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- PDB-2hah: The structure of FIV 12S protease in complex with TL-3 -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2hah
タイトルThe structure of FIV 12S protease in complex with TL-3
要素Protease
キーワードHYDROLASE/HYDROLASE INHIBITOR / retroviral / protease / aspartyl / feline / HYDROLASE-HYDROLASE INHIBITOR COMPLEX
機能・相同性
機能・相同性情報


dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA ...dUTP catabolic process / dUMP biosynthetic process / dUTP diphosphatase / dUTP diphosphatase activity / 加水分解酵素; プロテアーゼ; ペプチド結合加水分解酵素; アスパラギン酸プロテアーゼ / retroviral ribonuclease H / exoribonuclease H / exoribonuclease H activity / DNA integration / viral genome integration into host DNA / RNA-directed DNA polymerase / establishment of integrated proviral latency / RNA stem-loop binding / RNA-directed DNA polymerase activity / RNA-DNA hybrid ribonuclease activity / 転移酵素; リンを含む基を移すもの; 核酸を移すもの / DNA recombination / aspartic-type endopeptidase activity / 加水分解酵素; エステル加水分解酵素 / symbiont entry into host cell / magnesium ion binding / proteolysis / DNA binding / zinc ion binding
類似検索 - 分子機能
Deoxyuridine triphosphate nucleotidohydrolase / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Zinc finger integrase-type profile. ...Deoxyuridine triphosphate nucleotidohydrolase / dUTPase-like / dUTPase / dUTPase, trimeric / dUTPase-like superfamily / Reverse transcriptase connection / Reverse transcriptase connection domain / Reverse transcriptase thumb / Reverse transcriptase thumb domain / Zinc finger integrase-type profile. / Integrase-like, N-terminal / Integrase DNA binding domain / Integrase, C-terminal domain superfamily, retroviral / Integrase, N-terminal zinc-binding domain / Integrase, C-terminal, retroviral / Integrase DNA binding domain profile. / RNase H / Integrase core domain / Integrase, catalytic core / Integrase catalytic domain profile. / Retropepsin-like catalytic domain / RNase H type-1 domain profile. / Ribonuclease H domain / Retropepsins / Retroviral aspartyl protease / Aspartyl protease, retroviral-type family profile. / Peptidase A2A, retrovirus, catalytic / Reverse transcriptase domain / Reverse transcriptase (RNA-dependent DNA polymerase) / Reverse transcriptase (RT) catalytic domain profile. / Cathepsin D, subunit A; domain 1 / Acid Proteases / Aspartic peptidase, active site / Eukaryotic and viral aspartyl proteases active site. / Aspartic peptidase domain superfamily / Ribonuclease H superfamily / Ribonuclease H-like superfamily / Reverse transcriptase/Diguanylate cyclase domain / DNA/RNA polymerase superfamily / Beta Barrel / Mainly Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
N-[(benzyloxy)carbonyl]-L-alanyl-N-[(1R)-1-benzyl-2-oxoethyl]-L-valinamide / Chem-3TL / Pol polyprotein / Pol polyprotein
類似検索 - 構成要素
生物種Feline immunodeficiency virus (ネコ免疫不全ウイルス)
手法X線回折 / シンクロトロン / 分子置換 / 解像度: 1.7 Å
データ登録者Heaslet, H. / Lin, Y.C. / Elder, J.H. / Stout, C.D.
引用ジャーナル: Retrovirology / : 2007
タイトル: Crystal structure of an FIV/HIV chimeric protease complexed with the broad-based inhibitor, TL-3.
著者: Heaslet, H. / Lin, Y.C. / Tam, K. / Torbett, B.E. / Elder, J.H. / Stout, C.D.
履歴
登録2006年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: RCSB
改定 1.02007年2月13日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Atomic model / Database references ...Atomic model / Database references / Derived calculations / Non-polymer description / Structure summary / Version format compliance
改定 1.32013年2月27日Group: Other
改定 1.42021年10月20日Group: Database references / Derived calculations / カテゴリ: database_2 / struct_ref_seq_dif / struct_site
Item: _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession ..._database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _struct_ref_seq_dif.details / _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.52023年8月30日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)14,1352
ポリマ-13,2261
非ポリマー9091
2,162120
1
A: Protease
ヘテロ分子

A: Protease
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)28,2714
ポリマ-26,4522
非ポリマー1,8182
362
タイプ名称対称操作
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation5_553x-y,-y,-z-4/31
Buried area5450 Å2
ΔGint-22 kcal/mol
Surface area10220 Å2
手法PISA, PQS
単位格子
Length a, b, c (Å)50.324, 50.324, 74.161
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 120.00
Int Tables number152
Space group name H-MP3121
Components on special symmetry positions
IDモデル要素
11A-231-

