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- PDB-2ha7: Crystal structure of mutant S203A of mouse acetylcholinesterase c... -

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基本情報

登録情報
データベース: PDB / ID: 2ha7
タイトルCrystal structure of mutant S203A of mouse acetylcholinesterase complexed with butyrylthiocholine
要素Acetylcholinesterase
キーワードHYDROLASE / HYDROLASE FOLD / SERINE ESTERASE / ACETYLCHOLINESTERASE / MUTANT / HOMODIMER / GLYCOSYLATED PROTEIN
機能・相同性
機能・相同性情報


serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane ...serine hydrolase activity / acetylcholine catabolic process / acetylcholinesterase / acetylcholine binding / acetylcholine receptor signaling pathway / osteoblast development / acetylcholinesterase activity / basement membrane / regulation of receptor recycling / side of membrane / laminin binding / collagen binding / neuromuscular junction / receptor internalization / positive regulation of cold-induced thermogenesis / retina development in camera-type eye / cell adhesion / synapse / perinuclear region of cytoplasm / cell surface / Golgi apparatus / protein homodimerization activity / extracellular space / identical protein binding / plasma membrane
類似検索 - 分子機能
Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family ...Acetylcholinesterase, tetramerisation domain / Acetylcholinesterase tetramerisation domain / : / Cholinesterase / Carboxylesterase type B, conserved site / Carboxylesterases type-B signature 2. / Carboxylesterase type B, active site / Carboxylesterases type-B serine active site. / Carboxylesterase, type B / Carboxylesterase family / Alpha/Beta hydrolase fold, catalytic domain / Alpha/Beta hydrolase fold / Rossmann fold / 3-Layer(aba) Sandwich / Alpha Beta
類似検索 - ドメイン・相同性
2-(BUTYRYLSULFANYL)-N,N,N-TRIMETHYLETHANAMINIUM / butanoic acid / 2-(TRIMETHYLAMMONIUM)ETHYL THIOL / IODIDE ION / Acetylcholinesterase
類似検索 - 構成要素
生物種Mus musculus (ハツカネズミ)
手法X線回折 / シンクロトロン / フーリエ合成 / 解像度: 2.66 Å
データ登録者Bourne, Y. / Radic, Z. / Sulzenbacher, G. / Kim, E. / Taylor, P. / Marchot, P.
引用ジャーナル: J.Biol.Chem. / 年: 2006
タイトル: Substrate and product trafficking through the active center gorge of acetylcholinesterase analyzed by crystallography and equilibrium binding
著者: Bourne, Y. / Radic, Z. / Sulzenbacher, G. / Kim, E. / Taylor, P. / Marchot, P.
履歴
登録2006年6月12日登録サイト: RCSB / 処理サイト: PDBJ
改定 1.02006年7月18日Provider: repository / タイプ: Initial release
改定 1.12008年5月1日Group: Version format compliance
改定 1.22011年7月13日Group: Advisory / Version format compliance
改定 1.32021年6月2日Group: Derived calculations
カテゴリ: pdbx_struct_assembly_gen / pdbx_struct_oper_list / struct_site
Item: _struct_site.pdbx_auth_asym_id / _struct_site.pdbx_auth_comp_id / _struct_site.pdbx_auth_seq_id
改定 1.42021年11月10日Group: Database references / Derived calculations / Structure summary
カテゴリ: chem_comp / database_2 ...chem_comp / database_2 / entity / pdbx_entity_nonpoly / struct_ref_seq_dif
Item: _chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI ..._chem_comp.name / _database_2.pdbx_DOI / _database_2.pdbx_database_accession / _entity.pdbx_description / _pdbx_entity_nonpoly.name / _struct_ref_seq_dif.details
改定 1.52023年10月25日Group: Data collection / Refinement description
カテゴリ: chem_comp_atom / chem_comp_bond ...chem_comp_atom / chem_comp_bond / pdbx_initial_refinement_model / struct_ncs_dom_lim
Item: _struct_ncs_dom_lim.beg_auth_comp_id / _struct_ncs_dom_lim.end_auth_comp_id

