[日本語] English
万見
- PDB-2hey: Crystal structure of murine OX40L bound to human OX40 -

+
データを開く


IDまたはキーワード:

読み込み中...

-
基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hey
タイトルCrystal structure of murine OX40L bound to human OX40
要素
  • Tumor necrosis factor ligand superfamily member 4
  • Tumor necrosis factor receptor superfamily member 4
キーワードCYTOKINE / receptor-ligan complex / co-stimulator / TNFSF
機能・相同性
機能・相同性情報


positive regulation of immune effector process / cellular response to nitrogen dioxide / memory T cell activation / T-helper 2 cell activation / response to nitrogen dioxide / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell costimulation / positive regulation of interleukin-4-dependent isotype switching to IgE isotypes / positive regulation of T cell costimulation / positive regulation of T-helper 2 cell activation / defense response to nematode ...positive regulation of immune effector process / cellular response to nitrogen dioxide / memory T cell activation / T-helper 2 cell activation / response to nitrogen dioxide / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell costimulation / positive regulation of interleukin-4-dependent isotype switching to IgE isotypes / positive regulation of T cell costimulation / positive regulation of T-helper 2 cell activation / defense response to nematode / positive regulation of CD4-positive, alpha-beta T cell differentiation / positive regulation of immunoglobulin mediated immune response / negative regulation of activation-induced cell death of T cells / CD4-positive, alpha-beta T cell costimulation / TNFs bind their physiological receptors / tumor necrosis factor receptor superfamily binding / negative regulation of T-helper 1 cell differentiation / tumor necrosis factor receptor activity / regulation of adaptive immune response / negative regulation of regulatory T cell differentiation / TNFs bind their physiological receptors / positive regulation of T-helper 2 cell differentiation / positive regulation of B cell activation / positive regulation of alpha-beta T cell proliferation / acute inflammatory response / positive regulation of type 2 immune response / positive regulation of interleukin-13 production / negative regulation of T cell apoptotic process / positive regulation of memory T cell differentiation / tumor necrosis factor receptor binding / negative regulation of interleukin-17 production / positive regulation of memory T cell activation / negative regulation of cytokine production / positive regulation of immunoglobulin production / blood vessel development / positive regulation of interleukin-4 production / positive regulation of activated T cell proliferation / negative regulation of type II interferon production / positive regulation of interleukin-10 production / positive regulation of T cell migration / T cell proliferation / negative regulation of DNA-binding transcription factor activity / cholesterol metabolic process / positive regulation of chemokine production / positive regulation of B cell proliferation / positive regulation of interleukin-12 production / positive regulation of interleukin-2 production / cytokine activity / negative regulation of extrinsic apoptotic signaling pathway / positive regulation of T cell cytokine production / positive regulation of interleukin-6 production / response to virus / positive regulation of type II interferon production / positive regulation of inflammatory response / cellular response to prostaglandin E stimulus / virus receptor activity / cellular response to lipopolysaccharide / regulation of inflammatory response / immune response / inflammatory response / innate immune response / external side of plasma membrane / negative regulation of DNA-templated transcription / cell surface / extracellular space / membrane / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Tumor necrosis factor ligand superfamily member 4 / Tumour necrosis factor receptor 4 / Tumour necrosis factor receptor 4, N-terminal / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Tumour necrosis factor, conserved site / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) signature. / Tumour necrosis factor family. / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region ...Tumor necrosis factor ligand superfamily member 4 / Tumour necrosis factor receptor 4 / Tumour necrosis factor receptor 4, N-terminal / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A, domain 2 / Tumor Necrosis Factor Receptor, subunit A; domain 2 / Tumour necrosis factor, conserved site / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) signature. / Tumour necrosis factor family. / TNFR/NGFR family cysteine-rich region domain profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / TNFR/NGFR family cysteine-rich region signature. / Tumor necrosis factor receptor / nerve growth factor receptor repeats. / Tumour necrosis factor domain / Tumor necrosis factor (TNF) homology domain (THD) profile. / TNFR/NGFR cysteine-rich region / Jelly Rolls - #40 / Tumour necrosis factor-like domain superfamily / Putative ephrin-receptor like / Ribbon / Jelly Rolls / Sandwich / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
Tumor necrosis factor ligand superfamily member 4 / Tumor necrosis factor receptor superfamily member 4
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
Homo sapiens (ヒト)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 2 Å
データ登録者Hymowitz, S.G.
引用ジャーナル: Structure / 年: 2006
タイトル: The Crystal Structure of the Costimulatory OX40-OX40L Complex.
著者: Compaan, D.M. / Hymowitz, S.G.
履歴
登録2006年6月22日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02006年8月29日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32024年11月20日Group: Data collection / Database references ...Data collection / Database references / Derived calculations / Refinement description / Structure summary
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / database_2 / pdbx_entry_details / pdbx_initial_refinement_model / pdbx_modification_feature / refine / struct_biol / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _refine.pdbx_starting_model / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id

