: J.BIOL.CHEM. / 年: 1998
タイトル: Overexpression and characterization of the human mitochondrial and cytosolic branched-chain aminotransferases.
著者: Davoodi, J. / Drown, P.M. / Bledsoe, R.K. / Wallin, R. / Reinhart, G.D. / Hutson, S.M.
#2: ジャーナル: Biochim.Biophys.Acta / 年: 1997
タイトル: Cloning of the rat and human mitochondrial branched chain aminotransferases (BCATm).
著者: Bledsoe, R.K. / Dawson, P.A. / Hutson, S.M.
履歴
登録2006年6月26日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年10月24日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Non-polymer description / Version format compliance
改定 1.32017年10月18日Group: Advisory / Refinement description / カテゴリ: pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / software
改定 1.42021年10月20日Group: Advisory / Database references / Derived calculations
カテゴリ: database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms ...database_2 / pdbx_unobs_or_zero_occ_atoms / struct_conn / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_conn.pdbx_dist_value / _struct_conn.pdbx_leaving_atom_flag / _struct_conn.ptnr1_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr1_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr1_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr1_label_asym_id / _struct_conn.ptnr1_label_atom_id / _struct_conn.ptnr1_label_comp_id / _struct_conn.ptnr1_label_seq_id / _struct_conn.ptnr2_auth_asym_id / _struct_conn.ptnr2_auth_comp_id / _struct_conn.ptnr2_auth_seq_id / _struct_conn.ptnr2_label_asym_id / _struct_conn.ptnr2_label_atom_id / _struct_conn.ptnr2_label_comp_id / _struct_conn.ptnr2_label_seq_id / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Branched-chain-amino-acid aminotransferase, mitochondrial
B: Branched-chain-amino-acid aminotransferase, mitochondrial
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)83,5177
ポリマ－82,6722
非ポリマー8455
水6,071337
1


  • 登録構造と同一
  • 登録者・ソフトウェアが定義した集合体
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
Buried area6750 Å2
ΔGint-37 kcal/mol
Surface area28210 Å2
手法PISA
単位格子
Length a, b, c (Å)59.179, 109.278, 59.449
Angle α, β, γ (deg.)90.000, 97.230, 90.000
Int Tables number4
Space group name H-MP1211

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要素

#1: タンパク質 Branched-chain-amino-acid aminotransferase, mitochondrial / BCATm / Placental protein 18 / PP18 / Mitochondrial Branched Chain Aminotransferase


分子量: 41335.953 Da / 分子数: 2 / 変異: C315A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: BCAT2, BCATM, ECA40 / プラスミド: PET-28A / 生物種 (発現宿主): Escherichia coli / 発現宿主: Escherichia coli BL21(DE3) (大腸菌) / 株 (発現宿主): Bl21de3
参照: UniProt: O15382, branched-chain-amino-acid transaminase
#2: 化合物 ChemComp-PLP / PYRIDOXAL-5'-PHOSPHATE / VITAMIN B6 Phosphate / ピリドキサ-ル5′-りん酸


分子量: 247.142 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C8H10NO6P
#3: 化合物 ChemComp-MLE / N-METHYLLEUCINE / N-メチルロイシン


タイプ: L-peptide linking / 分子量: 145.199 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C7H15NO2
#4: 化合物 ChemComp-ACY / ACETIC ACID / 酢酸


分子量: 60.052 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C2H4O2
#5: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 337 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.31 Å3/Da / 溶媒含有率: 46.64 %
結晶化温度: 294 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7
詳細: PEG1500, HEPES, DTT, pH 7.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 294K