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構造の表示

構造ビューア分子:
MolmilJmol/JSmol

ダウンロードとリンク

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集合体

登録構造単位
A: Acetylcholinesterase
B: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,71918
ポリマ－119,4972
非ポリマー2,22216
水4,216234
1
B: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子

A: Acetylcholinesterase
ヘテロ分子


分子量 (理論値)分子数
合計 (水以外)121,71918
ポリマ－119,4972
非ポリマー2,22216
水362
タイプ名称対称操作数
identity operation1_555x,y,z1
crystal symmetry operation4_555x+1/2,-y+1/2,-z1
単位格子
Length a, b, c (Å)79.325, 111.115, 228.651
Angle α, β, γ (deg.)90.00, 90.00, 90.00
Int Tables number19
Space group name H-MP212121
非結晶学的対称性 (NCS)NCSドメイン:
IDEns-ID詳細
11A
21B
31A
41B
51A
61B
71A
81B
91A
101B

NCSドメイン領域:

Ens-ID: 1 / Refine code: 5

Dom-IDComponent-IDBeg auth comp-IDBeg label comp-IDEnd auth comp-IDEnd label comp-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
11GLNGLNTRPTRPAA16 - 5616 - 56
21GLNGLNTRPTRPBB16 - 5616 - 56
32LEULEUASPASPAA60 - 7460 - 74
42LEULEUASPASPBB60 - 7460 - 74
53PHEPHEVALVALAA80 - 25580 - 255
63PHEPHEVALVALBB80 - 25580 - 255
74ASNASNASNASNAA265 - 490265 - 490
84ASNASNASNASNBB265 - 490265 - 490
95GLNGLNLEULEUAA508 - 539508 - 539
105GLNGLNLEULEUBB508 - 539508 - 539

-
要素

-
タンパク質 , 1種, 2分子 AB

#1: タンパク質 Acetylcholinesterase / AChE


分子量: 59748.488 Da / 分子数: 2 / 断片: catalytic domain / 変異: S203A / 由来タイプ: 組換発現 / 由来: (組換発現) Mus musculus (ハツカネズミ) / Cell (発現宿主): HUMAN EMBRYONIC KIDNEY CELLS (HEK) / 細胞株 (発現宿主): HEK 293 / 発現宿主: Homo sapiens (ヒト) / Variant (発現宿主): LAMBDA ZAP / 参照: UniProt: P21836, acetylcholinesterase

-
非ポリマー , 6種, 250分子

#2: 化合物
ChemComp-IOD / IODIDE ION / ヨ-ジド


分子量: 126.904 Da / 分子数: 9 / 由来タイプ: 合成 / 式: I
#3: 化合物 ChemComp-ETM / 2-(TRIMETHYLAMMONIUM)ETHYL THIOL / チオコリン


分子量: 120.236 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C5H14NS
#4: 化合物 ChemComp-BUA / butanoic acid / 酪酸


分子量: 88.105 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C4H8O2
#5: 化合物 ChemComp-BCH / 2-(BUTYRYLSULFANYL)-N,N,N-TRIMETHYLETHANAMINIUM / BUTYRYLTHIOCHOLINE / ブチリルチオコリン


分子量: 190.326 Da / 分子数: 2 / 由来タイプ: 合成 / 式: C9H20NOS
#6: 化合物 ChemComp-P6G / HEXAETHYLENE GLYCOL / POLYETHYLENE GLYCOL PEG400 / ヘキサエチレングリコ-ル


分子量: 282.331 Da / 分子数: 1 / 由来タイプ: 合成 / 式: C12H26O7 / コメント: 沈殿剤*YM
#7: 水 ChemComp-HOH / water


分子量: 18.015 Da / 分子数: 234 / 由来タイプ: 天然 / 式: H2O

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実験情報

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実験

実験手法: X線回折 / 使用した結晶の数: 1

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試料調製

結晶マシュー密度: 4.21 Å3/Da / 溶媒含有率: 70.81 %
結晶化温度: 277 K / 手法: 蒸気拡散法, ハンギングドロップ法
詳細: 25-32% PEG550 MME or PEG600, 60-100mM HEPES or Na acetate, pH 6.5-8.0, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 277K