-
構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

-
集合体

登録構造単位
F: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 4
G: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 4
R: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 4
T: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)65,8425
ポリマ－65,7464
非ポリマー961
水3,171176
1
F: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 4
R: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 4
ヘテロ分子

F: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 4
R: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 4
ヘテロ分子

F: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 4
R: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 4
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,9089
ポリマ－98,6196
非ポリマー2883
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_765-y+2,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_675-x+y+1,-x+2,z1
2
G: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 4
T: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 4

G: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 4
T: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 4

G: Tumor necrosis factor ligand superfamily member 4
T: Tumor necrosis factor receptor superfamily member 4


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)98,6196
ポリマ－98,6196
非ポリマー00
水1086
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation2_665-y+1,x-y+1,z1
crystal symmetry operation3_565-x+y,-x+1,z1
単位格子
Length a, b, c (Å)104.729, 104.729, 478.161
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number155
Space group name H-MH32
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11F-242-

HOH

21F-243-

HOH

31G-218-

HOH

詳細The biologically relevant assembly is a hetero-hexomer containing a ligand trimer bound to three copies of the receptor ECD. The two ligand-receptor complexes in the assymmetric unit generate two crystallographically independent biological assemblies via crystallographic 3-folds

-
要素

#1: タンパク質 Tumor necrosis factor ligand superfamily member 4 / OX40 ligand / OX40L / CD252 antigen


分子量: 17064.396 Da / 分子数: 2 / 断片: extracellular domain (residues 51-198) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / 遺伝子: Tnfsf4, Ox40l, Txgp1l
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Hi5 / 参照: UniProt: P43488
#2: タンパク質 Tumor necrosis factor receptor superfamily member 4 / OX40L receptor / ACT35 antigen / TAX transcriptionally-activated glycoprotein 1 receptor / CD134 antigen


分子量: 15808.759 Da / 分子数: 2 / 断片: extracellular domain (residues 29-170) / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Homo sapiens (ヒト) / 遺伝子: TNFRSF4, TXGP1L
発現宿主: Spodoptera frugiperda (ツマジロクサヨトウ)
株 (発現宿主): Hi5 / 参照: UniProt: P43489
#3: 化合物 ChemComp-SO4 / SULFATE ION / 硫酸ジアニオン


分子量: 96.063 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: SO4
#4: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 176 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O
Has protein modificationY

-
実験情報

-
実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

-
試料調製

結晶マシュー密度: 3.84 Å3/Da / 溶媒含有率: 67.93 %
結晶化温度: 292 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 6.5
詳細: 0.1 M NaCl, 1.4 M Ammonium Sulfate, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K

-
データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2003年11月21日 / 詳細: torroidal mirror
放射モノクロメーター: Diamond (111), Ge(220) / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2→30 Å / Num. all: 68124 / Num. obs: 68124 / % possible obs: 98.6 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): -3 / 冗長度: 4.6 % / Rsym value: 0.069 / Net I/σ(I): 12.2
反射 シェル解像度: 2→2.07 Å / 冗長度: 4.6 % / Mean I/σ(I) obs: 2.1 / Num. unique all: 6549 / Rsym value: 0.272 / % possible all: 96.4