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データ収集

回折平均測定温度: 93 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: CHESS / ビームライン: F1 / 波長: 0.91609 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 4 / 検出器: CCD / 日付: 2002年12月1日 / 詳細: Si(111)
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.91609 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.8→30 Å / Num. all: 69464 / Num. obs: 64199 / % possible obs: 92.4 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / Rmerge(I) obs: 0.074 / Χ2: 1.057 / Net I/σ(I): 16.7
反射 シェル
解像度 (Å)Rmerge(I) obsNum. unique allΧ2Diffraction-ID% possible all
1.8-1.830.21432011.018192.8
1.83-1.860.21132811.069194.4
1.86-1.90.17832671.036195.6
1.9-1.940.1533481.021196.3
1.94-1.980.13733141.052196
1.98-2.030.12233351.045196.7
2.03-2.080.11133821.027196.9
2.08-2.130.10433751.039197.3
2.13-2.20.09533821.053197.8
2.2-2.270.08933821.023197.9
2.27-2.350.08433931.098197.8
2.35-2.440.08134081.098198
2.44-2.550.07633661.072197.7
2.55-2.690.07334041.095196.8
2.69-2.860.0733111.065196.2
2.86-3.080.06732461.088193.7
3.08-3.390.06630361.086187.3
3.39-3.880.06526851.039176.4
3.88-4.880.0623381.07166.9
4.88-300.05127451.05177.3

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 1.8→25 Å / FOM work R set: 0.799 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
詳細: Due to a feature in the refinement program, the structure was refined with OXT on one or more residues that is not the terminal residue of the sequence. In all these instances the OXT was ...詳細: Due to a feature in the refinement program, the structure was refined with OXT on one or more residues that is not the terminal residue of the sequence. In all these instances the OXT was changed to N of the next residue.
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.282 3166 4.6 %RANDOM
Rwork0.252 ---
all0.252 69464 --
obs0.252 64056 92.5 %-
溶媒の処理Bsol: 23.066 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 25.604 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.039 Å20 Å21.274 Å2
2--4.506 Å20 Å2
3----5.545 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.8→25 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数5740 0 54 337 6131
拘束条件
Refine-IDタイプDev ideal
X-RAY DIFFRACTIONc_bond_d0.012
X-RAY DIFFRACTIONc_angle_deg1.578
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 50

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
1.8-1.810.294540.30411751229
1.81-1.820.309680.30412501318
1.82-1.840.284780.29211851263
1.84-1.850.284590.27612941353
1.85-1.860.371540.28512311285
1.86-1.880.319570.28512741331
1.88-1.890.332610.29112461307
1.89-1.910.372530.27912821335
1.91-1.920.345660.26612461312
1.92-1.940.309710.26412721343
1.94-1.960.3630.2712621325
1.96-1.970.318860.26212681354
1.97-1.990.241760.25412391315
1.99-2.010.305690.24912671336
2.01-2.030.3660.2512511317
2.03-2.050.247810.24812751356
2.05-2.070.312770.25312571334
2.07-2.090.309770.25812411318
2.09-2.110.308740.24713281402
2.11-2.130.255500.23912801330
2.13-2.160.288680.24912481316
2.16-2.180.273640.25113241388
2.18-2.210.226690.24112611330
2.21-2.240.277670.24512961363
2.24-2.270.293630.24412961359
2.27-2.30.315770.26212711348
2.3-2.330.262580.24412671325
2.33-2.370.282660.24913171383
2.37-2.40.272730.24612751348
2.4-2.440.253640.24212981362
2.44-2.480.301590.2513371396
2.48-2.530.24590.24412571316
2.53-2.580.273850.2412751360
2.58-2.630.295500.24312591309
2.63-2.690.313690.27113111380
2.69-2.750.322660.25912261292
2.75-2.820.271770.26112951372
2.82-2.90.327630.26312381301
2.9-2.980.343430.26512911334
2.98-3.080.26520.24311951247
3.08-3.190.289640.2612061270
3.19-3.310.244740.25311181192
3.31-3.460.286710.25410601131
3.46-3.650.262380.25810191057
3.65-3.870.319510.2610041055
3.87-4.170.284360.246918954
4.17-4.590.17320.227879911
4.59-5.250.302540.2269521006
5.25-6.590.289590.23811571216
6.59-250.218550.232917972
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein.param
X-RAY DIFFRACTION2water_rep.param
X-RAY DIFFRACTION3acy+glyc.par
X-RAY DIFFRACTION41ML_par.txt

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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