HOH

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要素

#1: タンパク質 Protease / Retropepsin


分子量: 13226.226 Da / 分子数: 1 / 断片: residues 39-154
変異: I37V, N55M, M56I, I57G, V59I, G62F, K63I, L97T, I98P, Q99V, P100N, L101I
由来タイプ: 組換発現
由来: (組換発現) Feline immunodeficiency virus (isolate Petaluma) (ウイルス)
: Lentivirus / 生物種: Feline immunodeficiency virus / : isolate petaluma / 遺伝子: POL / プラスミド: pET-21a(+) / 発現宿主: Escherichia coli (大腸菌) / 株 (発現宿主): Rosetta(DE3)pLysS
参照: UniProt: P16088, UniProt: Q66972*PLUS, HIV-1 retropepsin
#2: 化合物 ChemComp-3TL / benzyl [(1S,4S,7S,8R,9R,10S,13S,16S)-7,10-dibenzyl-8,9-dihydroxy-1,16-dimethyl-4,13-bis(1-methylethyl)-2,5,12,15,18-pentaoxo-20-phenyl-19-oxa-3,6,11,14,17-pentaazaicos-1-yl]carbamate / TL-3, C2 symmetric inhibitor / TL3


タイプ: peptide-like, Peptide-like / クラス: 阻害剤 / 分子量: 909.077 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / : C50H64N6O10
参照: N-[(benzyloxy)carbonyl]-L-alanyl-N-[(1R)-1-benzyl-2-oxoethyl]-L-valinamide
#3: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 120 / 由来タイプ: 天然 / : H2O
非ポリマーの詳細THE INHIBITOR IS A C2 SYMMETRIC HIV PROTEASE

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 2.05 Å3/Da / 溶媒含有率: 39.97 %
結晶化温度: 281.16 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法 / pH: 7.5
詳細: 100mM Hepes, 2.5M LiCl2, pH 7.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 281.16K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: SSRL / ビームライン: BL1-5 / 波長: 0.97944 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 315 / 検出器: CCD / 日付: 2006年2月18日
詳細: Double-crystal monochromator, 1m long Rh coated bent cylindrical mirror for horizontal and vertical focusing
放射モノクロメーター: Double crystal, parallel / プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.97944 Å / 相対比: 1
反射解像度: 1.7→74 Å / Num. all: 12484 / Num. obs: 12440 / % possible obs: 97 % / Observed criterion σ(F): 2 / Observed criterion σ(I): 3 / 冗長度: 6.2 % / Rmerge(I) obs: 0.07
反射 シェル最高解像度: 1.7 Å / 冗長度: 6 % / Rmerge(I) obs: 0.368 / Mean I/σ(I) obs: 2.6 / Num. unique all: 5451 / % possible all: 99

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類NB
d*TREKデータスケーリング
MOLREP位相決定
CNS精密化
PDB_EXTRACT2データ抽出
Blu-Iceデータ収集
MOSFLMデータ削減
精密化構造決定の手法: 分子置換
開始モデル: pdb entry 5FIV
解像度: 1.7→74 Å / FOM work R set: 0.874 / σ(F): 0 / 立体化学のターゲット値: Engh & Huber
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.233 627 5 %Random
Rwork0.184 ---
all0.184 12424 --
obs0.233 12396 99.6 %-
溶媒の処理Bsol: 60.962 Å2
原子変位パラメータBiso mean: 24.431 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-0.375 Å20.61 Å20 Å2
2--0.375 Å20 Å2
3----0.751 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 1.7→74 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数892 0 33 120 1045
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target
X-RAY DIFFRACTIONc_mcbond_it1.1661.5
X-RAY DIFFRACTIONc_scbond_it2.1122
X-RAY DIFFRACTIONc_mcangle_it1.7722
X-RAY DIFFRACTIONc_scangle_it3.0552.5
LS精密化 シェル

Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION / Total num. of bins used: 12

解像度 (Å)Rfactor RfreeNum. reflection RfreeRfactor RworkNum. reflection RworkNum. reflection obs
1.7-1.750.265560.2519601016
1.75-1.810.257410.2319671008
1.81-1.870.335490.2219721021
1.87-1.950.269610.2289541015
1.95-2.030.245440.1869751019
2.03-2.140.204480.1829701018
2.14-2.280.241500.189831033
2.28-2.450.261450.29761021
2.45-2.70.218600.169681028
2.7-3.090.241590.19310041063
3.09-3.890.21610.1629991060
3.89-740.22530.17510411094
Xplor file
Refine-IDSerial noParam file
X-RAY DIFFRACTION1protein_rep.param
X-RAY DIFFRACTION2int.par
X-RAY DIFFRACTION3water_rep.param

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月:コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか? / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例:em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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