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データ収集

回折平均測定温度: 100 K
放射光源由来: シンクロトロン / サイト: ESRF / ビームライン: ID14-2 / 波長: 0.933 Å
検出器タイプ: ADSC QUANTUM 210 / 検出器: CCD / 日付: 2004年6月25日
放射プロトコル: SINGLE WAVELENGTH / 単色(M)・ラウエ(L): M / 散乱光タイプ: x-ray
放射波長波長: 0.933 Å / 相対比: 1
反射解像度: 2.65→20 Å / Num. obs: 57849 / % possible obs: 99.9 % / Observed criterion σ(F): 0 / Observed criterion σ(I): 0 / 冗長度: 4 % / Biso Wilson estimate: 49.2 Å2 / Rmerge(I) obs: 0.068 / Net I/σ(I): 16
反射 シェル解像度: 2.65→2.75 Å / 冗長度: 4 % / Rmerge(I) obs: 0.467 / Mean I/σ(I) obs: 4 / % possible all: 99.9

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解析

ソフトウェア
名称バージョン分類
REFMAC5.2.0019精密化
ADSCデータ収集
DENZOデータ削減
SCALEPACKデータスケーリング
精密化構造決定の手法: フーリエ合成
開始モデル: 1J06

1j06


解像度: 2.66→20 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.942 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.915 / SU B: 16.74 / SU ML: 0.184 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / 交差検証法: THROUGHOUT / ESU R: 0.329 / ESU R Free: 0.251 / 立体化学のターゲット値: MAXIMUM LIKELIHOOD / 詳細: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS
Rfactor反射数%反射Selection details
Rfree0.24141 1202 2 %RANDOM
Rwork0.19964 ---
obs0.2005 57514 99.85 %-
溶媒の処理イオンプローブ半径: 0.8 Å / 減衰半径: 0.8 Å / VDWプローブ半径: 1.4 Å / 溶媒モデル: BABINET MODEL WITH MASK
原子変位パラメータBiso mean: 55.794 Å2
Baniso -1Baniso -2Baniso -3
1-3.2 Å20 Å20 Å2
2--3.6 Å20 Å2
3----6.8 Å2
精密化ステップサイクル: LAST / 解像度: 2.66→20 Å
タンパク質核酸リガンド溶媒全体
原子数8348 0 78 234 8660
拘束条件
Refine-IDタイプDev idealDev ideal target数
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_refined_d0.010.0228665
X-RAY DIFFRACTIONr_bond_other_d
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_refined_deg1.2321.96311835
X-RAY DIFFRACTIONr_angle_other_deg
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_1_deg5.85651066
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_2_deg33.73722.861395
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_3_deg16.789151253
X-RAY DIFFRACTIONr_dihedral_angle_4_deg21.2251572
X-RAY DIFFRACTIONr_chiral_restr0.0870.21270
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_refined0.0040.026802
X-RAY DIFFRACTIONr_gen_planes_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_refined0.2020.23758
X-RAY DIFFRACTIONr_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_refined0.3060.25882
X-RAY DIFFRACTIONr_nbtor_other
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_refined0.130.2292
X-RAY DIFFRACTIONr_xyhbond_nbd_other
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_refined0.2280.253
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_vdw_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_refined0.080.212
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_hbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_refined
X-RAY DIFFRACTIONr_symmetry_metal_ion_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_it0.4561.55372
X-RAY DIFFRACTIONr_mcbond_other
X-RAY DIFFRACTIONr_mcangle_it0.83928610
X-RAY DIFFRACTIONr_scbond_it1.26233676
X-RAY DIFFRACTIONr_scangle_it2.1714.53225
X-RAY DIFFRACTIONr_rigid_bond_restr
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_free
X-RAY DIFFRACTIONr_sphericity_bonded
Refine LS restraints NCS

Dom-ID: 1 / Auth asym-ID: A / Ens-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

数タイプRms dev position (Å)Weight position
1960medium positional0.110.5
1884loose positional0.385
1960medium thermal0.452
1884loose thermal1.2910
LS精密化 シェル解像度: 2.657→2.725 Å / Total num. of bins used: 20
Rfactor反射数%反射
Rfree0.302 76 -
Rwork0.26 4021 -
obs--99.76 %
精密化 TLS

