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- PDB-2h9g: Crystal structure of phage derived Fab BdF1 with human Death Rece... -
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Open data
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Basic information
Entry | Database: PDB / ID: 2h9g | ||||||
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Title | Crystal structure of phage derived Fab BdF1 with human Death Receptor 5 (DR5) | ||||||
![]() |
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![]() | IMMUNE SYSTEM/APOPTOSIS / PHAGE DISPLAY / PROTEIN ENGINEERING / COMBINATORIAL MUTAGENESIS / ANTIBODY LIBRARY / DEATH RECEPTOR-5 / agonists / IMMUNE SYSTEM-APOPTOSIS COMPLEX | ||||||
Function / homology | ![]() TRAIL receptor activity / TRAIL binding / TRAIL signaling / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / defense response to tumor cell ...TRAIL receptor activity / TRAIL binding / TRAIL signaling / TRAIL-activated apoptotic signaling pathway / Regulation by c-FLIP / CASP8 activity is inhibited / Dimerization of procaspase-8 / Caspase activation via Death Receptors in the presence of ligand / activation of NF-kappaB-inducing kinase activity / defense response to tumor cell / TP53 Regulates Transcription of Death Receptors and Ligands / RIPK1-mediated regulated necrosis / extrinsic apoptotic signaling pathway via death domain receptors / intrinsic apoptotic signaling pathway in response to endoplasmic reticulum stress / response to endoplasmic reticulum stress / Cell surface interactions at the vascular wall / cellular response to mechanical stimulus / signaling receptor activity / regulation of apoptotic process / positive regulation of canonical NF-kappaB signal transduction / cell surface receptor signaling pathway / positive regulation of apoptotic process / apoptotic process / cell surface / plasma membrane Similarity search - Function | ||||||
Biological species | ![]() | ||||||
Method | ![]() ![]() ![]() | ||||||
![]() | Hymowitz, S.G. / Compaan, D.M. | ||||||
![]() | ![]() Title: Activation of the Proapoptotic Death Receptor DR5 by Oligomeric Peptide and Antibody Agonists. Authors: Li, B. / Russell, S.J. / Compaan, D.M. / Totpal, K. / Marsters, S.A. / Ashkenazi, A. / Cochran, A.G. / Hymowitz, S.G. / Sidhu, S.S. | ||||||
History |
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Structure visualization
Structure viewer | Molecule: ![]() ![]() |
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Downloads & links
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Download
PDBx/mmCIF format | ![]() | 207.6 KB | Display | ![]() |
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PDB format | ![]() | 164.9 KB | Display | ![]() |
PDBx/mmJSON format | ![]() | Tree view | ![]() | |
Others | ![]() |
-Validation report
Summary document | ![]() | 478 KB | Display | ![]() |
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Full document | ![]() | 495.7 KB | Display | |
Data in XML | ![]() | 36.8 KB | Display | |
Data in CIF | ![]() | 52.2 KB | Display | |
Arichive directory | ![]() ![]() | HTTPS FTP |
-Related structure data
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Links
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Assembly
Deposited unit | ![]()
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1 | ![]()
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2 | ![]()
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Unit cell |
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Noncrystallographic symmetry (NCS) | NCS domain:
NCS domain segments: Component-ID: 1 / Refine code: 4
NCS ensembles :
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Details | The biological assembly consists of one light chain, one heavy chain bound to one receptor chain. The crystallographic assymetric unit contains two biologically relevent assemblies (chains A,B,R and chain H,L,S) |
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Components
#1: Antibody | Mass: 23287.793 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Fab fragment Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #2: Antibody | Mass: 24139.262 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: Fab fragment Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #3: Protein | Mass: 14578.320 Da / Num. of mol.: 2 / Fragment: extra cellular domain Source method: isolated from a genetically manipulated source Source: (gene. exp.) ![]() ![]() ![]() #4: Water | ChemComp-HOH / | |
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-Experimental details
-Experiment
Experiment | Method: ![]() |
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Sample preparation
Crystal | Density Matthews: 2.62 Å3/Da / Density % sol: 53.1 % |
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Crystal grow | Temperature: 292 K / Method: vapor diffusion, hanging drop / pH: 6.5 Details: Crystals from drops containing an equal volume of protein and well solution consisting of 20% PEG 3350, 0.2M Na2HPO4, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.1-6.8. The crystals were cryo-protected with well ...Details: Crystals from drops containing an equal volume of protein and well solution consisting of 20% PEG 3350, 0.2M Na2HPO4, 0.1 M Bis-Tris, pH 6.1-6.8. The crystals were cryo-protected with well solution supplemented with 20% PEG 200., pH 6.5, VAPOR DIFFUSION, HANGING DROP, temperature 292K |
-Data collection
Diffraction | Mean temperature: 100 K |
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Diffraction source | Source: ![]() ![]() ![]() |
Detector | Type: ADSC QUANTUM 210 / Detector: CCD / Date: Mar 14, 2003 |
Radiation | Monochromator: double crystal Si(111) / Protocol: SINGLE WAVELENGTH / Monochromatic (M) / Laue (L): M / Scattering type: x-ray |
Radiation wavelength | Wavelength: 1 Å / Relative weight: 1 |
Reflection | Resolution: 2.3→50 Å / Num. all: 54784 / Num. obs: 54784 / % possible obs: 97.1 % / Observed criterion σ(F): -3 / Observed criterion σ(I): -3 / Redundancy: 3.4 % / Rsym value: 0.089 / Net I/σ(I): 6.7 |
Reflection shell | Resolution: 2.3→2.38 Å / Redundancy: 3.8 % / Mean I/σ(I) obs: 2 / Num. unique all: 5470 / Rsym value: 0.419 / % possible all: 97.3 |
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Processing
Software |
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Refinement | Method to determine structure: ![]() Starting model: Chain S from 1d0g Chain AB from 1FVE Resolution: 2.32→30 Å / Cor.coef. Fo:Fc: 0.923 / Cor.coef. Fo:Fc free: 0.884 / SU B: 16.749 / SU ML: 0.199 / TLS residual ADP flag: LIKELY RESIDUAL / Isotropic thermal model: isotropic with TLS refinement / Cross valid method: THROUGHOUT / σ(F): 0 / σ(I): -3 / ESU R: 0.367 / ESU R Free: 0.273 / Stereochemistry target values: MAXIMUM LIKELIHOOD Details: HYDROGENS HAVE BEEN ADDED IN THE RIDING POSITIONS for refinement only
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Solvent computation | Ion probe radii: 0.8 Å / Shrinkage radii: 0.8 Å / VDW probe radii: 1.4 Å / Solvent model: MASK | ||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||||
Displacement parameters | Biso mean: 12.83 Å2
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Refinement step | Cycle: LAST / Resolution: 2.32→30 Å
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Refine LS restraints |
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Refine LS restraints NCS | Dom-ID: 1 / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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LS refinement shell | Resolution: 2.32→2.367 Å / Total num. of bins used: 25
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Refinement TLS params. | Method: refined / Refine-ID: X-RAY DIFFRACTION
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Refinement TLS group |
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