-
解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0005精密化
AMoRE位相決定
精密化構造決定の手法: 分子置換 / 解像度: 2→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.941 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.927 / SU B: 5.995 / SU ML: 0.088 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / σ(F): 0 / ESU R: 0.145 / ESU R Free: 0.137 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24713 6853 10.1 %RANDOM
Rwork0.22054 ---
all0.2232 67693 --
obs0.2232 60840 98.82 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: MASK
原子変位パラメータBiso mean: 34.815 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-1.1 Å20.55 Å20 Å2
2--1.1 Å20 Å2
3----1.65 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2→30 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数4175 0 5 176 4356
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.0070.0224259
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d0.0010.023663
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.0411.9585799
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg0.69238587
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.7865537
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg35.9424.01192
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg13.37115668
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg14.821530
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0670.2626
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0030.024781
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other0.0010.02825
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.1890.2672
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other0.1730.23395
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.1670.21977
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other0.0780.22518
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.1180.2168
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.110.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other0.1730.289
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.120.214
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it2.4692.53484
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other0.3982.51087
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it3.07354384
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it2.3352.51787
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it3.34651415
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
LS精密化 シェル解像度: 2→2.06 Å / Total num. of bins used: 25
Rfactor反射数%反射
Rfree0.293 374 -
Rwork0.236 3505 -
obs--97.12 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.40950.49890.42892.05270.52441.65730.061-0.15070.22330.1403-0.0410.1536-0.2464-0.2021-0.0199-0.09880.02270.031-0.12960.002-0.061243.9142102.7918174.8679
21.6896-0.07860.15092.6344-0.48682.02970.0348-0.301-0.07650.44860.0609-0.38840.02530.3677-0.09570.00550.0168-0.08470.06-0.0274-0.063814.610258.4872216.4521
31.59220.4407-0.71410.602-0.88825.1978-0.02330.0770.1890.0376-0.06320.1629-0.1226-0.1850.0865-0.1381-0.0493-0.0193-0.0932-0.0313-0.059525.668687.7196169.9556
48.3007-0.4453-5.46944.6111.13696.64620.7103-0.82090.95840.1917-0.08050.0379-1.07160.5838-0.62980.1474-0.21010.1620.1342-0.17490.006525.321593.6141196.7325
55.4047-3.3609-7.19659.72945.428622.1208-0.0919-0.26570.40590.55160.45740.6014-1.27130.1665-0.36540.4924-0.10130.23580.2599-0.20320.160816.8496100.8594213.0094
61.5274-0.2123-2.3410.8567-0.09578.63390.1399-0.35210.1940.3353-0.0519-0.2094-0.73450.719-0.0880.1643-0.17030.00850.0992-0.06480.065316.278181.5721211.5454
73.204-1.848310.34454.6424-1.550338.855-0.35520.6662-0.76940.22390.7654-0.51210.7252.1475-0.41020.4902-0.184-0.2380.353-0.46360.027218.209678.1285240.9816
827.71150.061513.48178.62422.462432.01190.09810.2481-0.3615-0.13640.4003-0.08230.22061.9882-0.49830.43820.10320.02170.4983-0.33350.274626.465481.7957256.4784
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1FA57 - 19111 - 145
2X-RAY DIFFRACTION2GB57 - 19011 - 144
3X-RAY DIFFRACTION3RC29 - 1085 - 84
4X-RAY DIFFRACTION4RC109 - 14085 - 116
5X-RAY DIFFRACTION5RC141 - 166117 - 142
6X-RAY DIFFRACTION6TD29 - 1085 - 84
7X-RAY DIFFRACTION7TD109 - 14085 - 116
8X-RAY DIFFRACTION8TD141 - 166117 - 142

+
万見について

-
お知らせ

-
2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

-
2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

+
2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

+
2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

+
2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

-
万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

他の情報も見る