手法: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION

IDL11 (°2)L12 (°2)L13 (°2)L22 (°2)L23 (°2)L33 (°2)S11 (Å °)S12 (Å °)S13 (Å °)S21 (Å °)S22 (Å °)S23 (Å °)S31 (Å °)S32 (Å °)S33 (Å °)T11 (Å2)T12 (Å2)T13 (Å2)T22 (Å2)T23 (Å2)T33 (Å2)Origin x (Å)Origin y (Å)Origin z (Å)
11.1757-0.002-0.00150.9733-0.40872.6937-0.02970.0045-0.0525-0.05020.01440.05930.1944-0.13670.0154-0.1950.0039-0.0006-0.25790.0175-0.086127.332411.999216.7786
21.00650.1303-0.24511.35870.56713.17930.1189-0.06070.0628-0.1553-0.11080.0385-0.2121-0.0828-0.0081-0.16110.03780.0335-0.1549-0.0675-0.072847.61751.010740.7428
精密化 TLSグループ
IDRefine-IDRefine TLS-IDAuth asym-IDLabel asym-IDAuth seq-IDLabel seq-ID
1X-RAY DIFFRACTION1AA1 - 5421 - 542
2X-RAY DIFFRACTION2BB4 - 5434 - 543

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万見について

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お知らせ

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2022年2月9日: EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

EMDBエントリの付随情報ファイルのフォーマットが新しくなりました

  • EMDBのヘッダファイルのバージョン3が、公式のフォーマットとなりました。
  • これまでは公式だったバージョン1.9は、アーカイブから削除されます。

関連情報:EMDBヘッダ

外部リンク:wwPDBはEMDBデータモデルのバージョン3へ移行します

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2020年8月12日: 新型コロナ情報

新型コロナ情報

URL: https://pdbj.org/emnavi/covid19.php

新ページ: EM Navigatorに新型コロナウイルスの特設ページを開設しました。

関連情報:Covid-19情報 / 2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

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2020年3月5日: 新型コロナウイルスの構造データ

新型コロナウイルスの構造データ

関連情報:万見生物種 / 2020年8月12日: 新型コロナ情報

外部リンク:COVID-19特集ページ - PDBj / 今月の分子2020年2月：コロナウイルスプロテーアーゼ

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2019年1月31日: EMDBのIDの桁数の変更

EMDBのIDの桁数の変更

  • EMDBエントリに付与されているアクセスコード(EMDB-ID)は4桁の数字(例、EMD-1234)でしたが、間もなく枯渇します。これまでの4桁のID番号は4桁のまま変更されませんが、4桁の数字を使い切った後に発行されるIDは5桁以上の数字(例、EMD-12345)になります。5桁のIDは2019年の春頃から発行される見通しです。
  • EM Navigator/万見では、接頭語「EMD-」は省略されています。

関連情報:Q: 「EMD」とは何ですか？ / 万見/EM NavigatorにおけるID/アクセスコードの表記

外部リンク:EMDB Accession Codes are Changing Soon! / PDBjへお問い合わせ

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2017年7月12日: PDB大規模アップデート

PDB大規模アップデート

  • 新バージョンのPDBx/mmCIF辞書形式に基づくデータがリリースされました。
  • 今回の更新はバージョン番号が4から5になる大規模なもので、全エントリデータの書き換えが行われる「Remediation」というアップデートに該当します。
  • このバージョンアップで、電子顕微鏡の実験手法に関する多くの項目の書式が改定されました(例：em_softwareなど)。
  • EM NavigatorとYorodumiでも、この改定に基づいた表示内容になります。

外部リンク:wwPDB Remediation / OneDepデータ基準に準拠した、より強化された内容のモデル構造ファイルが、PDBアーカイブで公開されました。

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万見 (Yorodumi)

幾万の構造データを、幾万の視点から

  • 万見(Yorodumi)は、EMDB/PDB/SASBDBなどの構造データを閲覧するためのページです。
  • EM Navigatorの詳細ページの後継、Omokage検索のフロントエンドも兼ねています。

関連情報:EMDB / PDB / SASBDB / 3つのデータバンクの比較 / 万見検索 / 2016年8月31日: 新しいEM Navigatorと万見 / 万見文献 / Jmol/JSmol / 機能・相同性情報 / 新しいEM Navigatorと万見の変更点

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